بحث داغ در مورد قابلیت انتقال آلزایمر؛ آیا آلزایمر مسری و واگیردار است
بحث داغ در مورد قابلیت انتقال آلزایمر
یک مطالعه بحث برانگیز اظهار داشته است که بیماری های عصبی می توانند از فردی به فرد دیگر انتقال یابند. حال دانشمندان در تلاش هستند تا کشف کنند آیا این موضوع صحت دارد یا خیر.
در کل طول ۲۵ سالی که جان کالینگه در رشته نورولوژی به تحقیق و مطالعه پرداخته، مغز صدها انسان را مشاهده کرده است. اما مغزهایی که در ماه ژانویه ۲۰۱۵ در زیر میکروسکوپ مشاهده کرد شبیه به هیچ کدام از مغزهایی که قبلاً دیده بود نبود.
او و تیم آسیب شناسان در حال بررسی بر روی مغز کالبد شکافی شده چهار نفر بودند که قبلاً به آن ها هورمون رشد برگرفته از جسد انسان تزریق شده بود. مشخص شد که برخی آماده سازی ها با یک پروتئین کژتابیده – یک پریون – که باعث بیماری نادر و کشنده ای به نام بیماری کروتزفلد – جیکوب (CJD) می شود، هر چهار نفر این افراد را در سن ۴۰ یا ۵۰ به کام مرگ کشانده بود. اما از نظر کالینگه علت مرگ مغزی این افراد بسیار جالب توجه بوده و به دلیل آسیب ناشی از بیماری پریون نمی باشد؛ آن ها از یک ناحیه دیگری آسیب دیده بودند. او می گوید، پر واضح است که در این مسئله چیزی فراتر از آنچه که شما انتظارش را دارید وجود دارد. مغز این افراد پر از پلاک های سفید رنگ رایجی بود که در بیماران مبتلا به آلزایمر مشاهده می شود. به عبارت دیگر این ها افراد جوانی بودند که به بیماری سالمندان مبتلا شده بودند.
برای کالینگه این امر به یک پیامد نگران کننده ای منجر شده بود: اینکه پلاک ها ممکن است در کنار پریون ها و با تزریق هورمون رشد در آن ها تشکیل شده باشند – شواهد اولیه نشان می دهند که آلزایمر می تواند از فردی به فرد دیگر انتقال یابد. اگر این موضوع صحت داشته باشد، پیامدهای گسترده ای در پی خواهد داشت: یعنی بذر پروتئین آمیلوئید β از طریق تزریق مایعات یا بافت های فردی دیگر مانند انتقال خون، پیوند اعضا و سایر شیوه های رایج پزشکی به فرد دیگر انتقال یابد.
کالینگه وظیفه خودش می دانست که به سرعت مردم را از این امر آگاه سازد. و این همان کاری بود که او انجام داد و یافته هایش را در ماه سپتامبر در مجله نیچر منتشر کرد که تیتر آن به سرعت جهانی گردید. مجله بریتانیایی دیلی میل سوال کرد که آیا ممکن است ما از افراد دیگری آلزایمر بگیریم؟ کالینگه همواره در مورد زنگ خطرها هشدار داده است. تاکید او این بود که مطالعه ما بدین معنا نیست که آلزایمر قطعاً مسری می باشد. مراقبت کنندگان از بیماران آلزایمری چه در محل کار و چه اعضای خانواده شان هر چقدر هم که به هم نزدیک باشند به آن مبتلا نخواهند شد. بلکه نگرانی اصلی ما این است که برخی از شیوه های پزشکی ممکن است به طور ناخواسته ای بذر آمیلوئید β را به افراد دیگر منتقل کند.
