آمیلوئیدوز چیست؛ روشهای تشخیص و درمان آمیلوئیدوز
آمیلوئیدوز بر چند نوع است، روشهای تشخیص و درمان آن چگونه است؟
آمیلوئیدوز یک بیماری نادر است و وقتی بروز میکند که پروتئین غیر طبیعی به نام آمیلوئید در بافتها و اندامها رسوب کند و با عملکرد طبیعی بدن تداخل داشته باشد. این وضعیت میتواند منجر به صدمه به اندامها و در نهایت نارسایی آنها شود. این بیماری نادر است اما میتواند خیلی جدی باشد.
آمیلوئیدوز چیست؟
امیلوئیدوز گروهی از بیماریهایی ست که در نتیجه رسوب پروتئینی غیر طبیعی در بافتهای متفاوت بدن بوجود میآیند. این پروتئینهای غیر طبیعی آمیلوئید نام دارند. بسته به ساختار خاص آمیلوئید، این پروتئین میتواند در یک بافت خاص باشد یا منتشر شده، بر چندین اندام و بافت اثر بگذارد. بیش از ۳۰ نوع متفاوت پروتئین آمیلوئید وجود دارد. هر پروتئین آمیلوئید در بافتی به نام فیبریل، تنظیم شدهاند. فیبریلها پروتئینهایی با وزن ملکولی سبک هستند که از پروتئینهای پیشرو متشق شدهاند.
فیبریلهای آمیلوئید میتوانند در پلاسمای خون شناور شده و درون بافتهای بدن رسوب کنند. پروتئین آمیلوئید میتواند در ناحیهای محدود رسوب کرده و ممکن است مضر نباشد یا فقط بر بافتی منفرد در بدن اثر گذاشته و عملکرد آن را مختل میکند. آن فرم آمیلوئیدور که بر بسیاری از بافتها از طریق بدن اثر میگذارد به عنوان آمیلوئیدوز سیستمی شناخته میشود. فرم سیستمی میتواند موجب تغییرات جدی در هر عضو بدن شود. اندامهایی که آمیلوئیدوز بر آنها اثر دارد عبارتند از:
- قلب
- کلیهها
- رودهها
- مفاصل
- کبد
- اعصاب
- پوست
- بافتهای نرم
علائم
علائم آمیلوئیدوز اغلب نامحسوس هستند. آنها بر حسب اینکه چه جایی پروتئین آمیلوئید در بدن تجمع پیدا کرده باشد، به میزان زیادی متفاوت باشند. لازم است توجه کنید که علائم شرح داده شده در زیر به دلیل تنوع مشکلات سلامتی باشد. فقط پزشک شما میتوانید نوع آمیلوئیدوز را تشخیص دهد.
علائم کلی آمیلوئیدوز ممکن است شامل موارد زیر باشند:
- تغییرات در رنگ پوست
- سرگیجه شدید
- احساس سیری
- درد مفصل
- کم بودن تعداد گلبولهای قرمز (کم خونی)
- تنگی نفس
- ورم زبان
- سوزن سوزن شدن و بی حسی در پاها
- ضعف در قدرت دستها
- ضعف شدید
- خستگی
- جمع شدن مایعات در بدن که آن خیز (ادم) میگویند.
- حالت خوابآلودگی و بیخبری دائمی
- دورگه شدن صدا
- خونریزیهای زیرپوستی
- کاهش وزن ناگهانی
انواع آمیلوئیدوز
شاخصهاى شیمیائى چندین نوع فیبریل آمیلوئید با شرایط بالینى مختلف را نشان مىدهند:
– آمیلوئیدوز زنجیر سبک (AL): شایعترین شکل آمیلوئیدوز سیستمیک در طب بالینى مشاهده مىگردد. در آمیلوئیدوز ایدیوپاتیک اولیه و آمیلوئیدوز مرتبط با مولتیپل میلوما روى مىدهد.
