کتاب میتوکندری اندامکی هزار چهره؛ مؤلف: دکتر نظام جلیلیان

فهرست مطالب

‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬‬پیش‌گفتار

فصل اول: فراساختار و پویایی میتوکندری 

مقدمه 
کشف سلول 
تاریخچه کشف میتوکندری 
ساختار میتوکندری 
جداسازی میتوکندری از سایر اندامک‌ها
تفکیک بخش‌های مختلف میتوکندری 
فراساختار میتوکندری 
غشای خارجی میتوکندری 
غشای داخلی میتوکندری 
مقایسه ترکیب شیمیایی غشای داخلی و خارجی 
فراساختار غشای داخلی 
اهمیت کریستاها 
ساختار کریستا و اتصالات کریستایی 
فضاهای درون میتوکندری 
فضای بین غشایی
ماتریکس میتوکندری 
ژنوم میتوکندری (mtDNA) 
کانون‌های عملکردی در ماتریکس میتوکندری 
فشرده‌سازی DNA میتوکندریایی 
پویایی میتوکندری 
میتوفاژی 
نحوه همجوشی و شکافت در میتوکندری‌ها 
توزیع mtDNA در شبکه میتوکندریایی 
ادغام و شکافت میتوکندری‌ها در چرخه سلولی 
جابه‌جایی میتوکندری‌ها در تقسیم سلولی
تعداد و محل استقرار میتوکندری در سلول 
انتقال بین سلولی میتوکندری در پستانداران 
پیوند میتوکندری 

فصل دوم: برهمکنش میتوکندری با اجزای سلول 

مقدمه 
برهم‌کنش میتوکندری با شبکه آندوپلاسمی 
جابه‌جایی یون کلسیم بین شبکه آندوپلاسمی، میتوکندری و سیتوزول 
نقش محل‌های تماس غشایی در اتوفاژی و پیام‌رسانی سلولی 
جابه‌جایی لیپیدها بین میتوکندری و شبکه آندوپلاسمی 
برهمکنش میتوکندری با اسکلت سلولی 
لنگر انداختن و توقف میتوکندری در سلول 
برهمکنش میتوکندری با غشای سلولی 
برهمکنش میتوکندری با هسته سلول 
انتقال پروتئین از سیتوزول به میتوکندری 
ویژگی توالی‌های پیام در پروتئین‌های میتوکندریایی 
مسیرهای ورود پروتئین‌ به میتوکندری 
انتقال پروتئین از سیتوزول به ماتریکس 
دسته‌بندی پروتئین‌های غشای داخلی 
تشکیل زنجیره انتقال الکترون در غشای داخلی 
ورود پروتئین به فضای بین غشایی
دسته‌بندی پروتئین‌های غشای خارجی 

فصل سوم: ژنوم میتوکندری (میتوژنوم) 

مقدمه 
میتوژنوم درجانوران 
میتوژنوم در انسان 
میتوژنوم در گیاهان 
میتوژنوم در قارچ‌ها
میتوژنوم درآغازیان 
پلازمیدهای میتوکندریایی 
منشأ و عملکرد پلازمیدهای میتوکندریایی

فصل چهارم: همانندسازی و ترمیم میتوژنوم 

مقدمه 
همانندسازیِ میتوژنوم در جانوران 
همانندسازیِ میتوژنوم در پستانداران 
پروتئین‌های لازم برای همانندسازی 
شروع همانندسازی در مبدأ همانندسازی OH و OL 
مدل لوپ کنار زده شده یا لوپ D و دخالت پروتئین‌های mtSSB
مدل قرارگیری ریبونوکلئوتید در طول رشته پیرو (مدل RITOLS)
مدل همانندسازی متقارن 
همانندسازی با روش حلقه چرخان 
همانندسازیِ میتوژنوم در گیاهان 
همانندسازیِ میتوژنوم در قارچ‌ها 
همانندسازیِ میتوژنوم در آغازیان
تغییر در DNA میتوکندری 
سیستم‌های ترمیمی در میتوکندری پستانداران
روش ترمیمی حذف باز (BER) 
روش ترمیمی حذف نوکلئوتید (NER) 
روش ترمیم جفت‌شدن اشتباهی بازها (MMR)
ترمیم شکست دو رشته‌ای (DSBR) 
ترمیم شکست تک‌رشته‌ای (SSBR) 
سنتز گذر از آسیب (TLS) 
تخریب DNAهای آسیب‌دیده
نحوه همانندسازیِ پلازمیدهای میتوکندریایی 
تأمین دئوکسی ریبونوکلئوتیدها برای میتوکندری 

فصل پنجم: بیان ژن‌ در میتوکندری 

مقدمه 
رونویسی در میتوکندری 
همانندسازی یا رونویسی؟
مراحل رونویسی در میتوکندری‌های انسان 
مرحله آغاز رونویسی 
مرحله طویل شدن 
مرحله پایان رونویسی 
پردازش RNA های میتوکندریایی 
بلوغ RNAهای میتوکندریایی 
یوریدیله شدن RNAهای میتوکندریایی
ویرایش در RNAهای میتوکندریایی
پایداری و تخریب mRNAهای میتوکندریایی
RNAهای غیررمزگردان میتوکندریایی (mt-ncRNAs)
تنظیم رونویسی در میتوکندری‌های انسان 
پروتئین‌سازی در میتوکندری
ساختار mRNA میتوکندریایی 
tRNAهای میتوکندریایی 
پردازش و بلوغ tRNAها 
مقایسهtRNA های میتوکندری با انواع سیتوزولی
اتصال آمینواسید به tRNA
کدون‌های ژنتیکی 
عمومی بودن کدون‌های ژنتیکی 
میانکنش کدون ـ آنتی‌کدون 
ابرلغزش در میتوکندری‌ها 
میتوریبوزوم‌ها 
مقایسه میتوریبوزوم‌ها با ریبوزوم‌های پروکاریوتی 
مقایسه میتوریبوزوم‌ها در جانداران مختلف 
بیوژنز میتوریبوزوم در انسان 
فاکتورهای ترجمه‌ای 
مراحل پروتئین‌سازی در میتوکندری‌های انسان 
مرحله آغاز
مرحله طویل شدن 
مرحله پایان 
مرحله بازیافت 
تنظیم پروتئین‌سازی در میتوکندری 

فصل ششم: نقش میتوکندری در تولید انرژی و گرما

مقدمه 
نقش میتوکندری در تنفس هوازی 
انتقال پیرووات به درون ماتریکس میتوکندری 
اکسایش پیرووات و تبدیل آن به استیل کوآنزیم A 
تنظیم فعالیت کمپلکس پیرووات دهیدروژناز 
واکنش‌های چرخه کربس 
هدایت کانالی در چرخه کربس 
حاصل چرخه کربس 
تنظیم چرخه کربس 
فسفریله شدن اکسایشی در میتوکندری 
زنجیره انتقال الکترون 
کمپلکس I؛ از NADH به یوبی‌کوئینون
کمپلکس II؛ از سوکسینات به یوبی‌کوئینون 
یوبی‌کوئینون (کوآنزیم Q) 
کمپلکس III؛ از یوبی‌کوئینون به سیتوکروم c 
چرخه Q 
سیتوکروم c 
کمپلکس IV؛ از سیتوکروم c به اکسیژن 
احیاء اکسیژن به آب توسط کمپلکس IV 
تولید رادیکال‌های آزاد اکسیژن در زنجیره تنفسی 
زنجیره انتقال الکترون در میتوکندری گیاهان 
تشکیل ابر کمپلکس در زنجیره انتقال الکترون 
پدیده فسفریله شدن (تولید ATP) 
ساختار آنزیم ATP سنتاز (FoF1 ATPase)
نحوه عبور پروتون‌ها توسط بخش Fo
جفت‌شدن عبور پروتون با سنتز ATP
بازدهی آنزیم ATP سنتاز
تنظیم فسفریله شدن اکسایشی 
حاصل اکسایش کامل یک مولکول گلوکز 
جهش‌های ژنتیکی مرتبط یا فسفریله شدن اکسایشی
نقش میتوکندری در اکسایش اسیدهای چرب 
استفاده از انرژی تری آسیل گلیسرول
فعال‌سازی و ورود اسیدهای چرب به میتوکندری 
مراحل بتا ـ اکسیداسیون اسیدهای چرب 
محاسبه میزان انرژی ناشی از بتاـ اکسایش اسیدهای چرب 
نقش میتوکندری در تولید اجسام کتونی 
تولید اجسام کتونی 
مصرف اجسام کتونی در میتوکندری بافت‌های خارج کبدی
نقش میتوکندری در تولید گرما در بافت چربی قهوه‌ای 