درست از همان زمان به بعد این تیتر فراموش شد، اما مطالعه و بحث های علمی همچنان در حال پیشرفت بودند. آیا بذر پروتئین آمیلوئید β واقعاً قابل انتقال است؟ و اگر این گونه است آیا آن ها بی ضرر هستند یا می توانند منجر به بیماری زایی شوند؟ و آیا بذر سایر بیماری های مرتبط با پروتئین های کژتابیده نیز می تواند به شیوه ای مشابه انتقال یابد؟ در دهه های گذشته یا قبل تر، شواهدی از نظریه های بحث برانگیز افزایش یافته اند که پروتئین های کژتابیده که در مجموع به عنوان آمیلوئید شناخته می شود با بیماری عصبی مختلفی ارتباط دارند – از آلزایمر گرفته تا پارکینسون و هانتینگتون – و ممکن است برخی از ویژگی های پریون ها از جمله قابلیت انتقال آن ها مشترک باشد. یافته های کالینگه این نظریه را تقویت نمود.
هرچند این ها سوالات مهمی هستند، با این حال یافتن پاسخ آن ها سالیان سال به طول می انجامد. مقاله کالینگه و همکارانش در مورد آسیب شناسی پروتئین مشابه آمیلوئید که در مغزهای کالبد شکافی شده مشاهده کرده بود در قالب یک مطالعه کوچک در ماه ژانویه منتشر گردید که تعداد اندکی از سایر عوامل مرتبط را نیز دربر شامل می شد. محققان همچنین در تلاش هستند تا بذرهای آمیلوئید را بررسی کنند و دریابند که آیا آمیلوئید گونه های مختلفی دارد و یا گروه خاصی از آن ها مضرتر هست یا خیر.
برخی محققان می گویند هنوز خیلی زود است که در مورد این چیزها ابراز نگرانی کنیم. آن ها اشاره کردند که تعداد بیماران مطالعه کالینگه بسیار اندک هستند و هیچ کدام از علائم بیماری آلزایمر را پیش از مرگشان نشان نداده بودند و به نظر می رسد که پروتئین سمی دیگری به نام تاو نیز برای بروز این بیماری لازم است. PierluigiNicotera مدیر علمی مرکز بیماری های عصبی در آلمان، بُن می گوید، ما باید به خاطر داشته باشیم که هیچ شواهد قطعی مبنی بر اینکه بذر آمیلوئید می تواند بیماری واقعی را منتقل کند یا آمیلوئیدها در مغز مشابه با پریون عمل می کنند وجود ندارد. ممکن است توضیحات بیولوژیکی دیگری نیز در این رابطه وجود داشته باشد.
در حال حاضر پاسخ محکمی به این سوالات وجود ندارد، اما نگرانی های زیادی هستند که نیاز به بررسی دارند. برخی منتقدان نگران این هستند که مجبور باشند تحت مقررات سختگیرانه ایمنی زیستی برای کنترل پروتئین هایی تلاش کنند که در حقیقت هیچ ضرری برای بدن ندارند. برخی دیگر نیز احساس می کنند که خطرات این پروتئین ها دست کم گرفته شده باشند و دانشمندان حتماً باید این موضوع را در اسرع وقت بررسی نمایند. آدریانو آگوزی محقق پریون و آمیلوئید در بیمارستان دانشگاهی زوریخ سوئیس می گوید، به نظر من تمامی آمیلوئیدها درست به اندازه ای که بی خطر در نظر گرفته می شوند، باید خطرناک هم تلقی گردند.
چین‌های خطرناک
چندین دهه پیش تقریباً غیر قابل تصور بود که یک پروتئینی که هیچ ماده ژنتیکی یا هیچ شواهدی مبنی بر تکثیر آن وجود ندارد، منجر به بیماری های عفونی گردد. اما این دیدگاه در سال ۱۹۸۲ هنگامی که استنلی پروسینر استاد دانشگاه کالیفرنیا، سان فرانسیسکو، شواهدی را در خصوص بیماری زایی پریون ها ارائه کرد، تغییر پیدا کرده و اصطلاحاتی چون پروتئین های عفونی به آن ها برچسب زده شد. پروسینر نشان داد که پروتئین های پریون (PrP) عفونی دارای یک شکل کژتابیده هستند. این کژتابیدگی در آن ها باعث می شوند که پروتئین های طبیعی نیز به دام افتاده و یک آبشار پروتئینی ایجاد شود که سلول ها را از بین ببرد. این امر باعث می شود که مغز حیواناتی مانند گوسفند که دچار بیماری های عفونی مانند انسفالوپاتی اسفنجی شکل (BSE یا بیماری جنون گاوی) می شوند، همانند بیماری های پریونی در انسان از جمله CJD، شکل اسفنجی پیدا کنند.