– آمیلوییدوز آمیلوئید AA) A): در آمیلوئیدوز ثانویه و بهعنوان عارضهاى از بیمارى التهابى مزمن و تب مدیترانهاى خانوادگى (FMF) روى مىدهد.
– آمیلوئیدوز ارثى خانوادگى (Heredofamilial Amyloidoses)
– Aβ۲M: آمیلوئید مرتبط با همودیالیز مزمن. مشابه β۲ میکروگلوبولین.
– آمیلوئیدوز لوکالیزه یا محدود به عضو: شامل Aβ: در پلاکتهاى نوریتکى و دیوارههاى عروق مغزى بیماران مبتلا به بیمارى آلزایمر و سندرم داون روى مىدهد.
آمیلوئیدوز سیستمی به سه نوع اصلی رده بندی میشود که با همدیگر خیلی متفاوت هستند. اینها بوسیله یک کد دو حرفی مشخص میشوند که با حرف A (برای آمیلوئید) شروع میشود. حرف دوم کد برای پروتئینی ست که در بافتهایی که نوع خاصی از آمیلوئیدوز بوجود میآید، استفاده میشود. سه نوع اصلی آمیلوئیدوز سیستمی به صورت آمیلوئیدوز اولیه (AL)، ثانویه (AA) و ارثی (ATTR، آمیلوئید آپولیپوپروتئین A1 یا AApoAl، آمیلوئید آپولی پروتئین A2 یا AApoAll، AGel، ALys، AFib). رده بندی شده است.
آمیلوئیدوزی که به خودی خود بوجود میآید، آمیلوئیدوز اولیه نام دارد. اخیرا آن را به صورت آمیلوئیدوز AL نشان میدهند تا مشخص شود که در نتیجه پروتئینهای ایمونوگلوبین زنجیره سبک تولید میشوند. آمیلوئیدوز ثانویه آمیلوئیدوزی است که محصول فرعی بیماری دیگری از جمله عفونتهای مزمن (همانند تب مالت یا عفونت استخوان) یا بیماریهای التهاب مزمن (همانند آرتروز مفصلی ، آرتروز ستون فقرات و بیماری التهاب روده) بوجود میآید. اشکال دیگر آمیلوئیدوز شامل آمیلوئیدوز میکروگلوبولین بتا-۲ از دیالیز کلیه و آمیلوئیدوز محدود است. آمیلوئیدوزی که محدود به منطقه خاصی از بدن ناشی از افزایش سن است که اختلالات سیستمی برای بقیه بدن ایجاد نمیکند. پروتئینی که در مغز بیمارن مبتلا به آلزایمر رسوب میکند یک فرم از آمیلوئید است.
آمیلوئیدوز ایمونوگلوبولین زنجیره سبک (AL) با نام قبلی آمیلوئیدوز اولیه
آمیلوئیدوز AL یا ایمونوگلوبولین زنجیره سبک به هنگامی بوجود میآید که یک سلول خاص در مغز استخوان (سلول پلاسما) خود بخود یک بخش پروتئینی خاصی از یک آنتی به نام زنجیره سبک را زیاد تولید کند. به همین دلیل است که به این فرم اولیه اخیرا AL میگویند. این رسوبات در بافتهای افراد مبتلا به آمیلوئیدوز اولیه، پروتئینهای AL هستند. این نوع میتواند بر قلب، کلیه، کبد و پوست اثر بگذارد. این شایعترین نوع آمیلوئیدوز است. آمیلوئیدوز AL میتواند همراه با سرطان مغز استخوان سلولهای پلاسما به نام میلومای چندگانه (کمتر از ۲۰% بیماران AL) رخ دهد. آمیلوئیدوز AL ز جمله سرطان میلوما، ارتباطی با بیماریهای دیگر ندارد اما یک بیماری با ماهیت وجودی خودش است که نیازمند شیمی درمانی است. پژوهشگران فواید اهدای مغز استخوان را برای آمیلوئیدوز AL ثابت کردهاند. در پیوند مغز استخوان، پزشکان سلولهای ساقه خود بیمار را گرفته و آنها را در حین درمان بیمار ذخیره میکنند و سپس از آنها برای درمان این بیماری استفاده میکنند که با جایگزینی به جای سلولهای پلاسمای غیر طبیعی در مغز استخوان انجام میشود.
