سلامتی

مروری بر خواص و اعمال اسیدهای آمینه

آمینواسید مولکولی می‌باشد که با اتصال به آمینواسیدهای دیگر، پروتئین را تشکیل می‌دهند. آمینواسیدها، بخش ضروری حیات بوده، بدین معنی که پروتئین‌هایی که تشکیل می‌دهند، در تمامی فعالیت های سلولی نقش دارند. برخی پروتئین‌ها به فرم آنزیم، برخی به فرم آنتی بادی و برخی در تشکیل فرم ساختاری نقش ایفا می کنند. با آنکه بیش از ۱۰۰ نوع آمینواسید در طبیعت یافت می شوند، فقط ۲۰ نوع از آنها در تشکیل پروتئین نقش دارند.

تاریخچه آمینواسیدها:

اولین آمینواسیدها در اوایل قرن ۱۹ کشف شدند. در سال ۱۸۰۶ میلادی، شیمی دان فرانسوی به نام واکلین و روبیک، ترکیبی را از گیاه مارچوبه (Asparagus) استخراج کردند که آسپاراژین نامیده شد. این اولین آمینواسید کشف شده تا آن زمان محسوب می شد.
آمینواسید سیستین (Cystine) در سال ۱۸۱۰ میلادی به دنیای علم معرفی شد، حال آنکه مونومر آن یعنی سیستئین (Cysteine) تا سال ۱۸۸۴ میلادی ناشناخته ماند. آمینواسید گلایسن و لوسین نیز در سال ۱۸۲۰ کشف شدند. آخرین آمینواسید استخراج شده  از ۲۰ آمینواسید استاندارد، ترئونین (Threonine) بود که توسط آقای ویلیام کامینگ روز معرفی شد.

ساختار اصلی آمینواسید:

همه ی آمینواسیدها حاوی یک کربن متصل به هیدروژن، یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمینی می باشد. گروه R موجود در ساختار اصلی، تفاوت مونومرهای پروتئین (آمینواسید) را مشخص می کند. زنجیره آمینواسیدی یک پروتئین توسط اطلاعات موجود در کد ژنتیکی سلول مشخص می شود. کد ژنتیکی (Genetic code)، توالی نوکلئوتیدهای موجود در DNA و RNA می باشد. این کدها نه تنها ترتیب آمینو اسیدها را در پروتئین مشخص می‌کنند. بلکه ساختار و فعالیت پروتئین نیز توسط همین کدها تعیین می شود.

آمینواسیدها به ۴ گروه کلی تقسیم می شوند. (این تقسیم بندی بر اساس خصوصیات گروه R هر آمینواسید مشخص می شود). قطبی، غیر قطبی، بار مثبت (positively charged)، بار منفی (Negatively charged). آمینواسیدهای قطبی، هیدروفیل یا آب دوست بوده و آمینو اسیدهای غیرقطبی، هیدروفوب یا آب گریز می باشند.

با آنکه آمینواسیدها برای زندگی ضروری می باشند، همه ی آنها به طور طبیعی در بدن تولید نمی شوند. از ۲۰ نوع آمینواسید موثر در ساخت پروتئین، ۱۱ عدد بطور طبیعی تولید می شوند. این آمینواسیدها، غیر ضروری (Non-essential)، از ترکیبات موجود در مسیرهای متابولیکی حیاتی تهیه می شوند. آمینو اسیدهای ضروری (Essential-aminoacids) به طور طبیعی در بدن تولید نشده و نیاز هست که از راه غذا دریافت شوند. گیاهان بر خلاف انسان ها  توانایی تولید هر ۲۰ آمینو اسید را دارا هستند.

تولید پروتئین

پروتئین ها طی فرایند رونویسی و ترجمه DNA تولید می شوند. در سنتز پروتئین، DNA ابتدا به RNA ترجمه می شود. RNA حاصله دوباره جهت ساخت آمینواسید ترجمه می شود. پیوندهای پپتیدی طی فرایند دهیدراسیون (آب زدایی)، بین آمینواسیدها ی ایجاد شده تشکیل می شود. بعد از اتصال چندین آمینواسید از طریق پیوندهای پپتیدی، یک زنجیره پلی پپتیدی ایجاد شده که به دنبال یک سری فرایندهای پیرایش، یک پروتئین تولید می شود.

پروتئین مصرفی چه فرایندی را در بدن طی می‌کند؟

پروتئین ها در شکم و روده وکوچک هضم و جذب می شوند. اسید معده، شکل پروتئین را تغییر داده، آنزیم پپسین را فعال کرده که نتیجه آن شکسته شدن پروتئین به پلی پپتیدهای کوچک می باشد. در روده کوچک، پلی پپتیدها سرانجام به آمینواسیدها شکسته می شوند. آمینواسیدها وارد خون شده و به سمت کبد حرکت می کنند.

میزان نیاز روزانه به پروتئین؟

سازمان غذا و دارو عنوان کرده است که ۱۰ تا ۳۵% کالری دریافتی، باید از منابع پروتئینی تامین شود. مطالعه ی انجام شده در دانشگاه Mcmaster، میزان پروتئین مصرفی روزانه را ۱.۸-۱.۳ گرم به ازاء یک کیلوگرم وزن بدن عنوان کرده است. مطالعه ی دیگر در دانشگاه Ontario  انجام شد، نشان داد که دریافت ۱.۸-۱.۶ گرم پروتئین به ازاء یک کیلوگرم وزن بدن، برای ورزشکاران کفایت می کند. البته مصرف مقادیر بالاتر با توجه به میزان انرژی مصرفی، میزان تمرین، سن، جنس و مدت زمان تمرین و … می تواند متغیر باشد.
به طور کلی:
۱) ۲.۲ گرم پروتئین به ازاء ۱ کیلوگرم وزن بدن روزانه ، استاندارد بدن سازی تعریف شده است.
۲) مقادیر بالاتری از پروتئین (۳.۳-۲.۶ گرم پروتئین به ازاء یک کیلوگرم وزن بدن)، بخصوص در مواقع چربی سوزی توصیه می شود.