پروسینر و دیگران همچنین نحوه انتشار پریون ها را بررسی کردند. آن ها در مطالعه خودشان عصاره های مغزی حاوی پریون های عفونی را به مغز حیوانات سالم تزریق کردند. این پریون ها ممکن است به قدری تهاجمی باشند که حتی خوردن مغزهای آلوده به بیماری نیز برای ابتلای به آن کافی باشد. به عنوان مثال تصور می گردد که بسیاری از انواع CJD (vDJD) در انگلستان در دهه ۱۹۹۰ پس از خوردن گوشت گاوهایی که به BSE آلوده بوده اند به وجود آمده است.
از آن زمان به بعد دانشمندان به این نتیجه رسیدند که بسیاری از پروتئین های مرتبط با بیماری های تخریب کننده عصبی – از جمله آمیلوئید β و تاو در بیماری آلزایمر و α- سینوکلئین در بیماری پارکینسون – به طور فاجعه باری باعث ایجاد چین خوردگی در مغز می گردند. زیست شناسان تمام خانواده پروتئین های کژتابیده (از جمله PrP) را آمیلوئید می نامند. آمیلوئید β به شکل پلاک های سفید رنگی در مغز جمع می شود، پروتئین تاو درهم تندیدگی هایی را به شکل گره ایجاد می کند و α- سینوکلئین رسوبات فیبری را در مغز ایجاد می کند.
آلزایمر در وهله اول به عنوان بیماری سالمندان شناخته می شود که ریشه های پیچیده ای را دارا می باشد. اعتبار: AFP/ استرینگر
یک دهه پیش این شباهت ها باعث شد تا ماتیاس جاکر عصب شناس دانشگاه توبینگن در آلمان آزمایش کرد که آیا تزریق عصاره های مغزی حاول آمیلوئید β کژتابیده در موش ها می تواند باعث تجمع غیر طبیعی آمیلوئید در مغز حیوانات بشود یا خیر. او متوجه شد که حتی با تزریق آمیلوئید به ماهیچه نیز این اتفاق می افتد. جاکر می گوید البته ما هیچ شواهدی نداریم که نشان دهد هنگامی که بذر آمیلوئید وارد مغز انسان شد، درست مشابه با بیماری آلزایمر باعث ایجاد آسیب گردد.
این موضوع در آن زمان باعث نگرانی محققان نشد، چرا که مشخص نبود بذر آمیلوئید چطور از مغز یک فرد مبتلا به آلزایمر به بدن فرد دیگری انتقال می یابد. برای بررسی بیشتر این موضوع، گروهی از افرادی که مایعات و بافت های بدنشان به بدن های دیگری تزریق شده بود و نسبتاً جوان بودند مورد ارزیابی قرار گرفتند.
مغزهای دچار CJD نتایج مشابهی را ارائه کردند. مابین سال های ۱۹۵۸ و ۱۹۸۵ به حدود ۳۰،۰۰۰ نفر از سرتاسر جهان برای درمان مشکلات رشد، هورمون رشد که از غده هیپوفیز جسد انسان برگرفته شده بود تزریق گردید. برخی از این مغزها دارای پریون آلوده به CJD بودند. همانند تمام بیماری های مرتبط به پریون، CJD نیز دارای دوره نهفتگی بسیار طولانی است؛ اما درست پس از آغاز فرآیند بیماری در مغز غوغا کرده و تمامی بافت های اطراف خود را از بین می برد و افراد را در دهه ۴۰ زندگی به کام مرگ می فرستد. بر اساس آمار سال ۲۰۱۲، ۲۲۶ نفر از سرتاسر جهان به دلیل تزریق داروهای برگرفته شده از هورمون رشد آلوده برگرفته از پریون آلوده جانشان را از دست داده اند.