آمیلوئیدوز AA (ثانویه)
وقتی آمیلوئیدوز ثانویه در نتیجه بیماری دیگری همچون عفونتهای مزمن (به عنوان مثال تب مالت یا عفونت استخوان) یا بیماریهای التهابی مزمن (به عنوان مثال آرتریت روماتوئید و انکلیوزینگ اسپوندیلیت) رخ میدهد، این بیماری ثانویه میشود. رسوبات بافت آمیلوئید در نوع ثانویه پروتئینهای AA هستند. درمان این نوع بر درمان بیماری زمینهای متمرکز است. این بیماری میتواند بر سیستم گوارشی، کبد و قلب اثر بگذارد.
آمیلوئیدوز ارثی
آمیلوئیدوز ارثی یا خانوادگی یک نوع نادر از این بیماری است. رسوبات آمیلوئید در اکثر آمیلوئیدوزهای ارثی ترکیبی از ترانستیرتین یا TTR هستند که در کبد ساخته میشوند. آمیلوئیدوز خانوادگی گاهی اوقات به آمیلوئیدوز ارثی ترانسیترین میانی یا HTTR بیان میشود. آمیلوئیدوز خانوادگی به لحاظ ژنتیکی یک نوع اتوزومی غالب ارثی است به این معنا که ۵۰% شانس ارثی بودن دارد. این نوع از آمیلوئیدوز به عنوان آمیلوئیدوز ارثی هم شناخته میشود. این نوع آمیلوئیدوز میتواند بر اعصاب و قلب اثر بگذارد.
آمیلوئیدوزیز نوع وحشی
این نوع از آمیلوئیدوز موقعی بوجود میآید که پروتئین ساخته شده بوسیله کبد طبیعی است اما به دلایل ناشناختهای آمیلوئید تولید میکند. قبلا به عنوان آمیلوئیدوزیز سراسری سالخوردگی شناخته میشود که بیشتر بر افراد بالای ۷۰ سال اثر میگذارد و معمولا قلب را هدف قرار میدهد. همچنین موجب سندرم تونل کارپال میشود.
آمیلوئیدوز میکروگلوبولین بتا-۲ (آمیلوئیدوز دیالیز)
آمیلوئیدوز میکروگلوبولین بتا-۲ موقعی ست که رسوبات آمیلوئید در بیماران دیالیزی با نارسایی کلیوی پایدار بوجود آید. رسوبات آمیلوئید ترکیبات پروتئین میکروگلوبولین بتا-۲ اغلب در اطراف مفاصل وجود دارند.
آمیلوئیدوز محدود
بسیاری از اشکال آمیلوئیدوز در نتیجه رسوبات آمیلوئید در نقاط خاصی از بدن هستند و با اشکال سیستمی آمیلوئیدوز که در تمامی بدن بوجود میآیند، متفاوت است. رسوبات آمیلوئیدوز محدود در مغز ناشی از بیماری آلزایمر هستند. در بافتهای خاصی، عمدتا همزمان با افزایش سن و پیری، آمیلوئیدوز میتواند بطور منطقهای تولید شده و به علت زخم بافت رسوب کند. پریونها پروتئینهای آمیلوئید عفونی هستند که بیماری کورو، بیماری کروتزفلد-ژاکوب، بی خوابی کشنده خانوادگی و سندرم گرستمن- اشتراوسلر- شینکر را منتقل میکنند.