فصل هفتم: مشارکت میتوکندری در مسیرهای متابولیسمی 

مقدمه 
مشارکت میتوکندری در مسیر گلوکونئوژنز
مشارکت میتوکندری در تبدیل چربی به قند (چرخه گلی‌اُکسیلات) 
مشارکت میتوکندری در تبدیل قند به چربی 
مشارکت میتوکندری در تولید اوره (چرخه اوره) 
ارتباط چرخه کربس و چرخه اوره 
مشارکت میتوکندری در بیوسنتز هورمون‌های استروئیدی 
مشارکت میتوکندری در بیوسنتز گروه هِم 
تنظیم بیوسنتز گروه هِم 
مشارکت میتوکندری گیاهان در تنفس نوری
مشارکت میتوکندری گیاهان در مسیر فتوسنتزی C4
بیوسنتز کاردیولیپین در میتوکندری 
سنتز مراکز آهن ـ گوگرد در میتوکندری‌ها 
ماشین سنتز مراکز آهن ـ گوگرد
مشارکت میتوکندری در سنتز یوبی‌کوئینون (کوآنزیم Q) 
مشارکت میتوکندری در سنتز کرآتین در ماهیچه 

فصل هشتم: میتوکندری، آپوپتوز، پیری و توارث سیتوپلاسمی 

مقدمه 
نقش میتوکندری در شروع آپوپتوز 
منافذ تغییر نفوذپذیری در غشای میتوکندری 
نقش میتوکندری در پیری 
تأثیر ورزش بر پیری میتوکندری 
تأثیر محدودیت کالری بر پیری میتوکندری 
توارث سیتوپلاسمی و حذف میتوکندری‌های پدری 
توارث مادری میتوکندری در سنورابتیدیس الگانس 
توارث مادری میتوکندری در مگس سرکه 
توارث مادری میتوکندری در مهره‌داران 
توارث مادری میتوکندری در انسان 
توارث تک والدی دوگانه 

فصل نهم: تکامل میتوکندری و اندامک‌های مرتبط با آن 

مقدمه 
تشکیل سلول‌های یوکاریوتی اولیه و میتوکندری 
اندامک‌های مرتبط با میتوکندری 
ویژگی‌های عمومی هیدروژنوزوم‌ها 
آنزیم‌ها و مسیرهای متابولیسمی 
هیدروژنوزوم در آغازیان تاژک‌دار 
هیدروژنوزوم در آغازیان مژک‌دار 
هیدروژنوزوم در قارچ‌های تک‌سلولی بی‌هوازی 
تکامل هیدروژنوزوم‌ها 
همانندسازی هیدروژنوزوم‌ها 
میتوزوم‌ها 
ویژگی‌های عمومی میتوزوم‌ها 
نقش میتوزوم‌ها 
منابع 

پیش‌گفتار

اولین جرقه‌های کشف ساختاری که امروزه آن را میتوکندری می‌نامیم به اواسط قرن نوزدهم برمی‌گردد؛ زمانی که یک دانشمند سوئیسی به نام کولیکر در سال ۱۸۵۷ به وجود دانه‌هایی در سارکوپلاسم سلول‌های ماهیچه مخطط حشرات اشاره کرد. از آن زمان تاکنون مطالعات بسیار زیادی در ارتباط با این اندامک انجام‌گرفته و حداقل پنج جایزه نوبل به‌واسطه پژوهش‌های مرتبط با میتوکندری به دانشمندان اعطا شده است. امروزه می‌دانیم ساختاری که از آن به ‌عنوان نیروگاه سلولی یاد می‌شود علاوه بر اینکه محل انجام واکنش‌های انرژی‌زایی همچون اکسایش پیرووات، چرخه کربس، فسفریله شدن اکسایشی و بتا اکسیداسیون اسیدهای چرب است در فعالیت‌های سلولی دیگری مثل چرخه‌ گلی‌اُکسیلات (تبدیل چربی به قند)، تولید گرما در بافت چربی قهوه‌ای، بیوسنتز اجسام کتونی، تولید مراکز آهن ـ گوگرد و هورمون‌های استروئیدی، فسفولیپیدها، یوبی‌کوئینون، گروه هِم، سم‌زدایی آمونیوم، پردازش آمینواسیدها، مسیرگلوکونئوژنز، تبدیل قند به چربی، واکنش‌های تنفس نوری و مسیر فتوسنتزی C4 در برخی گیاهان، هم‌ایستایی گونه‌های فعال اکسیژن و یون کلسیم، ایمنی ذاتی و التهاب، راه‌اندازی مرگ برنامه‌ریزی‌شده سلول، فرایند پیری و… نیز مشارکت دارد. بسیار خوشحالم که فرصتی حاصل شد تا بتوانم با استفاده از مقالات و منابع معتبر دانشگاهی در ارتباط با این اندامک هزار چهره و البته دوست‌داشتنی کاری تألیفی انجام دهم.
این کتاب در نُه فصل تنظیم شده است؛ فصل اول در مورد ویژگی‌های عمومی، فراساختار، پویایی و جابه‌جایی بین‌سلولی میتوکندری است. در فصل دوم به ارتباط متقابل میتوکندری با سایر اندامک‌های سلولی و چگونگی انتقال پروتئین‌ از سیتوزول به درون میتوکندری پرداخته شده است. در فصل سوم ژنوم میتوکندری درگروه‌های مختلف یوکاریوت‌ها بررسی شده است. فصل چهارم به همانندسازی ژنوم میتوکندری و ترمیم آن اختصاص دارد. در فصل پنجم چگونگی بیان ژن‌های میتوکندری شرح داده شده است و در فصل ششم به نقش میتوکندری در تولید انرژی و گرما پرداخته شده است. در فصل هفتم مشارکت میتوکندری در برخی مسیرهای متابولیسمی بررسی شده است. در فصل هشتم نقش میتوکندری در بروز پیری، آپوپتوز و همچنین توارث مادری آن شرح داده شده است و در فصل آخر نیز در مورد تکامل میتوکندری و اندامک مرتبط به آن مطالبی ارائه شده است.
هرچند در تألیف این اثر دقت زیادی شده است اما هیچ اثر بشری بدون کاستی و خطا نیست؛ لذا از اساتید گرانقدر زیست‌شناسی، دبیران ارجمند علوم زیستی، دانشجویان و همه خوانندگان گرامی استدعا دارم که هرگونه انتقاد، نظر و پیشنهاد خود را از طریق آدرس الکترونیکی Nezam53j@yahoo.com با ما در میان بگذارند و ان‌شالله ما را در بهبود و افزایش کیفیت این اثر در چاپ‌های بعدی یاری نمایند. پیشاپیش از لطف و توجه شما سروران عزیز سپاسگزارم.
در پایان بر خود واجب می‌دانم از همه معلمان زحمت‌کش، اساتید بزرگوار، دانشجویان و دوستان عزیزی که در زمینه آموزش علوم زیستی به بنده نقش و عنایتی داشته‌اند تشکر کنم و این اثر ناقابل را به همسر مهربانم تقدیم ‌نمایم که اگر پشتیبانی، دلگرمی و ایجاد انگیزه همیشگی و البته لیوان‌های پر از چایی ایشان نبود انجام این تألیف و تحقّق آرزویی چندساله برایم میسر نمی‌شد.

                    نظام جلیلیان
دبیر زیست‌شناسی خرمشهر
پاییز ۱۴۰۲ 

ریبوزوم‌های میتوکندریایی (میتوریبوزوم‌ها)

ریبوزوم‌ها ساختارهای ریبونوکلئوپروتئینی با دو زیرواحد هستند که فرایند پروتئین‌سازی را انجام می‌دهند. این ساختارها در واقع نوعی پلیمراز وابسته به الگو هستند که از mRNA به‌عنوان الگو استفاده کرده و واحدهای آمینواسیدی را به‌منظور ساختن زنجیره پلی‌پپتیدی به یکدیگر متصل می‌کنند. ریبوزوم‌های پروکاریوتی با ضریب رسوب S70 از حدود ۵۵ نوع پروتئین و ۳ نوع rRNA و ریبوزوم‌های سیتوزولی در یوکاریوت‌ها با ضریب رسوب S80 از حدود ۸۲ نوع پروتئین و ۴ نوع rRNA تشکیل شده‌اند؛ اما در یوکاریوت‌های مختلف ریبوزوم‌های میتوکندریایی (میتوریبوزوم‌ها ) تنوع بسیار زیادی را نشان می‌دهند. به‌عنوان‌مثال در میتوریبوزوم‌های مخمرنان، گاو و تریپانوزوم به ترتیب ۸۰، ۱۱۴ و ۱۳۳ پروتئین وجود دارد. در میتوکندری‌های انسان، میتوریبوزوم‌ها با ضریب رسوب S55 از حدود ۸۲ نوع پروتئین و ۲ نوع rRNA تشکیل شده‌اند. بررسی‌های ساختاری نشان می‌دهد که زیرواحد بزرگ میتوریبوزوم‌های انسان با ضریب رسوب S39 از یک tRNA ساختاری، یک مولکول rRNA S16 و ۵۲ پروتئین و زیرواحد کوچک آن با ضریب رسوب S28 از یک مولکول rRNA S12 و ۳۰ پروتئین تشکیل شده است. همگی این پروتئین‌ها توسط ژنوم هسته‌ای رمزدهی می‌شوند و پس از سنتز در سیتوزول به ماتریکس میتوکندری منتقل می‌گردند.