کالینگه برای یافتن ارتباط این هورمون با آلزایمر هیچ تلاشی نکرده بود – این یافته ها پس از مطالعات معمول در کلینیک ملی پریون در لندن که او سرپرستی آن را بر عهده داشت به دست آمدند که حدود ۷۰% از مردم انگلستان به دلیل عوارض ناشی از پریون جانشان را از دست می دهند. این کلینیک به طور معمول علائم تمامی پروتئین های آمیلوئیدی در مغز را مورد بررسی قرار می دهد که توانست بیماری های مرتبط با پریون را از سایر بیماری ها تشخیص بدهد. به لطف این مطالعات مجموعه ای از علائم غیر معمول در افرادی که به دلیل CJD فوت کرده بودند مشاهده گردید، با این حال علائم واضحی از آسیب های ناشی از آمیلوئید در ماده خاکستری و عروق خونی مغز نیز کشف شد.
کالینگه به محض مشاهده این مغزها می دانست که ممکن است وارد آب های طوفانی شده باشد. او برای هشدار در مورد ریسک های احتمالی پریون در افرادی که با هورمون رشد تحت درمان قرار گرفته بودند، بیانیه ای را برای سلامت عمومی بیانیه ای را منتشر کرد. اما هیچ رعب و وحشتی پدید نیامد: او می گوید به غیر از یک یا دو تیتر در مورد این یافته ها، اخبار غوغای چندانی نکردند. تنها ده تماس تلفنی در این رابطه با او برقرار شد.
برای دانشمندان این یک پرچم قرمز محسوب می شد. جیری سافار، مدیر مرکز ملی پژوهش های آسیب شناسی پریون از دانشگاه وسترن رزرو کلیولند، اوهایو می گوید، به محض چاپ این مقاله ما به عوارض سلامتی آن پی بردیم و شروع به جمع آوری اسلایدها و بلوک های پارافینی از بیماران نمودیم. درست همانند سایر آسیب شناسان کشورهایی که نرخ بالایی از ابتلا به CJD داشتند، او با عجله اطلاعات بایگانی مرکز کالبد شکافی را بررسی کرد تا ببیند آیا هیچ کدام از آن ها حاوی رسوبات سمی آمیلوئیدی هستند یا خیر.
سافار می گوید ردیابی نمونه های مغزی در ایالات متحده به طور واضح ثبت نشده بود، اما او با موسسه ملی بهداشت و مراکز کنترل و پیشگیری از بیماری ها (CDC) در آتلانتا، جورجیا نیز در این رابطه همکاری نمود. چارلز دویکرتز از بیمارستان پپتی – سالپتریر در پاریس، فرانسه بافت های مغزی ۲۴ بیمار را بررسی کرده است و نتایج را احتمالاً در اواخر امسال گزارش خواهد داد.
“هیچ شواهد قطعی وجود ندارد که نشان دهد بذر آمیلوئید می تواند بیماری اصلی را منتقل نماید.”
۲۲۸ مورد دیگر از CJD نیز وجود دارند که پیوند غشایی پریون به مغز و نخاع (در اجساد بیماران سرتاسر جهان) را اثبات کرده اند. نمونه برداری از سخت شامه تا اواخر دهه ۱۹۹۰ به طور مرتب به عنوان یک وسیله ترمیم کننده مورد استفاده قرار می گرفته است. برای مطالعات منتشر شده در ماه ژانویه، هربرت بودکا در مرکز ملی بیماری های مرتبط با پریون و عصب شناس بیمارستان دانشگاهی زوریخ، سوئیس و اتریش به همراه همکارانش پنج نوع رسوبات آمیلوئیدی در ماده خاکستری و عروق خونی را مورد بررسی قرار دادند. ماساهیتو یامادا محقق زوال عقل در دانشگاه کانازاوا ژاپن، تعداد زیادی از نمونه های کالبد شکافی را مورد ارزیابی قرار داده و می گوید که ۱۶ مغزی که او تا به امروز بررسی کرده است نشانه هایی از سطوح غیر معمول و بالای رسوبات آمیلوئید را در مغز دارا بودند.