جدول میزان پروتئین موجود در مواد غذایی رایج:

تفاوت بین مکمل‌های پروتئینی و مکمل‌های آمینواسید:

در ذهن بسیاری از ورزشکاران، این سئوال مطرح می‌شود که پروتئین از آمینو اسیدها تشکیل شده است، پس چه لزومی به استفاده جداگانه از مکمل های آمینواسیدی است؟
مکمل های پروتئینی و آمینواسیدی تاثیرات مختلفی را در بدن ایجاد می کنند. مکمل های پروتئینی، سطح کل پروتئین بدن را بالا برده، کالری تولید کرده لذا در ساخت عضله موثر می باشند. آمینواسیدها نقاط خاص و گوناگونی را در متابولیسم نشانه می روند. یک آمینو اسید می تواند مواد شیمیایی مغز را تحت تاثیر قرار دهد، حال آنکه آمینواسید دیگر می تواند فعالیت عضله را درگیر کند.
مکمل های پروتئینی و آمینواسیدی به فرم آمینواسیدهای جداگانه وارد جریان خون می شوند، سپس سلول ها آمینواسیدهای مورد نیاز را جهت ساخت پروتئین برداشت می کنند. در صورتی که از یک آمینواسید خاص به میزان لازم و کافی نداشته باشیم، آن پروتئین ساخته نمی شود. فعالیت هایی که متابولیسم شما را تحت تاثیر قرار می دهند (افزایش فعالیت عضله، بیماری) می تواند میزان نیاز پروتئین را تحت تاثیر قرار دهد. برای اینکه سلول های شما، پروتئین های حیاتی را بسازند، نیاز هست که تمامی آمینواسیدهای ضروری را روزانه دریافت نمایید.
علاوه بر ساخت پروتئین، برخی آمینو اسیدها، نقش های خاصی نیز دارند که می توانند خارج از متابولیسم پروتئین، سلامتی شما را تحت تاثیر قرار دهند. به عنوان مثال، تریپتوفان (Tryptophan) به سروتونین (یک انتقال دهنده ی عصبی تنظیم کننده خلق و خو) تغییر می یابد. میزان کالری دریافت شده از مکمل های پروتئینی بسیار بیشتر می باشد.

مصرف بی رویه پروتئین، چه عوارضی را می تواند بهمراه داشته باشد؟
مصرف پروتئین بیش از نیاز بدن می تواند برای سلامتی ما زیان آور باشد.

۱) افزایش چربی بدن: اضافه کردن مقدار بالایی از پروتئین به رژیم غذایی روزانه می تواند میزان کالری دریافتی بدن را بالا ببرد. این مقدار اضافی پروتئین، در صورتی که با ورزش های هوازی، سوزانده نشود، می تواند به فرم چربی در بدن ذخیره گردد.
۲) پوکی استخوان: مصرف پروتئین بیش از حد نیاز روزانه می تواند سطح اسیدیته بدن را به دلیل سولفات و فسفات ایجاد شده بالا ببرد. در این حین، کلیه ها جهت حفظ تعادل اسیدیته بدن، اسید بیشتری ترشح می کنند. بافت استخوانی نیز کلسیم را جهت ایجاد تعادل به ادرار منتقل می کند. نتیجه این فرایند، احتمال ابتلا به استئوپورز را بالا می برد.
۳) آسیب کلیه ها :مقادیر بالای پروتئین، با افزایش فشار وارد شده بر کلیه ها جهت دفع مواد زاید (کتون ها)، می تواند آسیب های جبران ناپذیری را بر روی کلیه ها وارد کند.
۴) دهیدراته شدن: مصرف مقادیر بالایی از پروتئین، می تواند بدن را به مرحله ی کتوز وارد کند. میزان تولید مواد سمی، کتون ها در بدن بالا رفته، کلیه ها جهت دفع آنها آب بیشتری را از راه ادرار دفع می کنند. این فرایند، به خصوص زمانی که میزان تعریق بالا می رود، می تواند بدن را وارد مرحله دهیتراسیون بکند. دهیتراته شدن نه تنها میزان استرس بر روی کلیه ها را افزایش می دهند، بلکه می توانند فعالیت قلبی را نیز مختل کنند.

کمبود پروتئین و آمینواسید چه عواقبی را می‌تواند به همراه داشته باشد؟
طبق آمار اعلام شده توسط  مرکز کنترل بیماری(CDC)، کمبود پروتئین در بین افرادی که در کشورهای در حال توسعه وکشورهای فقیر، همچنین در بین افرادی که با مشکل ژنتیکی روبرو بوده و توانایی تولید پروتئین خاصی را ندارند و یا اشخاصی که بنا به بیماری خاصی، اشتهای خود را از دست داده و پروتئین دفع می کنند، شایع می باشد.

۱) بیماری ماراسموس ( Marasmus): این بیماری به خاطر کمبود برخی ریز مغزی ها در اطفال و کودکان رخ داده که نتیجه ی آن کاهش وزن و دهیتراته شدن می باشد.
۲) کواشیورکور ( Kwashiorkor): این بیماری به خاطر کمبود پروتئین موجود در رژیم غذایی مناطقی که کالری روزانه آنها از برنج، موز، کربوهیدرات بدست می آید، ایجاد می شود. خستگی، اسهال، اختلالات روانی، عدم تمرکز و نیز اختلال در رشد از عوارض این بیماری می باشد.
۳) کمبود پروتئین C و  پروتئین S: کمبود این پروتئین ها می تواند منجر به ایجاد گرفتگی عروق گردد. قرمزی، درد در آن ناحیه و التهاب می تواند از عوارض این کمبود باشد. افراد مبتلا به این کمبود، از انجام فعالیت هایی که امکان تشدید این گرفتگی را دارند، نشستن زیاد، دراز کشیدن روی تخت و … خودداری کنند.
۴) نزاری (Cachexia):شرایطی می باشد که  با کمبود پروتئین، کاهش بافت اسکلتی به خصوص در بیماران سرطانی، ایدز، اختلال کلیوی و … رخ می دهد.

آلانین

غیر ضروری. پروئین ساز. گلیکوژنیک. غیر قطبی. آب گریز. آلیفاتیک

اعمال اختصاصی:

منبع مهم انرژی برای ماهیچه.

اولین آمینواسیدی که در متابولیسم قندها بکار می‌رود.

تقویت کننده سیستم ایمنی بدن بوسیله ساخت آنتی بادی.

قسمت عمده ای از بافت پیوندی.

عوارض ناشی از کمبود.

از کار افتادگی ماهیچه.

خستگی.

افزایش میزان انسولین و گلوگاگون

مواردی که با افزایش میزان آلانین همراه‌اند.

کاهش میزان انسولین و گلوکاگون

دیابت ملیتوس

نکته:

غلظت زیاد آمینواسیدها به خصوص آمینواسیدهای آلانین و آرژنین که بعد از صرف یک غذای پروتئینی در خون به وجود می‌آید ترشح انسولین را تحریک می‌کند.

آرژنین

ضروری مشروط پروتئین ساز. گلیکوژنیک دارای ذنجیره های اصلی جانبی. دی بازیک

اعمال اختصاصی:

ضروری برای فعالیت طبیعی سیستم ایمنی بدن

لازم برای بهبود و التیام زخم (بوسیله ساخت کلاژن)

محرک برای ترمیم کبد آسیب دیده

محرک آزاد شدن هورمون رشد

محرک آزاد کردن انسولین و گلوکاگون

موثرترین آمینواسید در آزادسازی انسولین

پیش‌ساز GABA

پیش‌ساز آمینواسیدهای اورنیتین و سیترولین

کاهنده اندازه تومور

لازم برای اسپرماتوژنژ

نقش متابولیکی عمده سنتز اوره و کراتین

 اسید آسپارتیک

غیرضروری. پروتئین‌ساز. گلیوژنیک. دارای زنجیره های جانبی و اصلی

اسید آسپارتیک قابل تبدیل به آسپارژین بوده. بنابراین این دو نوع اسیدآمینه وظایف مشابهی دارند.