علل
آمیلوئیدوزیز بوسیله تغییراتی در پروتئینها ایجاد میشود که آنها را نامحلول میسازد که منجر به رسوب آنها در اندامها و بافتها میشود. این پروتئینهای آمیلوئید عمدتا در فضای بافت بین سلولها تجمع پیدا میکنند. تغییرات در پروتئینهایی که آنها را تبدیل به آمیلوئید میکند به دلیل جهش ژنی در DNA درون سلولها رخ میدهد.
عوامل خطر
عواملی که خطر آمیلوئید را افزایش میدهند عبارتند از:
آمیلوئیدوز میتواند ناشی از علل متفاوتی باشد. از علل آمیلوئیدوز اولیه تولید غیر طبیعی ایمونوگلوبولینها است.
آمیلوئیدوز ثانویه در میلوم مولتیپل، آرتریت روماتوئید،بیماری التهابی روده، تب مدیترانهای خانوادگی دیده میشود. آمیلوئیدوز ثانویه در بیماریهای عفونی مزمن مانند جذام و سل نیز دیده میشود.
آمیلوئیدوز فامیلی یک بیماری اتوزومال غالب است. آمیلوئیدوز پیری شایعترین علت کاردیومیوپاتی آمیلوئید در افراد مسن است. یکی از علائم این بیماری پارستزی (گزگز و مور مور شدن) انتهاهای اندامها ناشی از نوروپاتی متابولیک است.
اگر آمیلوئید در کلیهها انباشته شود، ممکن است موجب نارسایی کلیوی مزمن شود.
آمیلوئیدوز پیری شایعترین علت کاردیومیوپاتی آمیلوئید در افراد مسن است.
- سن: اکثر افرادی که آمیلوئیدوز در آنها تشخیص داده میشود بین ۶۰ سال تا ۷۰ سال سن دارند اگر چه قبلا در آنها بوجود آمده است.
- جنس: آمیلوئیدوز بیشتر در مردان بوجود میآید. بیش از ۷۰% مبتلایان به این بیماری مرد هستند.
- بیماریهای دیگر: داشتن عفونتهای مزمن یا بیماری التهابی که خطر آمیلوئیدوز AA را افزایش میدهد.
- سابقه خانوادگی: بعضی از انواع آمیلوئیدوز ارثی هستند.
- دیالیز کلیه: دیالیز همیشه نمیتواند پروتئینهای بزرگ داخل خون را خارج کند. اگر کسی در حال دیالیز باشد، پروتئینهای غیر طبیعی میتوانند درخون رسوب کرده و نهایتا در بافتها رسوب کنند. این بیماری با روشهای جدید دیالیز به احتمال کمتری بوجود میآید.
- نژاد: افرادی که نژاد آفریقایی دارند بیشتر در معرض خطر انتقال جهش ژنتیکی مربوط به یک نوع آمیلوئیدوز هستند که میتواند به قلب صدمه بزند.
اختلالات
اختلالات بالقوه آمیلوئیدوز بستگی به این دارد که چه اندامهایی تحت تاثیر رسوب آمیلوئید باشند. آمیلوئیدوزیز میتواند به طور جدی به اندامهای زیر صدمه بزند:
- قلب: آمیلوئید توانایی قلب را برای پر شدن با خون بین ضربانها کاهش میدهد. خون کمتری با هر ضربان پمپاژ شده و ممکن است تنگی نفس ایجاد کند. اگر آمیلوئیدوز بر بر سیستم ضربان قلب اثر بگذارد، ریتم قلبی ممکن است خراب شود. آمیلوئید مربوط به مشکلات قلبی میتوانند کشنده باشند.
- کلیه: آمیلوئید میتواند به سیستم تصفیه کلیه صدمه بزند که موجب میشود پروتئین از خون به ادرار نشت پیدا کند. قابلیت کلیه برای از بین بردن مواد زائد از خون کاهش مییابد که ممکن است نهایتا منجر به نارسایی کلیه شود و دیالیز اجباری شود.