مقایسه میتوریبوزوم‌ها با ریبوزوم‌های پروکاریوتی

باتوجه‌به نظریه درون همزیستی، دانشمندان تصور می‌کردند ریبوزوم‌های میتوکندریایی باید شباهت زیادی به ریبوزوم‌های پروکاریوتی داشته باشند؛ اما بررسی‌ دقیق‌ میتوریبوزوم‌ها نشان داد که درصد و تعداد پروتئینِ موجود در ساختار آن‌ها بیشتر از ریبوزوم‌های باکتریایی است و مولکول‌های rRNA در میتوریبوزوم‌های گونه‌های مختلف از نظر طول، تنوع زیادی را نشان می‌دهند. به‌عنوان‌ مثال ریبوزوم‌های پروکاریوتی از ۶۰ تا ۷۰ درصد RNA تشکیل شده‌اند؛ اما در میتوریبوزوم‌های پستانداران این نسبت ۲۵ تا ۳۰ درصد است. زیاد بودن میزان پروتئین در میتوریبوزوم‌ها موجب شده است که ضریب رسوب کمتری نیز نسبت به ریبوزوم‌های پروکاریوتی داشته باشند. ذکر این نکته ضروری است که میتوریبوزوم‌های موش صحرایی هرچند ضریب رسوب کمتری (S55) نسبت به ریبوزوم‌های باکتری اشرشیا کُلای (S70) دارند؛ اما از نظر اندازه در حدود ۲۴ درصد بزرگ‌تر بوده و وزن مولکولی بیشتری نیز دارند. در هر زیرواحد از میتوریبوزوم پستانداران یک مولکول rRNA وجود دارد که نسبت به همتای خود در باکتری‌ها بسیار کوتاه‌تر هستند. در ضمن در زیرواحد بزرگ ریبوزوم‌های باکتریایی در محل برآمدگی مرکزی یک مولکولrRNA اضافی با ضریب رسوب S5 نیز وجود دارد که در حین فرایند پروتئین‌سازی دو زیرواحد ریبوزوم را به‌هم متصل می‌کند؛ اما این مولکول در میتوریبوزوم‌های پستانداران وجود ندارد و به‌جای آن در همان موقعیت، یک مولکول tRNA ساختاری مربوط به آمینواسید والین دیده می‌شود. البته میتوریبوزوم‌های گیاهان با داشتن سه نوع rRNA، مولکول rRNA S5 را دارند.
مقایسه پروتئین‌های ریبوزومی در باکتری‌ها و میتوکندری‌ها نشان می‌دهد که هرچند برخی از پروتئین‌های موجود در میتوریبوزوم‌های پستانداران مشابه پروتئین‌های ریبوزومی پروکاریوتی‌اند اما پروتئین‌هایی نیز در میتوریبوزوم‌ها یافت شده‌اند که در پروکاریوت‌ها مشابهی برای آن‌ها وجود ندارد. در مجموع به نظر می‌رسد طی تکامل، بخش‌هایی از rRNA میتوکندری‌ها ازدست‌رفته و به‌جای آن میزان پروتئین‌های میتوریبوزومی افزایش پیدا کرده است. به‌عنوان‌مثال در میتوریبوزوم‌های انسان و گاو به ترتیب ۳۵ و ۳۶ پروتئین شناسایی شده است که هیچ همتایی برای آن‌ها در ریبوزوم‌های پروکاریوتی وجود ندارد.
از نظر ساختار کلی نیز در میتوریبوزوم‌‎های انسان نسبت به ریبوزوم‌های باکتریایی تفاوت‌های ایجاد شده است تا با شرایط موجود در ماتریکس سازگاری حاصل شود. برای ‌مثال تونل درون میتوریبوزوم‌ها برای سنتز پروتئین‌های غشایی آب‌گریز سازش پیدا کرده است و دیواره‌های آن نسبت به دیواره‌های این تونل در باکتری‌ها خیلی آب‌گریزتر شده است. درضمن پروتئین اختصاصی ۴۵ در زیرواحد بزرگ میتوریبوزوم در نزدیکی این تونل واقع شده تا میتوریبوزوم را به غشای داخلی میتوکندری متصل نماید. همان‌طورکه اشاره شد در mRNAهای پروکاریوتی توالی شاین ـ دالگارنو وجود دارد که موجب می‌شود شناسایی mRNA توسط زیرواحد کوچک ریبوزوم تسهیل شود اما mRNA های میتوکندریایی فاقد این توالی هستند؛ لذا جایگاه ورود mRNA در زیرواحد کوچک میتوریبوزوم در مقایسه با باکتری‌ها تا حد زیادی دچار بازآرایی شده است. در جدول ۴ ـ ۵ ریبوزوم‌های سیتوزولی یوکاریوت‌ها و پروکاریوت‌ها با چند نوع میتوریبوزوم مقایسه شده است.
جدول ۴ ـ ۵: مقایسه ریبوزوم‌های پروکاریوتی و یوکاریوتی با میتوریبوزوم‌های انسان و تریپانوزوم.

مقایسه میتوریبوزوم‌ها در جانداران مختلف

ریبوزوم‌های موجود در میتوکندری جانداران مختلف از نظر ضریب رسوب، اندازه، تعداد مولکول‌های rRNA و پروتئین‌های موجود در ساختار آن‌ها تنوع زیادی را نشان می‌دهند. ضریب رسوب در میتوریبوزوم‌های پستانداران S55، در لیشمانیا S50، در قارچ‌ها S 74ـ۷۰ و در گیاهان S78ـ۷۷ است. افزایش ضریب رسوب میتوریبوزم‌های گیاهان به‌خاطر افزایش میزان RNA و پروتئین در آن‌هاست. در میتوریبوزوم‌ها از نظر ابعاد نیز تنوع دیده می‌شود به‌طوری‌که میتوریبوزوم‌های تریپانوزوم و گیاهان ابعاد بزرگ‌تری نسبت به میتوریبوزومِ پستانداران دارند (شکل ۱۱ـ ۵). در گیاهان نیز تعداد پروتئین‌های موجود در ساختار میتوریبوزوم‌ها بسیار متنوع است. در میتوریبوزوم‌های انسان، مخمر نان، گاو و تریپانوزوم به ترتیب ۸۲, ۸۰، ۱۱۴ و ۱۳۳ پروتئین وجود دارد. در واقع بیش از ۸۲ درصدِ میتوریبوزوم در تریپانوزوم از پروتئین تشکیل شده است در میتوریبوزوم پستانداران این نسبت در حدود ۷۰ تا ۷۵ درصد و در ریبوزوم‌های پروکاریوتی ۳۰ تا ۴۰ درصد است. به نظر می‌رسد تکامل ریبوزوم‌های میتوکندریایی به سمتی پیش رفته است که معماری مبتنی بر پروتئین داشته باشند.