 افزایش دهنده بنیه

کمک به محافظت کبد با هدف انتقال آمونیاک

دخیل در سیستم ایمنی بوسیله افزایش تولید ایمنوگلوبین

مواردی که در آنها کمبود میزان اسید اسپارتیک دیده می‌شود

کمبود کلسیم و منیزیم

آسپارژین

غیر ضروری. پروتئین‌ساز. اسید آمینه آمیدی آبدوست.

آسپارژین از ترکیب اسید آسپارتیک به علاوه ATP به وجود می‌آید.

کمک در حذف آمونیاک در بدن

کمک به کاهش خستگی

موثر در سم ضدایی از مواد مضر

دخیل در سنتز DNA

نکته: آنزیم آسپاراژیناز دارای اثر ضد سرطانی در خوک‌های گینه بوده ولی در انسان دارای عوارض جانبی است.

سیستئین و سیستین

غیرضروری. گلیکوژنیک. کتوژنیک

آبدوست حاوی سولفور

اعمال اختصاصی

سیستوئین و سیستئین قابل تبدیل به یکدیگرند

آنتی اکسیدان

سم‌زدایی طبیعی ضروری در رشد نگهداری. ترمیم پوست

عنصر اصلی در مو

یکی از سه آمینواسید اصلی حاوی سولفور بعلاوه تورین و متیونین

جزء اصلی سازنده گلوتامین

اسید گلوتامیک و گلیسین

پیش‌ساز آمینواسید تورین

پیش‌ساز سولفات کندروتبن

پیش‌ساز کندروتین جزء اصلی غضروف

اسید گلوتامیک

غیر  ضروری پروئتین ساز گلیکوژنیک دارای ذنجیره های اصلی جانبی

اعمال اختصاصی

پیش ساز گلوتامیک و GABA

یکی از دو واسطه عصبی تحریکی است

افزایش اسید گلوتامیک

افزایش انرژی

سرعت به روند التیام زخم

سم زدایی آمونیاکی

ایفای نقش مهم در سنتز DNA

یک جزء تشکیل دهنده اسید فولیک

نمک مونواسید گلوتامیک در طعم دهنده غذا بکار می‌رود

موثر در انعقاد خون

گلوتامین

غیرضروری پروتئین‌ساز گایکوژنیک – آبدوست

اعمال اختصاصی

پیش‌ساز GABA

ترکیبی است که از اسید گلوتامیک. آمونیاک در کبد. مغز و کلیه ها تولید می‌شود.

مینواسید گلیکوژنیک به این معنی که رای کمک به نگهداری و تثبیت قند خون در حالت طبیعی ضروری است.

دخیل در قدرت و تحمل غضلات

سوخت اصلی مجرای معده ای _ روده‌ای (روده کوچ متن‌ها عضوی در بدن است که از گلوتامین به عنوان منع اصلی انرژی استفاده می‌کند)‌.

گلوتامین نسبت به آمینواسیدهای دیگر بیشترین تمرکز را خون دارد.

پیش‌ساز واسزه عصبی آمینواسید گلوتامات

دخیل در سنتز DNA

مسئول انتقال آمونیاک از بافت‌ها به کبد و کلیه ها

گلوتامین می‌تواند از سد خونی_مغز عبور نماید در نتیجه منبعی از اسید گلوتامیک برای اکسیداسیون در مغز فراهم می‌نماید.

مواردی که با افزایش میزان گلوتامین همراه‌اند.

استفاده از برخی داروهای ضد تشنج

نکته:

نیاز به گلوتامین در طی استرس و بیماریهای کاتابولیک افزایش می‌یابد‌.

گلوتامین در نگهداری سیستم ایمنی دارای نقش مهمی بوده است به همین دلیل بعضی از متخصصین معتقدند که گلوتامین باید به عنوان یک اسیدآمینه ضروری مشروط شناخته شود.

گیلیسین

غیر ضروری پروتئین ساز گلیکوژنیک. غیرطبی. آبگریز. آلیفاتیک

اعمال اختصاصی

          قسمتی از ساختمان هموگلوبین

          یکی از دو واسطه اصلی بازدارنده عصبی که دیگری GABA است.

          قسمتی از سیتوکروم ها که در عمل آنزیم های مولد انرژی نقش دارند.

          کاهش تمایل به مصرف قندهای ساده (مزه گلیسین شیرین است).

          یکی از ۳ آمینواسید اصلی گلیکوریک که دوتای دیگر سرین و آلانین می‌باشند.

          دخیل در تولید گلوکاگون که به متابولیسم گلیکورن کمک می نماید.

          کوچک‌ترین آمینواسید و ضروری برای جوجه ها در حال رشد.

          منبع اصلی نیتروژن برای ساخت آمینواسیدهای غیرضروری.

          پیش‌ساز اسیدهای صفراوی و جزء ضروری بافت های بدن.

          شرکت در مکانیسم های سم زدایی سنتز پورین کره آتین گلوتاتیون و پورفیرین ها.

نکته: قبلا به گلیسین، گلیکول هم گفته می‌شده است.

مواردی که در آنها کمبود گلیسین دیده می‌شود:

          سندرم خستگی مزمن

          کاهش قند خون

          آنمی

          عفونت‌های ویروسی

          عفونت کاندیدا

مواردی که با افزایش گلیسین همراه‌اند

          گرسنگی

هیپوریک اسید

هیپوریک اسید محصول کونژوگاسیون گلیسین و اسید بنزوئیک بوده و به عنوان یکی از اجزای طبیعی ادرار به شمار می آید. این اسید عمدا در کبد و در اثر سم زدایی اسید بنزوئیک تولید می‌گردد.

هیستیدین

ضروری پروتئین‌ساز گلوکوژنیک دارای زنجیره اصلی جانبی.

اعمال اختصاصی

          یکی از اجزاء کارنورین آنسرین و هموگلوبین

          مفید در درمان آنمی مربوط با هموگلوبین

          مورد استفاده در درمان آرتریت روماتوئید

          پیش‌ساز هیستامین

          مرتبط با واکنش‌های حساسیتی و مورد استفاده در درمان آلرژی

          کمک به تثبیت ph طبیعی خون

          نقش حیاتی در فرایند متابولیکی ساخت پروتئین

          برآورد وضعیت کلی سیستم عضلانی به وسیله بررسی سطح این آمینواسید در ادرار

مواردی که در آنها کمبود میزان هیستیدین دیده می‌شود:

          آرتریت روماتوئید

          آنمی

          عدم تعادل فلورباکتری‌های روده

مواردی که باافزایش هیستیدین همراهند

بارداری

اعمال اصلی و موارد پیش آگهی

          میزان بالای هیستیدین با میزان کم روی در ارتباط است.