- سیستم عصبی: ممکن است شخص دچار درد، بی حسی یا حس سوزن سوزن شدن انگشتان یا بی حسی، کمبود احساس یا حس سوزش در انگشتان پا یا کف پا شود. اگر آمیلوئید بر اعصابی که عملکرد روده را کنترل میکنند، ممکن است شخص دچار دورههایی از یبوست و اسهال شود. اگر بر اعصابی که خون را کنترل میکنند، اثر بگذارد، ممکن است پس از ایستادن سریعا خیلی سریع از هوش بروید.
تشخیص
آمیلوئیدوز اغلب باید به دقت مورد بررسی قرار گیرد چون علائم و نشانهها میتوانند مشابه علائم بیماریهای شایعتر باشند. تشخیص اولیه میتواند به پیشگیری از صدمه بعدی به اندام کمک کند. تشخیص دقیق مهم است زیرا بسته به شرایط خاص فرد، درمان بسیار متفاوت است.
تستهای آزمایشگاهی: خون و ادرار برای پروتئین غیر طبیعی که میتواند آمیلوئیدوز را نشان دهد، آنالیز میشوند. بسته به نوع علائم و نشانهها، ممکن است تستهای تیروئید و کبد هم انجام گیرد.
نمونه برداری: ممکن است یک نمونه بافت گرفته شود و برای علائم آمیلوئیدوز بررسی شود. بیوپسی ممکن است از چربی زیر پوست در شکم (آسپیراسیون چربی)، مغز استخوان یا اندام دچار مشکل از جمله کبد یا کلیه برداشته شود. متخصصان پاتولوژی میتوانند به تعیین نوع رسوب آمیلوئید کمک کنند.
آزمونهای تصویربرداری
ایجاد تصویر از اندامهای تحت تاثیر این بیماری میتواند به تعیین شدت بیماری کمک کند. تستها ممکن است شامل موارد زیر باشند:
- اکوی قلب: این تکنولوژی از امواج صوتی برای تصاویری متحرک استفاده میکند که میتواند چگونگی عملکرد قلب را نشان دهد. این میتواند همچنین صدمه به قلب را نشان دهد که میتواند مخصوص به انواع ویژهای از آمیلوئیدوزیز باشد.
- MRI : MRI از امواج رادیویی و میدان مغناطیسی قوی برای ایجاد تصاویری با جزئیات از اندامها و بافتهای بدن تولید کند. اینها را میتوان برای ارزیابی ساختار و عملکرد قلب استفاده کرد.
- عکس رنگی: در این تست، مقادیری جزئی از مواد رادیواکتیو (ردیابها) به رگ تزریق میشوند. این تصاویر میتوانند صدمه اولیه قلب که بوسیله انواع خاصی از آمیلوئیدوزیز ایجاد میشوند، مشخص کنند. همچنین میتواند به تشخیص بین انواع متفاوت این بیماری کمک کند که در این صورت میتواند راهنمایی برای تصمیمات درمانی باشد.
درمان
هیچ درمانی برای آمیلوئیدوز وجود ندارد. اما درمان میتواند به کنترل علائم بیماری و محدود کردن تولید بیشتر پروتئین آمیلوئید کمک کند. اگر آمیلوئیدوزیز بوسیله بیماری دیگری از جمله آرتریت روماتوئید یا تب مالت ایجاد شده، درمان بیماری زمینهای میتواند موثر باشد. ممکن است آمیلوئیدوز اولیه به رژیمهاى ترکیبى پردنیزون و داروهاى آلکیلهکننده پاسخ دهد که احتمالاً بهدلیل اثرات این داروها بر سنتز پروتئین آمیلوئید AL است.