شکل ۱۱ـ۵: مقایسه ابعاد میتوریبوزوم‌های گونه‌های مختلف با یکدیگر و با ریبوزوم‌های پروکاریوتی. نکته جالب توجه ابعاد زیرواحد کوچک در میتوریبوزوم‌های آرابیدوپسیس و تریپانوزوما بروسی است که درهر دو جاندار از زیرواحدهای بزرگ نیز ابعاد بزرگتری دارند.
باتوجه به اینکه میتوکندری‌ها حاصل درون‌همزیستی هستند در میتوریبوزوم‌هایی که تاکنون بررسی شده‌اند تعدادی از پروتئین‌های آلفا پروتئوباکتری‌ اجدادی نیز شناسایی شده است. تعداد دیگری از پروتئین‌های میتوریبوزومی منشأ یوکاریوتی داشته و از یوکاریوت‌های میزبان به‌دست آمده‌اند. از طرفی نظر به اینکه جانداران مسیرهای تکاملی مختلفی را طی کرده‌اند در برخی گروه‌ها ژن‌های رمزگردان پروتئین‌های میتوکندریایی از بین‌رفته و یا به ژنوم هسته‌ای منتقل شده‌اند البته این تغییرات به یک‌ میزان نبوده است به عنوان مثال در جانوران تمامی پروتئین‌های میتوریبوزومی توسط ژنوم هسته‌ای رمزدهی می‌شوند در مخمر نان نیز به‌جز یک پروتئین ریبوزومی (Var1) چنین حالتی مشاهده می‌شود؛ اما درگیاهان هنوز تعداد قابل‌توجهی از پروتئین‌های میتوریبوزومی توسط ژنوم میتوکندریایی رمزدهی می‌شوند این تعداد در مارکانسیا پلی‌مورفا ۱۶ و در آرابیدوپسیس ۷ عدد است.
مولکول‌های rRNA موجود در ساختار میتوریبوزوم‌ها نیز از نظر تعداد و طول ممکن است متفاوت باشند. به‌عنوان‌مثال درمیتوریبوزوم‌های گیاهان سه نوع rRNA با ضریب رسوب S5، S26 و S18 وجود دارد؛ اما در میتوریبوزوم‌های تریپانوزوم، مخمر و پستانداران فقط دو نوع rRNA دیده می‌شود و مولکول rRNA S5 در آن‌ها وجود ندارد. این مولکول با پایدارکردن ساختار ریبوزوم‌های باکتریایی به پروتئین‌سازی کمک می‌کند. به نظر می‌رسد وظیفه و نقش مولکول rRNA S5 در میتوریبوزوم‌های تریپانوزوم با به‌کارگیری چند پروتئین و در مخمر نان با بخشی از مولکول rRNA و انتهای آمینی طویل چند پروتئین جبران شده باشد. در پستانداران این جبران با قرارگیری یک tRNA در ساختار میتوریبوزوم (در انسان حمل‌کننده والین) اتفاق افتاده است. لازم به ذکر است که تعداد نوکلئوتیدهای تشکیل‌دهنده مولکول‌های rRNA میتوکندریایی نیز در جانداران مختلف، متفاوت است؛ این مولکول در زیرواحد بزرگ میتوریبوزوم‌های انسان، سنورابدیتیس و قورباغه آفریقایی به ترتیب از ۱۵۵۸، ۹۳۵ و ۱۶۴۰ نوکلئوتید تشکیل شده است. سه نوع rRNA در آرابیدوپسیس تالیانا با ضریب رسوب S5، S26 و S18 به ترتیب ۱۱۸، ۳۱۶۹ و ۱۹۳۵ نوکلئوتید طول دارند.

و….. 