          میزان کم هیستیدین با میزان بالای روی در ارتباط است.

     بنابراین میزان غیرطبیعی هیستیدین به عنوان نشانه‌ای برای مورد آزمایش قرار دادن مقدار روی به کار می رود.

    هیستامین

    – هیستامین آمینی است که در اثر دکربوکسیلاسیون هستیدین تولید می‌شود و به عنوان محصول تجزیه هیستیدین به شمار می‌آید که به صورت صناعی هم تولید می شود.

     – هیستامین وازودیلاتور قوی (گشادکننده عروق) است و می تواند باعث کاهش فشارخون شود.

     از هیستامین در درمان آلرژی‌های گوناگون و به عنوان یک محرک برای ترشح پانکراتیک _ گاستریک و عضلات احشایی استفاده می شود. هیستامین باعث انقباض عضلات صاف شده و عروق خونی و مجاری تنفسی را شل می نماید. ضمنا این ماده باعث افزایش ترشحات بینی نیز می گردد.

    نکته: در معده گیرنده هایی به نام    وجود دارد که با اتصال به هیستدین باعث ترشح اسید می گردند. داروهای سایمیتیدین و رانیتیدین داروهای ضداسیدی هستند که با بلوکه ک­­ردن این گیرنده‌ها از ترشح اسید معده جلوگیری می کنند.

    ایزولوسیون

    ضروری . پروتئین ساز.گلیکوژنیک وکتوژنیک .غیرقطبی . آب گریز(                     )

وآلیفاتیک .

اعمال اختصاصی

یکی از۳آمینواسید شاخه داری است که می توان هر۳رادرمیزان قدرت استقامت وتوان

عضلات دخیل دانست .

ایزولوسین به عنوان منبع انرژی دریافت عضلانی به کارمی رود.

          انسولین به طورقابل ملاحظه ای میزان اسید آمینه های شاخه داررا کاهش می دهد.

نکته :رژیم پرکربوهیدرات یا حاوی گلوکززیاد باعث آزادشدن انسولین می شود. این امردرنهایت منجربه کاهش میزان اسید آمینوهای شاخه دارمی گردد که می دانیم به عنوان منبع انرژی درعضلات مورد استفاده قرارمی گیرند.بنابراین مصرف غذاهای حاوی گلوکززیاد یا دیگرقندها وآمینواسیدهای شاخه داردارای دارای ایزولوسین درست قبل ازتمرین وفعالیت بدنی به

دلیل اینکه به راحتی به عنوان منبع انرژی عضلانی دردسترس قرارنمی گیرند توصیه نمی شود.

          ضروری درتشکیل هموگلوبین

مواردی که درآنها کاهش میزان ایزولوسین دیده می شود

          چاقی مفرط

          هایپرانسولینمی

    سندرم خستگی مزمن (تذکر: کمبود اسیدهای آمینه شاخه داردر درارتباط با بیماری های عضلانی . خستگی مفرط وخستگی های بعداز فعالیت است .)

          گرسنگی حاد

علایم کمبود ایزولوسین عبارتند از

    کاهش وزن. ترمور..افزایش گلسترول پلاسما وافزایش لیزین . سرین .

    فنیل آلاتین . تیروزین و والین مواردی که با افزایش میزان ایزولوسین همراهند

    – لوسین

     ضروری . پروتئین ساز. کتوژنیک . غیرقطبی . آب گریز آلیفاتیک

اعمال اختصاصی

          یکی ازسه آمینواسید شاخه داراست (دوتای دیگرایزولوسین و والین هستند.)

          لوسین تمام مشخصه هایی که مورد ایزولوسین گفته شده را داراست .

          محرک بالقوه انسولین

          کمک به درمان آسیب های استخوانی

          کمک درروند درمان پوست

          تنظیم آزادسازی انکفا لین ها که کاهنده های طبیعی درد هستند.

          به شدت کتوژنیک بوده واسید استواستیک محصول عمده کاتابولیسم آن درکبد می باشد.

مواردی که درآنها کاهش میزان لوسین دیده می شود

          هایپرانسولینمی

          سندرم خستگی مزمن (تذکر:کمبود اسیدهای آمینوشاخه داردر                   درارتباط با

بیماری های عضلانی خستگی مفرط و خستگی های بعد ازفعالیت است .)

     گرسنگی حاد

 علایم کمبود لوسین عبارتند از

         کاهش اشتها .آپاتی .کاهش وزن ویانقصان درافزایش وزن تحریک پذیری کاهش لوسین

         پلاسما وافزایش ایزولوسین .متونین .سرین .ترئونین و والین پلاسما

 مواردی که باافزایش میزان لوسین همراهند

          کتوز

نکته : اسید آمینوهای متیونین ولوسین جزء عوامل لیپوتروفیک می باشند.

 هیپوگلایسمی ناشی ازکمبود لوسین

    این بیماری دراثراختلال درمتابولسیم لوسین ودراثرکمبود آنزیم لیازبه وجود می آید. نوزاد مبتلا به این ناهنجاری ازرشد بازمانده وممکن است دچارتشنج تاخیردرتکامل روانی .اسیدمی شدید حمله های مرگبار وشدید هیپوگلایسمی شود.اصلاح هیپوگلایسمی شدید باید به سرعت انجام

شود وبرای جلوگیری ازبروز مشکلات دربلندمدت باید ازرژیم محدود ازلوسین ازطریق محدودیت درمصرف پروتئین استفاده نمود. دررژیم غذایی این نوزادان غذاهای غنی ازپروتئین مثل شیرو تخم مرغ محدود می شوند تا آنکه تحمل غذایی برقرارشود.

لیزین

      ضروری . پروتئین ساز. گلیکوژنیک . کتوژنیک دارای زنجیره جانبی اصلی

اعمال اختصاصی

باعث جلوگیری ازرشد ویروس ها می شود که به همین دلیل ازآن دردرمان تب خال حاد

–   کارنیتین ازلیزین وویتامین    تشکیل شده است .

–   کمک به تشکیل کلاژن . مواد پیوندی موجود دراستخوان ها. لیگامان ها .تاندون ها واتصالات

–   دخیل درتولید بعضی ازهورمون ها

–   کاهنده سطح سرمی تری گلیسیریدها

–   اسید آمینه محدود کننده دربسیاری ازپروتئین های غلات به خصوص گلیادین

نکته :این اسید آمینه بازی دربافت ها به راحتی کربن اپسیلون خود را به دی اکسید کربن تبدیل نموده وبه تشکیل اسید گلوتامیک کمک می نماید. بااین حال لیزین نیتروژن خودرا با آمینواسیدهای دیگر درحال گردش معاوضه نمی نماید که این ویژگی مختص لیزین است .