با این حال این مطالعات موردی تنها توانسته اند شواهدی را ارائه دهند مبنی بر این که بذر آمیلوئید β می تواند از فردی به فرد دیگر انتقال یابد. اما آن ها نتوانسته اند این احتمال را که بذرهای آمیلوئیدی انتقال یافته باعث آسیب های مشابهی با خود بیماری آلزایمر می شود یا خیر. شواهد قطعی تری وجود دارند که نشان می دهند با تزریق هورمون رشد از سخت شامه حاوی بذر آمیلوئید عفونی به حیوانات سالم، بیماری انتقال پیدا می کند. با این حال تمامی این نمونه ها مدت هاست که از بین رفته اند. کالینگه به بررسی نمونه های اصلی هورمون رشد ذخیره شده توسط وزارت بهداشت انگلستان پرداخته و قصد دارد که آن ها را به لحاظ وجود بذر آمیلوئید مورد تجزیه و تحلیل قرار داده و سپس به موش ها تزریق نماید. او می گوید که به انجام رساندن تمامی این کارها سالیان سال به طول می انجامد.
بذر تردید
یک مشکل دیگر نیز وجود دارد: هیچ کس به طور دقیق نمی داند اندازه و شکل بذرهای آمیلوئید چگونه است. جاکر در حال جستجو بر روی منابع بافت مغز انسان می باشد که هیچ ارتباطی با CJD ندارند. یک تیم در شهر بُن نمونه های فریز شده بیش از ۷۰۰ بیمار مبتلا به صرع را که طی ۲۵ سال گذشته برای برداشتن بافتی از مغزشان که باعث تشنج می شده است تحت عمل جراحی قرار گرفته بودند، جمع آوری کردند. جاکر می گوید، این بهترین منبع از بافت تازه مغز انسان است که الان موجود می باشد. این تیم همچنین وضعیت مهارت های شناختی این بیماران از جمله مهارت های زبان و حافظه را جمع آوری کردند. این اطلاعات به تیم جاکر اجازه می داد تا ارتباط بین وجود بذرهای آمیلوئید β را با تغییر در عملکرد شناختی تک تک این بیماران بررسی نمایند.
دانشمندان نشان دادند که پروتئین تاو و α- سینوکلئین می توانند ویژگی های آسیب شناختی را در موش ها ایجاد نمایند. در دو مطالعه که در سال ۲۰۱۲ انجام شد، دانشمندان فیبرهای آلفا سینوکلئین را به مغز موش هایی تزریق کردند که به منظور مطالعه بیماری پارکینسون نگهداری می شدند. تزریق این فیبرها باعث شد تا برخی علائم و نشانه های پارکینسون در آن ها ظاهر شده و در نهایت مرگ و میر آن ها را به دنبال داشت. مطالعه سوم نشان داد که تزریق مشابه به موش های سالم باعث ایجاد تخریب عصبی مشابه با پارکینسون در موش ها شده و آن ها چابکی خودشان را از دست بدهند. در انسان ها α- سینوکلئین لزوماً به این اندازه تهاجمی نیست (مدل های مختلف بیماری های تخریب کننده عصبی در موش ها دقیقاً مشابه با بیماری های انسانی نیستند)، با این حال دانشمندان این احتمال را جدی گرفته اند. اگر فرضیه قابلیت انتقال صحیح باشد، پیامدهای آن می تواند بسیار شدید باشد. آمیلوئیدها درست مانند چسب به ابزارهای فلزی جراحی می چسبند و استریلیزاسیون معمول نیز آن ها را از بین نمی برد، بنابراین این امکان وجود دارد که بذر آمیلوئید در حین عمل های جراحی منتقل گردند. این بذرها ممکن است سالیان سال یا دهه ها در بدن باقی بمانند و سپس به شکل پلاک گسترش یابند و سایر تغییرات پاتولوژیک برای ایجاد بیماری آلزایمر را امکان پذیر سازند. وجود پلاک های آمیلوئید در رگ های خونی مغزی می تواند از جنبه های دیگری نیز خطرناک باشد، چرا که ریسک پارگی دیواره عروق را افزایش داده و می تواند منجر به سکته مغزی بشود.