منابع

۱- López-García Purificación and Moreira David. The symbiotic origin of the eukaryotic cell. Comptes Rendus Biologies. Vol. 346, p. 55-73 (2023).
2- Brown TA, Cecconi C, Tkachuk AN, Bustamante C, Clayton DA. Replication of mitochondrial DNA occurs by strand displacement with alternative light-strand origins, not via a strand-coupled mechanism. Genes Dev.15;19(20):2466-76 (2005).
3- Falkenberg Maria and Gustafsson Claes MMammalian mitochondrial DNA replication and mechanisms of deletion formation, Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 55:6, 509-524 (2020).
4- Bailey LJ, Doherty AJ. Mitochondrial DNA replication: a PrimPol perspective. Biochem Soc Trans;45(2):513-529. (2017).
5- Yan C, Duanmu X, Zeng L, Liu B, Song Z. Mitochondrial DNA: Distribution, Mutations, and Elimination. Cells. 8(4):379(2019).
6- Falkenberg M. Mitochondrial DNA replication in mammalian cells: overview of the pathway. Essays Biochem. 62(3):287-296(2018).
7- Gammage Payam A. and Frezza Christian. Mitochondrial DNA: the overlooked oncogenome? Gammage and Frezza BMC Biology 17:53 (2019).
8-Oliveira MT, Pontes CB, Ciesielski GL. Roles of the mitochondrial replisome in mitochondrial DNA deletion formation. Genet Mol Biol. Mar 2;43(2020).
9-McKinney EA, Oliveira MT. Replicating animal mitochondrial DNA. Genet Mol Biol. 36(3):308-15(2013).
10- Holt IJ. The mitochondrial R-loop. Nucleic Acids Res.20;47(11):5480-5489(2019).
11- Hsieh CL. Novel Lines of Evidence for the Asymmetric Strand Displacement Model of Mitochondrial DNA Replication. Mol Cell Biol. 3;39,2( 2019).
12-Yasukawa T, Kang D. An overview of mammalian mitochondrial DNA replication mechanisms. J Biochem.1;164(3):183-193 (2018).
14- A Fontana Gabriele, Gahlon Hailey L, Mechanisms of replication and repair in mitochondrial DNA deletion formation, Nucleic Acids Research, Volume 48, Issue 20, 18, Pages 11244–۱۱۲۵۸(۲۰۲۰).
15- Morley SA, Ahmad N, Nielsen BL. Plant Organelle Genome Replication. Plants (Basel). 21;8(10):358(2019).
16-Uhler JP, Falkenberg M. Primer removal during mammalian mitochondrial DNA replication. DNA Repair (Amst).34:28-38(2015).
17- Yaffe N, Rotem D, Soni A, Porath D, Shlomai J. Direct monitoring of the stepwise condensation of kinetoplast DNA networks. Sci Rep.15;11(1):1501(2021).
18- Maldonado E, Morales-Pison S, Urbina F, Solari A. Molecular and Functional Characteristics of DNA Polymerase Beta-Like Enzymes From Trypanosomatids. Front Cell Infect Microbiol. 5;11:670564(2021).
19- Jensen RE, Englund PT. Network news: the replication of kinetoplast DNA. Annual Review of Microbiology. 66:473-49(2012).
20- Faktorová D, Dobáková E, Peña-Diaz P and Lukeš J. From simple to supercomplex: mitochondrial genomes of euglenozoan protists. F1000Research, 5(F1000 Faculty Rev):392 (2016).
21- Namasivayam S, Baptista RP, Xiao W, Hall EM, Doggett JS, Troell K, Kissinger JC. A novel fragmented mitochondrial genome in the protist pathogen Toxoplasma gondii and related tissue coccidia. Genome Res. 31(5):852-865(2021).
22- alligan, J.T., Kennell, J.C. Retroplasmids: Linear and Circular Plasmids that Replicate via Reverse Transcription. In: Meinhardt, F., Klassen, R. (eds) Microbial Linear Plasmids. Microbiology Monographs, vol 7. Springer, Berlin, Heidelberg(2007).
23- Simpson EB, Ross SL, Marchetti SE, Kennell JC. Relaxed primer specificity associated with reverse transcriptases encoded by the pFOXC retroplasmids of Fusarium oxysporum. Eukaryot Cell. 3(6):1589-600(2004).
24- Ling F, Yoshida M. Rolling-Circle Replication in Mitochondrial DNA Inheritance: Scientific Evidence and Significance from Yeast to Human Cells. Genes. 11(5):514(2020).
25- Chevigny N, Schatz-Daas D, Lotfi F, Gualberto JM. DNA Repair and the Stability of the Plant Mitochondrial Genome. Int J Mol Sci. 3;21(1):328(2020).
26- Druzhyna NM, Wilson GL, LeDoux SP. Mitochondrial DNA repair in aging and disease. Mech Ageing Dev. 129(7-8):383-90(2008).
27-Rong Z, Tu P, Xu P, Sun Y, Yu F, Tu N, Guo L, Yang Y. The Mitochondrial Response to DNA Damage. Front Cell Dev Biol.12;9:669379(202).
27- Sharma P, Sampath H. Mitochondrial DNA Integrity: Role in Health and Disease. Cells. 29;8(2):100(2019).
28- Carvalho G, Repolês BM, Mendes I, Wanrooij PH. Mitochondrial DNA Instability in Mammalian Cells. Antioxid Redox Signal.36(13-15):885-905(2022).
29- Sykora P, Wilson DM 3rd, Bohr VA. Repair of persistent strand breaks in the mitochondrial genome. Mech Ageing Dev.133(4):169-75(2012).
30- Sato Miyuki, Sato Ken.Laboratory of Maternal inheritance of mitochondrial DNA by diverse mechanisms to eliminate paternal mitochondrial DNA. Biochimica et Biophysica Acta. Volume 1833, Issue 8, Pages 1979-1984(2013).
31- Luo Shiyu and et al. Biparental Inheritance of Mitochondrial DNA in Humans. PNAS, December 18, vol. 115, no. 51, 13039–۱۳۰۴۴(۲۰۱۸).
32- Rius R, Cowley MJ, Riley L, Puttick C, Thorburn DR, Christodoulou J. Biparental inheritance of mitochondrial DNA in humans is not a common phenomenon. Genet Med.21(12):2823-2826(2019).
33- Backert S, Dörfel P, Lurz R, Börner T. Rolling-circle replication of mitochondrial DNA in the higher plant Chenopodium album (L.). Mol Cell Biol. Nov;16(11):6285-94(1996).
34- Morley Stewart A, Nielsen Brent L. Plant mitochondrial DNA. Frontiers in Bioscience, Landmark, 22, 1023-1032, January 1(2017).
35- Reyes A, Kazak L, Wood SR, Yasukawa T, Jacobs HT, Holt IJ. Mitochondrial DNA replication proceeds via a ‘bootlace’ mechanism involving the incorporation of processed transcripts. Nucleic Acids Res.41(11):5837-50(2013).
36- Basu U, Bostwick AM, Das K, Dittenhafer-Reed KE, Patel SS. Structure, mechanism, and regulation of mitochondrial DNA transcription initiation. J Biol Chem. 25;295(52):18406-18425(2020).
37- Brieba LG. Structure-Function Analysis Reveals the Singularity of Plant Mitochondrial DNA Replication Components: A Mosaic and Redundant System. Plants (Basel). 21;8(12):533(2019).
38- Gualberto JM, Newton KJ. Plant Mitochondrial Genomes: Dynamics and Mechanisms of Mutation. Annu Rev Plant Biol. 28;68:225-252(2017).
39- Solieri Lisa. Mitochondrial inheritance in budding yeasts: towards an integrated understanding. Trends in Microbiology, № ۱۱, p. 521-530(2010).
40- Chen XJ, Clark-Walker GD. Unveiling the mystery of mitochondrial DNA replication in yeasts. Mitochondrion. 38:17-22(2018).
41- Niberta Max L, Vonga Minh, Fugateb Karen K., Debat Humberto J. Evidence for contemporary plant mitoviruses. Virology. 518: 14–۲۴(۲۰۱۸).
42- Lee SR, Han J. Mitochondrial Nucleoid: Shield and Switch of the Mitochondrial Genome. Oxid Med Cell Longev.2017:8060949(2017).
42- Backert S, Meissner K, Börner T. Unique features of the mitochondrial rolling circle-plasmid mp1 from the higher plant Chenopodium album (L.). Nucleic Acids Res.1;25(3):582-89(1997).
43- Handa Hirokazu .Linear plasmids in plant mitochondria: Peaceful coexistences or malicious invasions? February Mitochondrion 8(1):15-25(2008).
44- D’Souza AR, Minczuk M. Mitochondrial transcription and translation: overview. Essays Biochem. 20;62(3):309-320(2018).
45- Structural basis of mitochondrial translation. Aibara Shintaro; Singh, Vivek; Modelska Angelika; Amunts Alexey.  eLife; Cambridge Vol. 9(2020).
46- Amunts A, Brown A, Toots J, Scheres SHW, Ramakrishnan V. Ribosome. The structure of the human mitochondrial ribosome. Science. 3;348(6230):95-98(2015).
47- Ferrari Alberto, Del’Olio Samuel, Barrientos Antoni.The Diseased Mitoribosome. FEBS Lett. 595(8): 1025–۱۰۶۱(۲۰۲۱).
48- De Silva D, Tu YT, Amunts A, Fontanesi F, Barrientos A. Mitochondrial ribosome assembly in health and disease. Cell Cycle.14(14):2226-50(2015).
49- Christian BE, Spremulli LL. Mechanism of protein biosynthesis in mammalian mitochondria. Biochim Biophys Acta.1819(9-10):1035-54(2012).
50- Hällberg B. Martin, Larsson Nils-Göran.Making Proteins in the Powerhouse. Volume 20, Issue 2, 5Pages 226-240(2014).
51- Watanabe Yoh-ichi. Suematsu Takuma. Ohtsuki Takashi. Losing the stem-loop structure from metazoan mitochondrial tRNAs and co-evolution of interacting factors. Front. Genet., 01 May (2014).
52- Suzuki Takeo et al. Complete chemical structures of human mitochondrial tRNAs. Nature Communications, vol. 11, issue 1, 1-15(2020).
53- Jühling F, Pütz J, Florentz C, Stadler PF. Armless mitochondrial tRNAs in Enoplea (Nematoda). RNA Biol.9(9):1161-6(2012).