مواردی که درآنها کاهش میزان لیزین دیده می شود

          کم خونی

          ریزش مو

          کاهش وزن

           ( تندخویی و تحریک پذیری)

 علایم کمبود لیزین عبارتند از

    تهوع . استفراغ .گیجی و آنمی (کم خونی) ضمنا کمبود آن در توله ها باعث بروز اختلال دررشد می گردد.

مواردی که با افزایش لیزین همراهند

          افزایش میزان آمونیاک درخون

نکته :لیزین اسید آمینه های گوگرددار(سیستین و متیونین) وتریپتوفان مهم ترین اسید آمینه های محدودکننده ای هستند که درمحاسبه امتیاز شیمیائی نیاز به اندازه گیری دارند.

     متیونین

 ضروری .پروتئین ساز. گلیکوژنیک .غیرقطبی .آب گریز. حاوی سولفور

اعمال اختصاصی

          کمک درشکستن چربی ها

          پیش ساز آمینواسیدهای سیستئین . سیستین وتورین

          کمک درکاهش سطح کلسترول خون

          آنتی اکسیدان

          کمک به حذف مواد سمی ازکبد

    یکی ازآمینواسیدهای حاوی سولفور(دوتای دیگر سیستئین وآمینواسید فرعی تورین می باشند) و دارای گروه متیل است .

    نکته:آمینواسیدهای حاوی سولفورمثل آنتی اکسیدان هایی عمل می کنند که رادیکال های آزاد را خنثی می کنند .

    دخیل درکاهیش اختلالات رویش مو. پوست وناخن که مربوط به فعالیت سولفوروخاصیت آنتی اکسیدانی است .

    پیش ساز کارنیتین . ملاتونین (عامل موثردرخواب طبیعی)و کولین (قسمتی ازواسطه عصبی استیل کولین)

          دخیل درشکستن اپی نفرین .هیستامین واسید نیکوتینیک

          ضروری برای سنتز     و

    عامل موثربرای حذف فلزات سنگین مثل سرب وجیوه متیونین یکی ازعوامل لیپوتروپیک است ودرواکنش های متیلاسیون شرکت می نماید. بنابراین متیونین یکی ازعوامل مهم درمتابولیسم چربی ها و پروتئین ها به شمار می آید.

مواردی که درآنها کاهش میزان متیونین دیده می شود

          شیمی درمانی

          حساسیت های متعدد شیمیائی

 علایم کمبود متونین عبارتند از

    عدم موفقیت درافزایش وزن .کاهش کلسترول پلاسما .کاهش غلظت پلاسمایی متیونین وافزایش فنیل آلانین .سرین . پرولین . ترئونین و تیروزین درپلاسما

مواردی که با افزایش متیونین همراهند:

          بیماری شدید کبدی

 هموسیستئین

    هموسیستئین محصول دمتیلاسیور متونین است که به عنوان همولوگ سیستئین به شمار می آید. این ماده درسلول ها به عنوان یک متا بولیک حد وسط وجود دارد ومی تواند ازطریق انتقال مستقیم گروه متیلی ازترکیبی مثل کولین وبتائین به متونین تبدیل گردد. طبق تحقیقات مقادیرزیاد هموسیستئین با بیماری     (بیماری عروق کرونر) درارتباط است. اسیدفولیک موجود درمیوه جات وسبزیجات می تواند باعث کاهش این ماده درخون شود.

چنانچه تجویزمقادیر زیاد نتواند دردرمان این افراد موثرباشد باید ازرژیم کم متونین و

     غنی ازسیستئین استفاده نمود. بتائین یا کولین تک میلی گاهی به تسریع رمتیلاسیون هموسیستئین کمک می نماید.

     دردرمان این بیماران می توان ازمواد غذایی که حاوی مقادیرکمی متیونین می باشند ویافرمولاهای فاقد متیونین مثلا پودرکم متیونین   استفاده نمود.

        فنیل آلانین

     ضروری . پروتئین ساز. گلیوکوژنیک وکتوژنیک .غیرقطبی .آب گریز

آروماتیک

اعمال اختصاصی

    پیش سازتیروزین که درحقیقت پیش سازواسطه های عصبی دوپامین و واسطه های عصبی تحریک کننده (کاتکول آمین ها) نوراپی نفرین واپی نفرین است .ضمنا تیروزین درتشکیل ملانین نیزنقش دارد( فنیل آلانین به راحتی به تیروزین تبدیل می شود ولی این واکنش برگشت پذیرنیست)

          پیش سازهورمون تیروکسین

                   کاهش دهنده اشتها

          قسمت اصلی تشکیل دهنده کلاژن

نکته: درحالی که فرم   تمامی آمینواسیدهای دیگر برای انسان مفید است فرم    و    فنیل آلانین برای درمان درد موثرمی باشد. مثلا فرم     فنیل آلانین درکاهش دردهای آرتروز مفید

است .

          ندرتا به عنوان اسید آمینه محدود کننده غذاها به شمار می آید .

          عامل قوی ضدافسردگی

مواردی که درآنها کاهش میزان فنیل آلانین مشاهده می شود

          چاقی مفرط

          سرطان

علایم کمبود فنیل آلانین

     کاهش وزن . اختلال درتعادل نیتروژن . آمینواسیدوری . کاهش گلوبولین سرم .

موارد منع مصرف فنیل آلانین

    فشارخون بالا( به دلیل آنکه فنیل آلانین دارای خاصیت افزایش دهندگی فشارخون می باشد) .

          بارداری

          هرنوع توموری که دارای سلول های رنگ دانه ای ملانینی باشد – فنیل کتونوری

    اسید هموژانتیزیک

      این ماده محصول حدوسط متابولیسم فنیل آلانین وتیروزین است و درآلکاپتونوری درادراربیماران دیده می شود. ادراراین بیماران به دلیل وجود اسید هموژانتیزتیک به محض قرارگرفتن دربرابرهوا به رنگ سیاه درمی آید.

پرولین

غیرضروری . پروتئین ساز. گلیکوژنیک .غیر قطبی .آب گریز.آلیفاتیک

اعمال اختصاص

          جزء اصلی بافت پیوندی و مهم در حفظ سلامتی مفاصل .تاندون ها ولیگامانت ها

          موثردر تقویت عضله قلبی

          پیش ساز پرولین گلوتامین است .

          دومین پیش ساز پرولین اورنیتین است که یک آمینواسید فرعی است .

          اعمال آن دررابطه با ویتامین  باعث حفظ سلامت پوست ومفاصل می شود.