کلشىسین (۲-۱ mg/d) مىتواند جلوى حملات حاد FMF را بگیرد. بنابراین ممکن است رسوب آمیلوئید را دچار وقفه کند. ممکن است در بیماران انتخاب پیوند کلیه مؤثر باشد.
داروها
- شیمی درمانی: بسیاری از داروهایی که برای بعضی از سرطانها استفاده میشوند در آمیلوئیدوز AL هم برای توقف رشد سلولهای غیر طبیعی که پروتئین تشکیل دهنده آمیلوئید را تولید میکنند، استفاده میشود.
- داروهای قلب: اگر قلب تحت تاثیر این بیماری باشد، پزشک رقیق کنندههای خون را برای کاهش خطر لخته خون و داروهایی برای کنترل نبض توصیه میکند. معمولا مصرف نمک محدود شده و داروهایی مصرف میشود تا ادرار کردن افزایش یابد که میتواند فشار بر قلب و کلیهها را کاهش دهد.
- درمانهای هدفگذاری شده: برای انواع خاصی از آمیلوئیدوز، داروهایی همچون پاتیسیران (اونپاترو) و اینترسن (تگسدی) میتوانند با دستورات فرستاده شده بوسیله ژنهای معیوب ایجاد شده از آمیلوئید اختلال ایجاد کنند. داروهای دیگر مانند تافامیدیس و دیفلوینسال میتوانند تکههای پروتئین موجود در جریان خون را تثبیت کرده و از تبدیل آنها به ذخایر آمیلوئید جلوگیری کنند.
جراحی و روشهای دیگر
- انتقال سلول بنیادی خون اتولوگ: این روش شامل جمع آوری سلولهای بنیادی از خون از طریق رگ و ذخیره آنها برای زمانی کوتاه به هنگام مصرف دوزهای بالای شیمی درمانی است. این سلولهای بنیادی بعدا از طریق یک رگ به بدن برگردانده میشوند. این درمان مناسبترین روش برای افرادی که بیماری آنها پیشرفته نیست و همچنین افرادی که قلب آنها به میزان زیادی مبتلا نشده باشد.
- دیالیز: اگر کلیهها بوسیله آمیلوئیدوز صدمه ببینند باید دیالیز برای بیمار شروع شود. این روش از دستگاهی برای تصفیه مواد زائد، نمکحها و مایع از خون روی یک زمان بندی منظم استفاده میکند.
- پیوند عضو: در صورتی که رسوبات آمیلوئید به شدت کلیه و قلب صدمه بزند، پزشک پیشنهاد میکند پیوند عضو انجام شود. بعضی از انواع آمیلوئید در کبد تشکیل میشوند بنابراین پیوند کبد میتواند آن تولید را متوقف کند.
چشمانداز درمان بیماری
آمیلوئیدوز میتواند کشنده باشد بخصوص اگر بر قلب یا کلیه اثر بگذارد. تشخیص اولیه و درمان آن مهم است و به بهبود زنده مانی کمک میکند. پژوهشگران به جستجو در مورد اینکه چرا بعضی از انواع آمیلوئیدوز افراد را بیمار کرد و چگونه میتوان آن را متوقف کرد، ادامه میدهند. تحقیقات برای یافتن درمانهای جدید در حال انجام است. این بیماری قابل درمان نیست اما قابل کنترل است. البته چشم انداز درمان بستگی به نوع آمیلوئیدوز و پاسخ آن به درمان دارد. آمیلوئیدوز سیستمی به کندی پیشرفت میکند و اگر درمان نشود، کشنده است. میانگین زنده مانی برای آمیلوئیدوز AL چندین سال است اما به میزان زیادی بستگی به این دارد که چه اندامی تحت تاثیر قرار گرفته باشد. وقتی قلب را شامل شود، زنده مانی کاهش مییابد. آمیلوئیدوزیز خانوادگی را میتوان تا دو دهه زنده نگه داشت. باز هم تکرار میکنیم که چشم انداز درمان و مدت زندگی به میزان زیادی تحت تاثیر در برگرفتن اندامهای حیاتی توسط این بیماری است.