54- Van Haute, L.; Powell, C.; Minczuk, M. Dealing with an Unconventional Genetic Code in Mitochondria: The Biogenesis and Pathogenic Defects of the 5‐Formylcytosine Modification in Mitochondrial tRNAMet. Biomolecules, 7, 24(2017).
55- Mai N, Chrzanowska-Lightowlers ZM, Lightowlers RN. The process of mammalian mitochondrial protein synthesis. Cell Tissue Res.367(1):5-20(2017).
56- Karbstein K. Mitochondria teach ribosome assembly. Science.13;365(6458):1077-1078(2019).
57- D’Souza AR, Minczuk M. Mitochondrial transcription and translation: overview. Essays Biochem. 20;62(3):309-320(2018).
58- Lopez Sanchez Maria Isabel G. et al. Human Mitoribosome Biogenesis and Its Emerging Links to Disease International Journal of Molecular Sciences 22(8):3827(2021).
59- Pernice1 Wolfgang M., Swayne Theresa C., Boldogh Istvan R. and Pon Liza A. Mitochondrial Tethers and Their Impact on Lifespan in Budding Yeast. January Frontiers in Cell and Developmental Biology(2018).
60- Kirillova A, Smitz JEJ, Sukhikh GT, Mazunin I. The Role of Mitochondria in Oocyte Maturation. Cells. 19;10(9):2484(2021).
61- Schrader M, Godinho LF, Costello JL, Islinger M. The different facets of organelle interplay-an overview of organelle interactions. Front Cell Dev Biol. 25;3:56(2015).
62- Klecker T, Westermann B. Asymmetric inheritance of mitochondria in yeast. Biol Chem.26;401(6-7):779-791(2020).
63- Malina C, Larsson C, Nielsen J. Yeast mitochondria: an overview of mitochondrial biology and the potential of mitochondrial systems biology. FEMS Yeast Res.1;18(5), (2018).
64- Lawrence EJ, Boucher E, Mandato CA. Mitochondria-cytoskeleton associations in mammalian cytokinesis. Cell Div. 18;11:3(2016).
65- Zinsmaier KE, Babic M, Russo GJ. Mitochondrial transport dynamics in axons and dendrites. Results and Problems in Cell Differentiation, 01, 48:107-139(2009).
66- Madan S, Uttekar B, Chowdhary S, Rikhy R. Mitochondria Lead the Way: Mitochondrial Dynamics and Function in Cellular Movements in Development and Disease. Front Cell Dev Biol. 2;9:781933(2022).
67- Mishra P, Chan DC. Mitochondrial dynamics and inheritance during cell division, development and disease. Nat Rev Mol Cell Biol. 15(10):634-46(2014).
68- Karnkowska A, Vacek V, Zubáčová Z, Treitli SC, Petrželková R, Eme L, Novák L, Žárský V, Barlow LD, Herman EK, Soukal P, Hroudová M, Doležal P, Stairs CW, Roger AJ, Eliáš M, Dacks JB, Vlček Č, Hampl V. A Eukaryote without a Mitochondrial Organelle. Curr Biol. 23;26(10):1274-84(2016).
69- Horbay Rostyslav, Bilyy Rostyslav. Mitochondrial dynamics during cell cycling. Apoptosis volume 21, pages1327–۱۳۳۵ (۲۰۱۶).
70- Westermann Benedikt.Mitochondrial fusion and fission in cell life and death. Nature Reviews Molecular Cell Biology volume 11, pages872–۸۸۴ (۲۰۱۰).
71- Salazar-Roa M, Malumbres M. Fueling the Cell Division Cycle. Trends Cell Biol. 27(1):69-81(2017).
72- Fenton AR, Jongens TA, Holzbaur ELF. Mitochondrial dynamics: Shaping and remodeling an organelle network. Curr Opin Cell Biol.68:28-36. 4(2021).
73- Vianello A, Casolo V, Petrussa E, Peresson C, Patui S, Bertolini A, Passamonti S, Braidot E, Zancani M. The mitochondrial permeability transition pore (PTP) – an example of multiple molecular exaptation? Biochim Biophys Acta.1817(11):2072-86(2012).
74- Bonora M, Patergnani S, Ramaccini D, Morciano G, Pedriali G, Kahsay AE, Bouhamida E, Giorgi C, Wieckowski MR, Pinton P. Physiopathology of the Permeability Transition Pore: Molecular Mechanisms in Human Pathology. Biomolecules.4;10(7):998(2020).
75- Lackner LL. The Expanding and Unexpected Functions of Mitochondria Contact Sites. Trends Cell Biol. 29(7):580-590(2019).
76- Görlach A, Bertram K, Hudecova S, Krizanova O. Calcium and ROS: A mutual interplay. Redox Biol.6:260-271(2015).
77- López-Crisosto C, Bravo-Sagua R, Rodriguez-Peña M, Mera C, Castro PF, Quest AF, Rothermel BA, Cifuentes M, Lavandero S. ER-to-mitochondria miscommunication and metabolic diseases. Biochim Biophys Acta.1852(10 Pt A):2096-105(2015).
78- Szymański J et al. Interaction of Mitochondria with the Endoplasmic Reticulum and Plasma Membrane in Calcium Homeostasis, Lipid Trafficking and Mitochondrial Structure. Int J Mol Sci. 20;18(7):1576(2017).
79- Martínez J, Marmisolle I, Tarallo D, Quijano C. Mitochondrial Bioenergetics and Dynamics in Secretion Processes. Front Endocrinol (Lausanne). 22;11:319(2020).
80- Moore AS, Holzbaur ELF. Mitochondrial-cytoskeletal interactions: dynamic associations that facilitate network function and remodeling. Curr Opin PhysiolJun;3:94-100(2018).
81- Kruppa AJ, Buss F. Motor proteins at the mitochondria-cytoskeleton interface. J Cell Sci.1;134(7):jcs226084(2021).
82- Montes de Oca Balderas P. Mitochondria-plasma membrane interactions and communication. J Biol Chem.297(4):101164(2021).
83- Walker BR, Moraes CT. Nuclear-Mitochondrial Interactions. Biomolecules. 10;12(3):427(2022).
84- Gusic M, Prokisch H. ncRNAs: New Players in Mitochondrial Health and Disease? Front Genet. 28;11:95(2020).
86- Vendramin R, Marine JC, Leucci E. Non-coding RNAs: the dark side of nuclear-mitochondrial communication. EMBO J. 2;36(9):1123-1133(2017).
87- Gordaliza-Alaguero I, Cantó C, Zorzano A. Metabolic implications of organelle-mitochondria communication. EMBO Rep. 20(9):e47928(2019).
88-Shokolenko IN, Alexeyev MF. Mitochondrial transcription in mammalian cells. Front Biosci (Landmark Ed). 22(5):835-853(2017).
89-Bonekamp NA, Jiang M, Motori E, Garcia Villegas R, Koolmeister C, Atanassov I, Mesaros A, Park CB, Larsson NG. High levels of TFAM repress mammalian mitochondrial DNA transcription in vivo. Life Sci Alliance. 30;4(11):e202101034(2021).
90-Kelly DP, Scarpulla RC. Transcriptional regulatory circuits controlling mitochondrial biogenesis and function. Genes Dev. 15;18(4):357-68(2004).
91-Barchiesi A, Vascotto C. Transcription, Processing, and Decay of Mitochondrial RNA in Health and Disease. Int J Mol Sci. 6;20(9):2221(2019).
92-Campbell CT, Kolesar JE, Kaufman BA. Mitochondrial transcription factor A regulates mitochondrial transcription initiation, DNA packaging, and genome copy number. Biochim Biophys Acta.1819(9-10):921-9(2012).
93- Van Haute L, Pearce SF, Powell CA, D’Souza AR, Nicholls TJ, Minczuk M. Mitochondrial transcript maturation and its disorders. J Inherit Metab Dis.38(4):655-80(2015).
94- Jedynak-Slyvka M, Jabczynska A, Szczesny RJ. Human Mitochondrial RNA Processing and Modifications: Overview. Int J Mol Sci. 27;22(15):7999(2021).
95- Liudkovska V, Dziembowski A. Functions and mechanisms of RNA tailing by metazoan terminal nucleotidyltransferases. Wiley Interdiscip Rev RNA.12(2):e1622(2021).
96- Lavrov DV, Pett W. Animal Mitochondrial DNA as We Do Not Know It: mt-Genome Organization and Evolution in Nonbilaterian Lineages. Genome Biol Evol. 26;8(9):2896-2913(2016).
97- Lavrov Dennis V..Mitochondrial Genomes in Invertebrate Animals. Molecular Life Sciences. # Springer Science+Business Media New York (2014).
98- Ding Z, Cui H, Zhu Q, Wu Y, Zhang T, Qiu B, Gao P. Complete sequence of mitochondrial genome of Cucumis melo L. Mitochondrial DNA B Resour.17;5(3):3176-3177(2020).
99- Stampar SN, Broe MB, Macrander J, Reitzel AM, Brugler MR, Daly M. Linear Mitochondrial Genome in Anthozoa (Cnidaria): A Case Study in Ceriantharia. Sci Rep. 15;9(1):6094(2019).
100- Farge G, Falkenberg M. Organization of DNA in Mammalian Mitochondria. Int J Mol Sci. 5;20(11):2770(2019).
101- Pearce SF, Rebelo-Guiomar P, D’Souza AR, Powell CA, Van Haute L, Minczuk M. Regulation of Mammalian Mitochondrial Gene Expression: Recent Advances. Trends Biochem Sci.42(8):625-639(2017).
102- Xavier VJ, Martinou JC. RNA Granules in the Mitochondria and Their Organization under Mitochondrial Stresses. Int J Mol Sci. 1;22(17):9502(2021).
103- Zardoya R. Recent advances in understanding mitochondrial genome diversity. F1000Res 17;9:F1000 Faculty Rev-270(. 2020).
104- Dickson-Murray E, Nedara K, Modjtahedi N, Tokatlidis K. The Mia40/CHCHD4 Oxidative Folding System: Redox Regulation and Signaling in the Mitochondrial Intermembrane Space. Antioxidants (Basel). 12;10(4):592(2021).
105-Möller-Hergt BV, Carlström A, Stephan K, Imhof A, Ott M. The ribosome receptors Mrx15 and Mba1 jointly organize cotranslational insertion and protein biogenesis in mitochondria. Mol Biol Cell. 1;29(20):2386-2396(2018).