تنها ایمینواسیدی است که درساختمان پروتئین ها شرکت نموده وضمنادرساختمان بعضی ازپروتئین ها مثل کلاژن به شکل هیدروکسی پرولین درمی آید( هیدروکسی پرولین ازطریق ادرار دفع می شود.)

مواردی که با افزایش پرولین همراهند

          بیماری مزمن کبدی

          عفونت (عفونت درخون)

سرین

        غیرضروری .پروتئین ساز. گلیکوژنیک . آبدوست وآلیفاتیک

اعمال اختصاصی

یکی از ۱۳ آمینو اسید گلیکوژنیک مهم است که دوتای دیگر آلانین و گلیسین هستند .

-نقش در تثبیت سطح قند خون بسیار اساسی است

-تقویت کننده سیستم ایمنی بدن با کمک تولید آنتی بادی ها  و ایمنوگلوبین ها

نقش در غلاف میلین (مجموعه اسیدهای چربی که آکسون را احاطه می نمایند ازسرین مشتق شده اند) یک نوع ازسرین به نام فسفاتیدیل سرین .یک آمینواسید فرعی است که اعمال گوناگون مهمی را درسیستم  عصبی مرکزی به عهده دارد. ازاین اعمال می توان به مواردی مثل رشد غلاف میلین اشاره کرد. بیماری ناهنجاری سیستم عصبی مرکزی به شکل یک بیماری حاد شروع می شود وبه صورت متناوب با دوره های تشدید و فروکش ادامه می یابد. دراین بیماری تخریب غلاف میلین مغزو طناب نخاعی دیده می شود.   یکی ازبیماری های معروف به

            است .

لازم برای رشد ونگهداری ماهیچه ها

    آمینواسید گلیسین پیش ساز سرین بوده واین دوقابل تبدیل به یکدیگر می باشند. سرین می تواند به گلیسین ویک بخش تک کربنه (دراثرعمل اسید تتراهیدروفولیک به عنوان پذیرنده) تبدیل شود. بخش تک کربنه به عنوان منبع گروه های متیل موردنیاز در بیوسنتزبسیاری ازترکیبات تبدیل می گردد.

مواردی که درآنها کاهش سرین دیده می شود

          پرتودرمانی گاما و نوترونی درتمام بدن

          هایپوگلیسمی

مواردی که با افزایش سین همراهند

          کمبود ویتامین

نکته :فسفوسرین یکی ازآمینواسیدهای فرعی است که شکل تغییریافته ای ازسرین به شمارمی رود. به وسیله اندازه گیری مقدار فسفوسرین سرم می توان به کمبود ویتامین        پی برد. به طوری که مقادیرزیاد فسفوسرین پلاسما نشانه کمبود      می باشد.    نقش اساسی دراعمال آمینواسیدها به عهده دارد به طوری که درکمبود این ویتامین .تیروزین نمی تواند به واسطه عصبی نوراپی نفرین وتریپتوفان به واسطه عصبی سروتونین تبدیل گردند.

ترئونین

ضروری .پروتئین ساز.گلیکوژنیک . آبدوست                            هیدورکسی لیک

اعمال اختصاصی

          لازم برای تشکیل کلاژن

          کمک درجلوگیری ازرسوب چربی درکبد

          کمک به تولید آنتی بادی

          توانایی تبدیل شدن به گلیسین (یک واسطه عصبی) درسیستم اعصاب مرکزی

          نقش درسم زدایی

          لازم برای عمل طبیعی لوله گوارش

          کاهش علائم بیماری موتورنرون

یا بیماری موتورنرون دارای علامت مشخصه آتروفی پیشرونده نخاعی عضلانی است که گاهی دراثر نارسایی تنفسی باعث مرگ می گردد.

مواردی که درآنها کاهش میزان ترئونین دیده می شود

          گرفتگی عضلات

     –

     –   صرع

علایم کمبود ترئونین عبارتند از

         توقف افزایش وزن . گلوسیت .سرخ شدن مخاط ناحیه دهان و کاهش سطح گلوبولین سرم

مواردی که با افزایش ترئونین همراهند

          افرادی که تحت درمان با داروهای مسکن ضد تشنج قرارگرفتند (مطالعه برروی حیوانات)

          کاهش ویتامین

          بارداری

          سیروز کبدی

تریپتوفان

    ضرورئ . پروتئین ساز. گلیکوژنیک و کتوژنیک .غیرقطبی. آب گریز(                    ) آروماتیک .

اعمال اختصاصی

          پیش سازواسطه عصبی کلیدی سروتونین که اثر مهارکنندگی (آرام کنندگی) دارد.

          کاهنده اضطراب

          محرک هورمون رشد

          موثردرکاهش میزان کلسترول خون مانند تورین .کارنیتین ولیزین

          توانایی تبدیل به نیاسین (ویتامین   ویااسید نیکوتینیک ) و ملاتونین

          کاهش دهنده احتمال گرفتگی سرخرگی

          تنها آمینواسید پلاسما که به پروتئین متصل است .

تریپتوفان باید با ۵ آمینواسید دیگررقابت کند تا بتواند ازحصار خونی مغز بگذرد و وارد مغز شود. این آمینواسیدها عبارتند از:

تیروزین .فنیل آلانین .لوسین . ایزولوسین . والین که به       یا آمینواسیدهای بزرگ خنثی معروفند.

       که شکلی ازویتامین     می باشد برای تبدیل تریپتوفان به سروتونین لازم است .کمبود

باعث کاهش سطح سروتونین می شود. حتی درصورتی که تریپتوفان درمقادیرنرمال وجود داشته باشد.

      تنها اسید آمینه که دارای هسته اندولی می باشد.

      ضمنا تریپتوفان به دفعات به عنوان یک اسید آمینه محدود کننده برای سنتزبافت شناخته می شود.

مواردی که درآنها کاهش تریپتوفان مشاهده می شود

          افسردگی

          سندرم خستگی مزمن

          موارد منع مصرف تریپتوفان به وسیله

علایم کمبود تریپتوفان

     کاهش وزن . اختلال دراحتباس نیتروژن وکاهش کلسترول پلاسما

مواردی که با افزایش تریپتوفان همراهند

          مصرف زیاد سالیسیلات ها (آسپیرین)

          افزایش میزان اسیدهای چرب آزاد خون

          مصرف نیاسین

سروتونین

     سروتونین درسرم بعضی ازبافت ها مثل مجرای معده ای .روده ای .پلاکت های خون. مغزوبافت های عصبی یافت می شود. این ماده به عنوان یک منقبض کننده قوی عروقی شناخته شده است . ضمنا درعملکرد مغزو سیستم عصبی ترشح معدی و پریستالسیس روده ای نقش دارد. دانشمندان معتقدند سروتونین تنظیم میزان دریافت غذا به وسیله مغزرا تحت تاثیرقرار می دهد. همانطورکه گفتیم سروتونین یا هیدروکسی تریپتامین یک نوروترانس میتراست که درمتابولسیم تریپتوفان دربدن تولید می شود. ویتامین های      درسنتزاین ماده نقش مهمی برعهده دارند. طبق تحقیقات وجود مقادیرزیاد لوسین دررژیم غذایی موش ها باعث مهارفعالیت کینوریناز و افزایش فعالیت پیکولینات کربوکسیلاز درمسیرمتابولیسم تریپتوفان می گردد. هردوی این عوامل باعث کاهش تولید اسید نیکوتینیک یا نیاسین می شوند.