پیشآگهى
پیامد بیمارى متنوع است و به نوع آمیلوئیدوز و عضو مبتلا بستگى دارد. بقاء متوسط آمیلوئید AL حدودد۱۲ ماه است. در صورت همراهى با میلوم پیشاگهى ضعیف است. علت عمده مرگ، نارسائى کلیه و بیمارى قلبى است.
Amyloidosis
Causes and Types of Amyloidosis
Many different proteins can lead to amyloid deposits, but only a few have been linked to major health problems. The type of protein and where it collects tells the type of amyloidosis you have. Amyloid deposits may collect throughout your body or in just one area.
The different types of amyloidosis include:
AL amyloidosis (immunoglobulin light chain amyloidosis). This is the most common type and used to be called primary amyloidosis. AL stands for “amyloid light chains,” which is the type of protein responsible for the condition. There’s no known cause, but it happens when your bone marrow makes abnormal antibodies that can’t be broken down. It’s linked with a blood cancer called multiple myeloma. It can affect your kidneys, heart, liver, intestines, and nerves.
Continued
AA amyloidosis. Previously known as secondary amyloidosis, this condition is the result of another chronic infectious or inflammatory disease such as rheumatoid arthritis, Crohn’s disease, or ulcerative colitis. It mostly affects your kidneys, but it can also affect your digestive tract, liver, and heart. AA means the amyloid type A protein causes this type.
Dialysis-related amyloidosis (DRA). This is more common in older adults and people who have been on dialysis for more than 5 years. This form of amyloidosis is caused by deposits of beta-2 microglobulin that build up in the blood. Deposits can build up in many different tissues, but it most commonly affects bones, joints, and tendons.
Familial, or hereditary, amyloidosis. This is a rare form passed down through families. It often affects the liver, nerves, heart, and kidneys. Many genetic defects are linked to a higher chance of amyloid disease. For example, an abnormal protein like transthyretin (TTR) can be the cause.
Age-related (senile) systemic amyloidosis. This is caused by deposits of normal TTR in the heart and other tissues. It happens most commonly in older men.
Organ-specific amyloidosis. This causes deposits of amyloid protein in single organs, including the skin (cutaneous amyloidosis).
Though some types of amyloid deposits have been linked to Alzheimer’s disease, the brain is rarely affected by amyloidosis that happens throughout your body.
Continue Reading Below
Risk Factors for Amyloidosis
Men get amyloidosis more often than women. Your risk for amyloidosis goes up as you grow older. Amyloidosis affects 15% of patients with a form of cancer called multiple myeloma.
Amyloidosis may also happen in people with end-stage kidney disease who are on dialysis for a long time (see “Dialysis-related amyloidosis” above).
Symptoms of Amyloidosis
Symptoms of amyloidosis are often subtle. They can also vary greatly depending on where the amyloid protein is collecting in the body. It is important to note that the symptoms described below may be due to a variety of health problems. Only your doctor can make a diagnosis of amyloidosis.