106- Ott M, Herrmann JM. Co-translational membrane insertion of mitochondrially encoded proteins. Biochim Biophys Acta.1803(6):767-75(2010).
107- Vazquez-Calvo C, Suhm T, Büttner S, Ott M. The basic machineries for mitochondrial protein quality control. Mitochondrion. 50:121-131(2020).
108- Cheema JY, He J, Wei W, Fu C. The Endoplasmic Reticulum-Mitochondria Encounter Structure and its Regulatory Proteins. Contact (Thousand Oaks). 6;4:25152564211064491(2021).
109- Edwards R, Eaglesfield R, Tokatlidis K. The mitochondrial intermembrane space: the most constricted mitochondrial sub-compartment with the largest variety of protein import pathways. Open Biol.11(3):210002(2021).
110- Edwards R, Gerlich S, Tokatlidis K. The biogenesis of mitochondrial intermembrane space proteins. Biol Chem. 26;401(6-7):737-747(2020).
111- Needs HI, Protasoni M, Henley JM, Prudent J, Collinson I, Pereira GC. Interplay between Mitochondrial Protein Import and Respiratory Complexes Assembly in Neuronal Health and Degeneration. Life (Basel).11;11(5):432(2021).
112- Harbauer AB, Zahedi RP, Sickmann A, Pfanner N, Meisinger C. The protein import machinery of mitochondria-a regulatory hub in metabolism, stress, and disease. Cell Metab. 4;19(3):357-72(2014).
113- Bolender N, Sickmann A, Wagner R, Meisinger C, Pfanner N. Multiple pathways for sorting mitochondrial precursor proteins. EMBO Rep. 9(1):42-9(2008).
114- Horten P, Colina-Tenorio L, Rampelt H. Biogenesis of Mitochondrial Metabolite Carriers. Biomolecules. 7;10(7):1008(2020).
115- Gyimesi G, Hediger MA. Sequence Features of Mitochondrial Transporter Protein Families. Biomolecules. 28;10(12):1611(2020).
116- Wiedemann N, Pfanner N. Mitochondrial Machineries for Protein Import and Assembly. Annu Rev Biochem. 20;86:685-714(2017).
117- Grevel A, Pfanner N, Becker T. Coupling of import and assembly pathways in mitochondrial protein biogenesis. Biol Chem.18;401(1):117-129(2019).
118- Anand R, Reichert AS, Kondadi AK. Emerging Roles of the MICOS Complex in Cristae Dynamics and Biogenesis. Biology (Basel). 29;10(7):600(2021).
119- Gerhold Joachim M. et al. Human Mitochondrial DNA-Protein Complexes Attach to a Cholesterol-Rich Membrane Structure. Scientific Reports volume 5, Article number: 15292 (2015).
120- Blum Thorsten B., Hahn Alexander, Meier Thomas, Davies Karen M., and Kühlbrandt Werner.Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows. PNAS, March 5, vol. 116, no. 10(2019).
121- Davies KM, Anselmi C, Wittig I, Faraldo-Gómez JD, Kühlbrandt W. Structure of the yeast F1Fo-ATP synthase dimer and its role in shaping the mitochondrial cristae. Proc Natl Acad Sci U S A. 21;109(34):13602-7(2012).
122- Colina-Tenorio L, Horten P, Pfanner N, Rampelt H. Shaping the mitochondrial inner membrane in health and disease. J Intern Med.287(6):645-664(2020).
123- Lee JW. Protonic Capacitor: Elucidating the biological significance of mitochondrial cristae formation. Sci Rep. 29;10(1):10304(2020).
124- Kühlbrandt W. Structure and function of mitochondrial membrane protein complexes. BMC Biol. 29;13:89(2015).
125-Eaglesfield R, Tokatlidis K. Targeting and Insertion of Membrane Proteins in Mitochondria. Front Cell Dev Biol. 24;9:803205(2021).
126- Basu Ball W, Neff JK, Gohil VM. The role of nonbilayer phospholipids in mitochondrial structure and function. FEBS Lett. 592(8):1273-1290(2018).
127- Yarlett Nigel, Johannes and Hackstein H. P. Hydrogenosomes: One Organelle, Multiple Origins. BioScience, Volume 55, Issue 8, August, Pages 657–۶۶۸(۲۰۰۵).
128-Shiflett AM, Johnson PJ. Mitochondrion-related organelles in eukaryotic protists. Annu Rev Microbiol.64:409-29(2010).
129-Müller M, Mentel M, van Hellemond JJ, Henze K, Woehle C, Gould SB, Yu RY, van der Giezen M, Tielens AG, Martin WF. Biochemistry and evolution of anaerobic energy metabolism in eukaryotes. Microbiol Mol Biol Rev. 76(2):444-95(2012).
130-Lewis WH, Lind AE, Sendra KM, Onsbring H, Williams TA, Esteban GF, Hirt RP, Ettema TJG, Embley TM. Convergent Evolution of Hydrogenosomes from Mitochondria by Gene Transfer and Loss. Mol Biol Evol.1;37(2):524-539(2020).
131-Benchimol M, Engelke F. Hydrogenosome behavior during the cell cycle in Tritrichomonas foetus. Biol Cell. 95(5):283-93(2003).
132-Maldonado E, Morales-Pison S, Urbina F, Solari A. Molecular and Functional Characteristics of DNA Polymerase Beta-Like Enzymes From Trypanosomatids. Front Cell Infect Microbiol. 5;11:670564(2021).
133-Liu B, Liu Y, Motyka SA, Agbo EE, Englund PT. Fellowship of the rings: the replication of kinetoplast DNA. Trends Parasitol.21(8):363-9(2005).
134-Cavalcanti DP, de Souza W. The Kinetoplast of Trypanosomatids: From Early Studies of Electron Microscopy to Recent Advances in Atomic Force Microscopy. Scanning. 19;2018:9603051(2018).
135-Callejas-Hernández F, Herreros-Cabello A, Del Moral-Salmoral J, Fresno M, Gironès N. The Complete Mitochondrial DNA of Trypanosoma cruzi: Maxicircles and Minicircles. Front Cell Infect Microbiol. 29;11:672448(2021).
136-Morris JC, Drew ME, Klingbeil MM, Motyka SA, Saxowsky TT, Wang Z, Englund PT. Replication of kinetoplast DNA: an update for the new millennium. Int J Parasitol. 1;31(5-6):453-8(2001).
137-Odintsova MS, Iurina NP. Genom mitokhondriĭ protistov [The mitochondrial genome of protists]. Genetika.38(6):773-88. Russian. PMID: 12138776( 2002).
138-Faktorová D, Dobáková E, Peña-Diaz P, Lukeš J. From simple to supercomplex: mitochondrial genomes of euglenozoan protists. F1000Res. 23;5:F1000 Faculty Rev-392(2016).
139-Berná L, Rego N, Francia ME. The Elusive Mitochondrial Genomes of Apicomplexa: Where Are We Now? Front Microbiol. 15;12:751775(2021).
140-Wolters JF, Chiu K, Fiumera HL. Population structure of mitochondrial genomes in Saccharomyces cerevisiae. BMC Genomics.11;16(1):451(2015).
141-Sandor S, Zhang Y, Xu J. Fungal mitochondrial genomes and genetic polymorphisms. Appl Microbiol Biotechnol.102(22):9433-9448(2018).
142-Malina C, Larsson C, Nielsen J. Yeast mitochondria: an overview of mitochondrial biology and the potential of mitochondrial systems biology. FEMS Yeast Res.1;18(5), (2018).
143-Liang H, Liu J, Su S, Zhao Q. Mitochondrial noncoding RNAs: new wine in an old bottle. RNA Biol.18(12):2168-2182(2021).
144-Ren B, Guan MX, Zhou T, Cai X, Shan G. Emerging functions of mitochondria-encoded noncoding RNAs. Trends Genet.39(2):125-139(2023).
145-Zhu Y. Gap Junction-Dependent and -Independent Functions of Connexin43 in Biology. Biology (Basel). 11;11(2):283(2022).
146-Vignais ML, Caicedo A, Brondello JM, Jorgensen C. Cell Connections by Tunneling Nanotubes: Effects of Mitochondrial Trafficking on Target Cell Metabolism, Homeostasis, and Response to Therapy. Stem Cells Int.2017:6917941(2017).
147-Nawaz M, Fatima F. Extracellular Vesicles, Tunneling Nanotubes, and Cellular Interplay: Synergies and Missing Links. Front Mol Biosci. 18;4:50(2017).
148-Hayakawa K, Esposito E, Wang X, Terasaki Y, Liu Y, Xing C, Ji X, Lo EH. Transfer of mitochondria from astrocytes to neurons after stroke. Nature. 28;535(7613):551-5(2016).
149-Qin Y, Jiang X, Yang Q, Zhao J, Zhou Q, Zhou Y. The Functions, Methods, and Mobility of Mitochondrial Transfer Between Cells. Front Oncol.10;11:672781(2021).
150-Sahinbegovic H, Jelinek T, Hrdinka M, Bago JR, Turi M, Sevcikova T, Kurtovic-Kozaric A, Hajek R, Simicek M. Intercellular Mitochondrial Transfer in the Tumor Microenvironment. Cancers (Basel).4;12(7):1787(2020).
151-Liu D, Gao Y, Liu J, Huang Y, Yin J, Feng Y, Shi L, Meloni BP, Zhang C, Zheng M, Gao J. Intercellular mitochondrial transfer as a means of tissue revitalization. Signal Transduct Target Ther. 16;6(1):65(2021).
152-Norris RP. Transfer of mitochondria and endosomes between cells by gap junction internalization. Traffic. 22(6):174-179(2021).
153-Hsu CC, Tseng LM, Lee HC. Role of mitochondrial dysfunction in cancer progression. Exp Biol Med (Maywood).241(12):1281-95(2016).
154-Roverato ND, Sailer C, Catone N, Aichem A, Stengel F, Groettrup M. Parkin is an E3 ligase for the ubiquitin-like modifier FAT10, which inhibits Parkin activation and mitophagy. Cell Rep.16;34(11):108857(2021).
155-Ernster L, Schatz G. Mitochondria: a historical review. J Cell Biol. 91(3 Pt 2):227s-255s(1981).
156-Wang Y, Cai J, Tang C, Dong Z. Mitophagy in Acute Kidney Injury and Kidney Repair. Cells. 1;9(2):338(2020).