     به عبارتی غذاهای حاوی مقادیرزیاد لوسین زمینه را برای کمبود نیاسین مساعد می نماید.

۱ میلی گرم نیاسین                                      ۶۰ میلی گرم تریپتوفان

نکته :رژیم غذایی غنی ازذرت خوشه ای به دلیل دارابودن مقادیرزیاد آمینواسید لوسین باعث بروز پلاگر می شود. ازطرفی عدم تعادل لوسین وایزولوسین عامل مهمی دربروزپلاگر به شمارمی آید.

تیروزین

    ضروری مشروط .پروتئین ساز. گلیکوژنیک و کتوژنیک .آبدوست (                        ) آروماتیک

اعمال اختصاصی

          پیش سازواسطه های عصبی دوپامین . اپی نفرین (آدرنالین) و ملانین

          موثردردرمان افسردگی های ایجاد شده دراثرکمبود نوراپی نفرین

نکته: برای تبدیل سروتونین به نوراپی نفرین .پیریدوکسال .فسفات (     ) که شکلی ازویتامین  می باشد لازم است . کمبود     باعث کاهش سطح نوراپی نفرین می شود حتی اگر سطح تیروزین درمقادیرنرمال باشد .

    تیروزین به فنیل آلانین که پیش سازهمه واسطه های عصبی مذکوربه شمار می آید ارجحیت دارد. به دلیل آنکه اولین مرحله ازروند متابولیک فنیل آلانین بسیار متفاوت است و می تواند باعث افزایش فشارخون شود .

          پیش ساز تیروکسین و هورمون رشد

          افزاینده انرژی وتقویت کننده فکرو تمرکز

    تیروزین اسید آمینه غیرضروری است که تاحدی نقش صرفه جویی کنندگی درمصرف اسید آمینه ضروری فنیل آلانین می باشد .

    تیروزین درواکنش های ترانس آمیناسیون شرکت نموده وماده پیش سازبرای سنتزملانین وتیروکسین و اپی نفرین به شمار می آید .

    آدرنالین دربدن ازدو اسید آمینه فنیل آلانین وتیروزین مشتق می شود و ویتامین    درسنتزآن نقش مهمی برعهده دارد.

مواردی که درآنها کاهش میزان تیروزین مشاهده می شود

          سندرم خستگی مزمن

          سندرم

          هیپوتیروئیدیسم

علائم کمبود تیروزین عبارتند از

          اختلال دراحتباس نیتروژن .کاهش سطوح کاتکول آمین ها و تیروکسین .

مواردی که با افزایش تیروزین همراهند

          هایپرتیروئیدیسم

والین

     ضروری . پروتئین ساز. گلیکوژنیک .غیرقطبی . آب گریز. آلیفاتیک

اعمال اختصاصی

    یکی از۳ امینواسید شاخه دار( دوتای دیگرلوسین وایزولوسین می باشند) وهمگی آنها درقدرت تحمل وتوان ماهیچه ای دخیل اند .

    میزان       به طورقابل ملاحظه ای به وسیله انسولین کاهش می یابد. به طوری که میزان قند بالای رژیم غذایی ویا گلوکزمصرفی باعث آزادشدن انسولین گردیده واین روند منجربه کاهش میزان      نیز می گردد.

          والین با تیروزین وتریپتوفان درعبوزاز موانع خونی مغز    رقابت می کند.

    هرچه میزان والین بیشتر باشد سطح مغزی تیروزین وتریپتوفان کاهش خواهد یافت. این بدان معنی است که مکمل های غذایی تیروزین وتریپتوفان لازم است حداقل یک ساعت قبل ویا بعد ازیک وعده غذایی ویا با مکمل هایی مصرف شوند که مقادیرآمینواسیدهای زنجیره ای درآنها بالاست .

والین به طورفعالانه ای به وسیله عضلات جذب شده ومستقیما به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرد.

هیچ نوع فرآیندی توسط کبد قبل از ورورد به جریان خون برروی آن انجام نمی گیرد.

ازوالین . لوسین وایزولوسین دارد.

    –    درصورت کمبود والین جذب تمام آمینواسیدهای دیگر( وپروتئین) دردستگاه گوارش کاهش

         می یابد .

          آمینواسید ضروری برای رشد و نگهداری بافت ها

مواردی که درآنها کاهش میزان والین مشاهده می شود

          گرسنگی

          چاقی مفرط

          افزایش سطح انسولین

علایم کمبود والین عبارتند از

    کاهش اشتها . کاهش وزن . کاهش آلبومین پلاسما . هیپراستزی وناهماهنگی عضلات

مواردی که با افزایش والین همراهند

          هایپوگلایسمی  کتونیک

افزایش اسید پروپیونیک درخون

     این بیماری یک اختلال مادرزادی است که به دلیل ناتوانی درمتابولیزه کردن اسید

بخش ۲ – آمینواسیدهای فرعی

به جزء ۲۰ نوع آمینواسیدی که دربالا به شرح آنها پرداختیم حدود ۱۰۰ نوع دیگرآمینواسید داریم . آمینواسید فرعی به این معناست که اعمالشان بی اهمیت است به طورمثال ۲آمینواسیدی که درزیر به آنها می پردازیم یعنی تورین و         دارای اعمال فوق العاده مهمی هستند .

غیرضروری . غیرپروتئین ساز(                              )

اعمال اختصاصی

          یکی ازدو رابط عصبی بازدارنده که دیگری گلیسین است .

          اسید گلوتامیک پیش سازاصلی             به شمار می آید.

به راحتی ازسدخونی مغر(     )عبورمی نمایند واز اهمیت کلینیکی ویژه ای برخورداراست.گرچه مکمل های          به طور گسترده ای برای آرام کردن واثرتسکین دهندگی استفاده می شوند. اطلاعات متناقضی وجود دارد که بیان می دارد مصرف         ازطریق دهان اثربالینی بیشتری دارد. گلوتامین که پیش ساز         است به راحتی ازسد خونی مغزعبورمی نماید. بنابراین مکمل بهتری برای افزایش سطح         درمغزبه شمارمی رود زیرا گلوتامین به محض ورود به مغز        تبدیل می شود. سئوالی درمورد فواید بالینی

          وجود دارد که بیانگر عملکرد         برمبنای دوز مصرفی آن است .به طوری که به نظرمی رسد فقط مقادیرزیاد          دارای اثرات بالینی می باشند. آرام بخش هایی مثل والیوم ولیبریوم دارای اثربر نورون های حساس به          می باشند. اثرات          درسیستم اعصاب سمپاتیک به وسیله کنترل غددی مثل پانکراس وتیموس مشخص شده است .