“تمامی آمیلوئیدها درست به اندازه ای که بی خطر در نظر گرفته می شوند، باید خطرناک هم تلقی گردند.”
اما اکثر شیوه های رایج پزشکی که ممکن است ریسک ابتلا به اختلالات عصبی را افزایش دهند، آیا قبلاً تشخیص داده نشده بودند؟ روی اندرسون اپیدمیولوژیست کالج امپریال لندن پاسخ می دهد، نه لزوماً. او می گوید، مطالعات اپیدمیولوژیک مناسب هنوز در این زمینه انجام نشده اند. آن ها به پایگاه های اطلاعاتی بسیار بزرگ تر و دقیق تری از بیماران مبتلا به آلزایمر نیاز دارد که شامل اطلاعات از علائم و داده های کالبد شکافی نیز می شود. او تیمش در حال مطالعه بر روی تعداد انگشت شماری از پایگاه های داده معتبر هستند که می تواند یافته هایی را در زمینه پیشرفت آلزایمر ارائه بدهد. او می گوید تعداد بیماران فعلی در دسترس ممکن است برای نتیجه گیری نهایی بسیار کم باشد، اما با رشد پایگاه های داده می تواند پاسخ های قطعی تری به دست آورد.
به دلیل عدم قطعیت بسیاری از یافته های به دست آمده، برخی از محققان و آژانس های بهداشت عمومی رویکردهای جدیدی را اتخاذ کرده اند. نیکوترا می گوید، ما درست در ابتدای این داستان هستیم و اگر در حال حاضر نیز پیشرفتی وجود دارد ما هنوز نیاز به مطالعات بیشتری وجود داریم تا صحت آن ها را تایید نماییم. CDC و مرکز پیشگیری و کنترل بیماری های اروپا در سولنا، سوئد می گوید این موضوع باید با احتیاط دنبال گردد.
اگر تحقیقات بیشتری تایید کنند که بیماری های عصبی رایج قابل انتقال هستند، آن وقت چه باید کرد؟ یکی از اولویت های مهم برای ما استریلیزاسیون دقیق ابزارهای پزشکی و جراحی می باشد تا پلاک های آمیلوئید را به کلی از بین ببرد؛ دمای بسیار بالا و مواد شیمیایی قوی قادر هستند تا پریون ها را از بین ببرند. آگوزی می گوید آژانس های مالی باید با محققان تماس بگیرند تا روش های ارزان و ساده تر ضد عفونی توسعه پیدا کنند. او می گوید، این علم جذابیت چندانی ندارد، اما به عنوان یک ضرورت باید در نظر گرفته شود. او همچنین نگران ایمنی محققانی است که با آمیلوئیدها کار می کنند – علی الخصوص α- سینوکلئین. او می گوید، کابوس من این است که هر لحظه ممکن است فردی در آزمایشگاه من به پارکینسون مبتلا شود. حالا که داستان در حال تغییر است، اولین وظیفه ما محافظت از کارکنان آزمایشگاه می باشد.