General symptoms of amyloidosis may include:
- Changes in skin color
- Severe fatigue
- Feeling of fullness
- Joint pain
- Low red blood cell count (anemia)
- Shortness of breath
- Swelling of the tongue
- Tingling and numbness in legs and feet
- Weak hand grip
- Severe weakness
- Sudden weight loss
Cardiac (Heart) Amyloidosis
Amyloid deposits in the heart can make the walls of the heart muscle stiff. They can also make the heart muscle weaker and affect the electrical rhythm of the heart. This condition can cause less blood to flow to your heart. Eventually, your heart will no longer be able to pump normally. If amyloidosis affects your heart, you may have:
- Shortness of breath with light activity
- An irregular heartbeat
- Signs of heart failure, including swelling of the feet and ankles, weakness, fatigue, and nausea, among others
Renal (Kidney) Amyloidosis
Your kidneys filter waste and toxins from your blood. Amyloid deposits in the kidneys make it hard for them to do this job. When your kidneys do not work properly, water and dangerous toxins build up in your body. If amyloidosis affects the kidneys, you may have:
- Signs of kidney failure, including swelling of the feet and ankles and puffiness around the eyes
- High levels of protein in your urine
Gastrointestinal Amyloidosis
Amyloid deposits along your gastrointestinal (GI) tract slow down the movement of food through your intestines. This interferes with digestion. If amyloidosis affects your GI tract, you may have:
- Less appetite
- Diarrhea
- Nausea
- Stomach pain
- Weight loss
If your liver is affected, that can cause liver enlargement and fluid buildup in the body.
Amyloid Neuropathy
Amyloid deposits can damage the nerves outside your brain and spinal cord, called the peripheral nerves. The peripheral nerves carry information between your brain and spinal cord and the rest of your body. For example, they make your brain perceive pain if you burn your hand or stub your toes. If amyloidosis affects your nerves, you may have:
- Balance problems
- Problems controlling your bladder and bowel
- Sweating problems
- Tingling and weakness
- Lightheadedness when standing due to a problem with your body’s ability to control blood pressure
Continue Reading Below
Diagnosing Amyloidosis
A thorough physical exam and a detailed and accurate account of your medical history are crucial in helping your doctor diagnose amyloidosis.
Blood and urine tests can spot abnormal proteins. Depending on your symptoms, your doctor may also check your thyroid and liver.
Your doctor will do a biopsy to confirm a diagnosis of amyloidosis and know the specific type of protein you have. The tissue sample for the biopsy may be taken from your belly fat (the abdominal fat pad), bone marrow, or sometimes your mouth, rectum, or other organs. It’s not always necessary to biopsy the part of the body damaged by the amyloid deposits.
Imaging tests can also help. They show the amount of damage to organs like your heart, liver, or spleen.
Your doctor will do a genetic test if they think you have a type that is passed down through families. Treatment for hereditary amyloidosis is different from treatment for other types of the disease.
Once you’re diagnosed, your doctor might check your heart with an echocardiogram or your liver and spleen with imaging tests.
Continue Reading Below
Amyloidosis Treatment
There is no cure for amyloidosis. Your doctor will prescribe treatments to slow the development of the amyloid protein and manage your symptoms. If amyloidosis is related to another condition, then treatment will include targeting that underlying condition.
Specific treatment depends on what type of amyloidosis you have and how many organs are affected.
- High-dose chemotherapy with stem cell transplant can help remove the substance that leads to amyloid formation in some people with primary AL amyloidosis. Chemotherapy medicines alone may be used to treat other patients with primary AL amyloidosis.
- Secondary (AA) amyloidosis is treated by controlling the underlying disorder and with powerful anti-inflammatory medicines called steroids, which fight inflammation.
- A liver transplant may treat the disease if you have certain types of hereditary amyloidosis.
- New therapies can slow the production of the abnormal protein TTR.
- Your doctor might also recommend a kidney transplant.
Other treatments to help with symptoms include:
- Diuretic medicine to remove extra water from your body
- Thickeners to add to fluids to prevent choking if you have trouble swallowing
- Compression stockings to relieve swelling in your legs or feet
- Changes to what you eat, especially if you have gastrointestinal amyloidosis
Continue Reading Below
What to Expect
Amyloidosis can be deadly, especially if it affects your heart or kidneys. Early diagnosis and treatment are important and can help improve survival.
Researchers continue to question why some types of amyloid make people sick and how the formation of amyloid can be stopped. Studies to find new treatments are ongoing. If you have amyloidosis, consider asking your doctor if there are any clinical trials you can join, or search for one by visiting www.clinicaltrials.gov and typing in the search term “amyloidosis.”