–    مقادیرزیاد           باعث افزایش      می شود.

     مقادیرزیاد           ممکن است دردرمان بیماری صرع مفید باشد

مواردی که با کاهش میزان            همراهند

     بیماری صرع

مواری که با افزایش         همراهند

          انسفالوپاتی کبدی

          سیروز

تورین

     ضروری مشروط غیرپروتئین ساز(                              ) حاوی سولفور

اعمال اختصاصی

    باعث تثبیت غشاء سلول های عصبی می شود که این عمل باعث افزایش سطح مقاومت این سلول ها نسبت به سکته شده ودردرمان حملات صرع به کارمی رود.

          به عنوان واسطه عصبی بازدارنده عمل کرده وبه اندازه گلیسین و          موثراست .

          اثرضد تشنجی آن طولانی بوده واین امراز لحاظ کلینیکی وبه وسیله گزارش نوارقلب

(      ) مشخص می گردد.

    دارای اثرآنتی اکسیدانی است که با خنثی سازی اثررادیکال های آزاد روند پیری را به تاخیرمی اندازد .

          بیشترین تمرکز تورین درقلب است .

    کاهنده احتمال بروزسنگ های صفراوی به وسیله ترکیب با اسیدهای صفراوی به منظور محلول کردن آنها درآب .

          دخیل درتثبیت ریتم قلب .فقدان تورین درون سلولی درقلب منجربه آریتمی می گردد.

          موثردردرمان کاهش کارایی پمپاژ قلب

تقویت کننده نوتروفیل ها(گلبول های سفید خون که قسمتی ازسیستم ایمنی به حساب می آیند) درازبین بردن باکتری ها.

          مفید دردرمان صدمات مغزی

          کاهش دهنده میزان کلسترول(به همراه لیزین . کارنی تین و تریپتوفان )

          تمرکزبسیارزیاد درچشم

    تورین درساختمان پروتئین ها وارد نشده وتفکیک نمی شود تا به گروه های جانبی و سولفورتبدیل گردد. این خصوصیت تورین منحصربه فرد بوده وبنابراین یک اسید آمینه آزاد به شمار می آید .

    تورین دراکثربافت ها ومایعات بدن به خصوص سیستم اعصاب مرکزی. اسیدهای صفراوی. عضلات .پلاکت های خونی ولنفوسیت ها وجود دارد .

          تورین به شکل گلوتورین به عنوان یک نوروترانسیمترعمل می نماید .

    این اسیدآمینه دربسیاری ازفرآیندهای بیولوژیکی بدن مثل تمایزسلولی .تحریک اسپرم سازی. فعالیت فتورسپتوری شبکیه چشم .سم زدایی واکسید نمودن رادیکال های آزاد که باعث صدمات سلولی می شوند شرکت دارد .

    گرچه تورین ازسیستئین ومتونین سنتزمی شود گربهدتوانایی محدودی برای ساخت آن دارد. اگرچه این اسید آمینه درگروه اسیدهای آمینه ضروری مشروط طبقه بندی می شود ولی درنوزادان نارس و افرادی که به طور بلندمدت تحت      می باشند باید به سطوح تورین پلاسما توجه نمود زیرا کاهش حوضچه های تورین با تخریب شبکیه چشم مرتبط است .

منابع غذایی خوب تورین عبارتند از

     گوشت ها . غذاهای دریایی وشیر

مواردی که با کاهش تورین همراهند

          بیماری پارکینسون

          اضطراب

          کاندیدا

          ایدز

          نارسای قلبی

          فشارخون بالا

          افسردگی

          ناراحتی کلیه

مواردی که با افزایش تورین همراهند

          کاهش ویتامین

          آرتریت روماتوئید

          کاهش روی

          بیماری کبد

          ارزش پیشگویانه

بالا وپائین رفتن میزان تورین به عنوان نشانه ای برلزوم تشخیص های آزمایشگاهی دقیق تر به کار می رود. برای مثال درصورت مشاهده میزان کم تورین و وجود علایم کلینیکی مبنی بروجود کاندیدا می توان ازتست های مدفوع ویا آنتی بادی های ضدکاندیدا بهره گرفت .چنانچه میزان تورین بالا باشد نیزمی توان به بررسی میزان ویتامین وروی پرداخت (   که شکل مهمی ازویتامین   است برای انجام بسیاری ازواکنش های آمینواسیدها ضروری است )

درانتها باید خاطرنشان کرد که هیچ یک ازرژیم های غذایی مکمل های رژیمی ورژیم های تک محصولی به تنهایی نمی توانند باعث حفظ سلامتی شوند

 خلاصه بحث(برای عموم )

برای رشد و ساخت سلولها ضروری میباشند  بافت حیوان از مقدار زیادی پروتئین تشکیل شده و از ارکان مهم تغذیه میباشد – پروتئینها به واحدهای کوچک تر بنام پپتیدها تقسیم شده در  مقاوم سا زی  بدن

۲۵% کالری توله ها از پروتین تشکیل میشود و در دوران پیری ۵۰ در صد -۹۰تا ۹۵%گوشت تازه توسط سگ هضم میشود در حالیکه که ۶۹ تا ۸۰% درصد پروتئین گیاهی قابل هضم میباشد بدین منظور اگرچه سویا پروتئین بسیار مرغوبی برای سگ محسوب میشود ولی باید به طور تدریجی به سگ داده شود –برای سگهای کوچک جثه ۲۵۰ تا ۳۰۰ گرم  گوشت در روز نیاز است و برای سگها بزرگ جثه ۵۰۰ تا ۶۰۰ گرم گوشت نیازمیباشد

کمبود پروتئین  باعث کم وزنی تحلیل عضلات لاغری مفرط کاهش اشتها عدم رشد خشن شدن پوشش بدن کاهش سیتسم ایمنی  کمبود توارث و کم شیری خواهد شد.

آیا این مقاله برای شما مفید بود؟
بله
تقریبا
خیر

داریوش طاهری

اولیــــــن نیستیــم ولی امیـــــد اســــت بهتـــرین باشیـــــم...! خدایــــــــــا نام و آوازه مـــن را چنان در حافظه‌ها تثبیت کن که آلزایمـــــــــــــر نیز توان به یغما بردن آن را نداشته باشد...!

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد.

دکمه بازگشت به بالا