جستجو کنندگان صفات موروثی
شباهت های بین پریون ها و سایر آمیلوئیدها، مسیرهای دیگری را برای تحقیقات باز می کند. پریون ها ممکن است به صورت سویه های متمایزی وجود داشته باشند – پروتئین هایی که دارای توالی یکسانی از آمینواسیدها هستند ممکن است رفتارهای بیولوژیکی متمایزی را از خود نشان دهند، همان طور که گونه های مختلف ویروس های بیماری زا نیز ممکن است تهاجمی یا ضعیف باشند. شیوع vCJD در انگلستان در دهه ۱۹۹۰ از طریق گوشت آلوده به BSE مورد پیگیری قرار گرفت و مشاهده شد که سویه های پریون در تمامی آن ها یکسان بود.
در طول چند سال گذشته تحقیقات بر روی حیوانات نشان داده است که گونه های متفاوتی از آمیلوئید β و α- سینوکلئین وجود دارد. همچنین یک مقاله مهم در سال ۲۰۱۳ گزارش داد که سویه های آلزایمر β با ساختارهای سه بعدی مختلف با پیشرفت بیماری های مختلف در دو گروه مبتلا به آلزایمر ارتباط داشتند. رابرت تیکو، بیولوژیست ساختاری که رهبری موسسه ملی دیابت و بیماری های گوارشی و کلیوی بتسدا، مریلند را بر عهده دارد، در حال بررسی بر روی نمونه های مغزی تعداد بیشتری از این بیماران می باشد.
رونالد ملکی متخصص بیوفیزیک از موسسه علوم اعصاب پاریس – ساکلای که بر روی سویه های α- سینوکلئین کار می کند می گوید، آگاهی از ساختار پاتولوژیک بذر آمیلوئید با طراحی مولکول های کوچکی که به آنها متصل می باشد می تواند کمک کننده باشد. آزمایشگاه او در حال طراحی پپتیدهای کوچکی است که بذرها و مولکول های آمیلوئیدی را شبیه سازی کرده اند. پپتیدهای کوچک ملکی، نحوه اتصال آمیلوئید به سلول ها را تقلید کرده و به پروتئین های آمیلوئید می چسبند تا از تجمع بیشتر آن ها جلوگیری نمایند.
در جامعه تحقیقاتی بسیاری از آشفتگی هایی که در پاسخ به مقاله کالینگه ایجاد شده است، جنبه معناشناسی دارد. برخی از دانشمندان دوست ندارند که از کلمه پریون برای آمیلوئیدهای مرتبط با بیماری های عصبی استفاده کنند و یا خواص پریون را به آن ها نسبت دهند – به دلیل ماهیت عفونی و کشنده بیماری. براد هیمن، محقق آلزایمر از دانشکده پزشکی هاروارد در بوستون، ماساچوست می گوید، عموم مردم یک چنین برداشتی از واژه پریون دارند و این مسئله بسیار حائز اهمیت می باشد، حتی اگر ایده های آن ها اشتباه باشد. او می گوید، یکی از بیمارانم به من گفت که شوهرش از وقتی این اخبار را از رسانه ها شنیده است، دیگر حتی او را بغل هم نمی کند – این امر باعث ناراحتی من گردید.
با این حال محققان دیگر احساس می کنند که ما باید پریون ها و سایر آمیلوئیدها را بخشی از پروتئین هایی بدانیم که همگی کژتابیده بوده و رفتار بیماری زا دارند. این بدان معناست که محققان در حال مطالعه بر روی بیماری های ناشی از پریون و سایر بیماری های عصبی هستند که تا همین اواخر جدا از هم تلقی می شدند، اما اکنون اشتراکات زیادی برایشان کشف شده است.
هر دو این ها یک زنگ خطر هستند، هرچند که به طور دقیق مشخص نیست در آینده چه اتفاقی خواهد افتاد. جاکر به شوخی می گوید می توان آینده ای را تصور کرد که در آن مردم هر ده سال یا بیشتر به بیمارستان می روند و بذرهای آمیلوئید را توسط آنتی بادی از مغزشان خارج می کنند. پس بهتر است یک دهه صبر کنیم تا اوضاع بهتر شود.