157-Mollo N, Cicatiello R, Aurilia M, Scognamiglio R, Genesio R, Charalambous M, Paladino S, Conti A, Nitsch L, Izzo A. Targeting Mitochondrial Network Architecture in Down Syndrome and Aging. Int J Mol Sci. 29;21(9):3134(2020).
156-Zhan M, Brooks C, Liu F, Sun L, Dong Z. Mitochondrial dynamics: regulatory mechanisms and emerging role in renal pathophysiology. Kidney Int.83(4):568-81(2013).
157-Liu YJ, McIntyre RL, Janssens GE, Houtkooper RH. Mitochondrial fission and fusion: A dynamic role in aging and potential target for age-related disease. Mech Ageing Dev. 186:111212(2020).
158-Tilokani L, Nagashima S, Paupe V, Prudent J. Mitochondrial dynamics: overview of molecular mechanisms. Essays Biochem.20;62(3):341-360(2018).
159-Tomal A, Kwasniak-Owczarek M, Janska H. An Update on Mitochondrial Ribosome Biology: The Plant Mitoribosome in the Spotlight. Cells.3;8(12):1562(2019).
160-Huang YM, Huber GA, Wang N, Minteer SD, McCammon JA. Brownian dynamic study of an enzyme metabolon in the TCA cycle: Substrate kinetics and channeling. Protein Sci. 27(2):463-471(2018).
161-Bulutoglu B, Garcia KE, Wu F, Minteer SD, Banta S. Direct Evidence for Metabolon Formation and Substrate Channeling in Recombinant TCA Cycle Enzymes. ACS Chem Biol.21;11(10):2847-2853(2016).
162-Fernie AR, Zhang Y, Sweetlove LJ. Passing the Baton: Substrate Channelling in Respiratory Metabolism. Research (Wash D C). 21;2018:1539325(2018).
163-Kolbe F, Safarian S, Piórek Ż, Welsch S, Müller H, Michel H. Cryo-EM structures of intermediates suggest an alternative catalytic reaction cycle for cytochrome c oxidase. Nat Commun. 25;12(1):6903(2021).
164-Li X, Fang P, Mai J, Choi ET, Wang H, Yang XF. Targeting mitochondrial reactive oxygen species as novel therapy for inflammatory diseases and cancers. J Hematol Oncol. 25;6:19(2013).
165-Wu M, Gu J, Zong S, Guo R, Liu T, Yang M. Research journey of respirasome. Protein Cell.11(5):318-338(2020).
166-Neupane P, Bhuju S, Thapa N, Bhattarai HK. ATP Synthase: Structure, Function and Inhibition. Biomol Concepts.7;10(1):1-10(2019).
167-Frasch WD, Bukhari ZA, Yanagisawa S. F1FO ATP synthase molecular motor mechanisms. Front Microbiol. 23;13:965620(2022).
168-Zharova TV, Grivennikova VG, Borisov VB. F1·Fo ATP Synthase/ATPase: Contemporary View on Unidirectional Catalysis. Int J Mol Sci. 12;24(6):5417(2023).
169-Valdebenito GE, Chacko AR, Duchen MR. The mitochondrial ATP synthase as an ATP consumer-a surprising therapeutic target. EMBO J.15;42(10):e114141(2023).
170-Picard M, McEwen BS, Epel ES, Sandi C. An energetic view of stress: Focus on mitochondria. Front Neuroendocrinol.49:72-85(2018).
171-Manceau H, Puy V, Schmitt CM, Gil S, Lefebvre T, Allaf B, Rosenblatt J, Gouya L, Puy H, Muller F, Peoc’h K. Characterization and origin of heme precursors in amniotic fluid: lessons from normal and pathological pregnancies. Pediatr Res.84(1):80-84(2018).
172-Braymer JJ, Lill R. Iron-sulfur cluster biogenesis and trafficking in mitochondria. J Biol Chem.4;292(31):12754-12763(2017).
173-Stefely JA, Pagliarini DJ. Biochemistry of Mitochondrial Coenzyme Q Biosynthesis. Trends Biochem Sci.42(10):824-843(2017).
174-Stefely JA, Pagliarini DJ. Biochemistry of Mitochondrial Coenzyme Q Biosynthesis. Trends Biochem Sci.42(10):824-843(2017).
175-Kolbe F, Safarian S, Piórek Ż, Welsch S, Müller H, Michel H. Cryo-EM structures of intermediates suggest an alternative catalytic reaction cycle for cytochrome c oxidase. Nat Commun.25;12(1):6903(2021).
176-Suh DH, Kim MK, Kim HS, Chung HH, Song YS. Mitochondrial permeability transition pore as a selective target for anti-cancer therapy. Front Oncol. 8;3:41(2013).
177-Lemasters JJ, Theruvath TP, Zhong Z, Nieminen AL. Mitochondrial calcium and the permeability transition in cell death. Biochim Biophys Acta.1787(11):1395-401(2009).
178-Endlicher R, Drahota Z, Štefková K, Červinková Z, Kučera O. The Mitochondrial Permeability Transition Pore-Current Knowledge of Its Structure, Function, and Regulation, and Optimized Methods for Evaluating Its Functional State. Cells. 27;12(9):1273(2023).
179-Sato M, Sato K. Maternal inheritance of mitochondrial DNA by diverse mechanisms to eliminate paternal mitochondrial DNA. Biochim Biophys Acta.1833(8):1979-84(2013).
180-Sato K, Sato M. Multiple ways to prevent transmission of paternal mitochondrial DNA for maternal inheritance in animals. J Biochem. 1;162(4):247-253(2017).
181-de Melo KP, Camargo M. Mechanisms for sperm mitochondrial removal in embryos. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res.1868(2):118916(2021).
182-Song WH, Yi YJ, Sutovsky M, Meyers S, Sutovsky P. Autophagy and ubiquitin-proteasome system contribute to sperm mitophagy after mammalian fertilization. Proc Natl Acad Sci U S A. 6;113(36):E5261-70(2016).
183-Smith CH, Pinto BJ, Kirkpatrick M, Hillis DM, Pfeiffer JM, Havird JC. A tale of two paths: The evolution of mitochondrial recombination in bivalves with doubly uniparental inheritance. J Hered. 25;114(3):199-206(2023).
184- Soroka Marianna. Doubly uniparental inheritance of mitochondrial DNA in freshwater mussels: History and status of the European species. May Journal of Zoological Systematics and Evolutionary(2020).
185-Burki F. Mitochondrial Evolution: Going, Going, Gone. Curr Biol. 23;26(10):R410-2(2016).
186-Atlante A, Valenti D. Mitochondria Have Made a Long Evolutionary Path from Ancient Bacteria Immigrants within Eukaryotic Cells to Essential Cellular Hosts and Key Players in Human Health and Disease. Curr Issues Mol Biol.19;45(5):4451-4479(2023).
187-Lima T, Li TY, Mottis A, Auwerx J. Pleiotropic effects of mitochondria in aging. Nat Aging.2(3):199-213(2022).
188-López-García P, Moreira D.The Syntrophy hypothesis for the origin of eukaryotes revisited. Nat Microbiol.5(5):655-667(2020).
189- Zaremba-Niedzwiedzka Katarzyna et al.Asgard archaea illuminate the origin of eukaryotic cellular complexity. Nature volume 541, pages353–۳۵۸ (۲۰۱۷).
190-Nilsson MI, Tarnopolsky MA. Mitochondria and Aging-The Role of Exercise as a Countermeasure. Biology (Basel). 11;8(2):40(2019).
191-Bratic A, Larsson NG. The role of mitochondria in aging. J Clin Invest.123(3):951-7(2013).
192-Chistiakov DA, Sobenin IA, Revin VV, Orekhov AN, Bobryshev YV. Mitochondrial aging and age-related dysfunction of mitochondria. Biomed Res Int.2014:238463(2014).
193-Sun N, Youle RJ, Finkel T. The Mitochondrial Basis of Aging. Mol Cell. 3;61(5):654-666(2016).
194-Theurey P, Pizzo P. The Aging Mitochondria. Genes (Basel). 9;9(1):22(2018).
195-Zhu D, Li X, Tian Y. Mitochondrial-to-nuclear communication in aging: an epigenetic perspective. Trends Biochem Sci.47(8):645-659(2022).
196-Srivastava S. The Mitochondrial Basis of Aging and Age-Related Disorders. Genes (Basel). 19;8(12):398(2017).
197-Onuț-Brännström I, Stairs CW, Campos KIA, Thorén MH, Ettema TJG, Keeling PJ, Bass D, Burki F. A Mitosome With Distinct Metabolism in the Uncultured Protist Parasite Paramikrocytos canceri (Rhizaria, Ascetosporea). Genome Biol Evol. 3;15(3):evad022(2023).
198-Santos HJ, Nozaki T. The mitosome of the anaerobic parasitic protist Entamoeba histolytica: A peculiar and minimalist mitochondrion-related organelle. J Eukaryot Microbiol. 69(6):e12923(2022).
199- Christensen Alan C. Mitochondrial DNA Repair and Genome Evolution. Annual Plant Reviews 50, 11–۳۲(۲۰۱۸).
200-Sharma A, Smith HJ, Yao P, Mair WB. Causal roles of mitochondrial dynamics in longevity and healthy aging. EMBO Rep.5;20(12):e48395(2019).
201-Erb TJ, Zarzycki J. A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature’s predominant CO2 fixing enzyme. Current Opinion in Biotechnology. 49:100-107(2018).
202- Offermann Sascha, Okita Thomas W., and Edwards Gerald E. Resolving the Compartmentation and Function of C4 Photosynthesis in the Single-Cell C4 Species Bienertia sinuspersici. Plant Physiology, Vol. 155, pp. 1612–۱۶۲۸(۲۰۱۱).
203- Lambers Hans, Oliveira Rafael S. Plant Physiological Ecolog. Springer Nature Switzerland. Third Edition (2019).
204- Khoshravesh Roxana.et al. Evolutionary Convergence of C4 Photosynthesis: A Case Study in the Nyctaginaceae. Front. Plant Sci,volum 11(2020).
205-1Sage Rowan F. A portrait of the C4 photosynthetic family on the 50th anniversary of its discovery: species number, evolutionary lineages, and Hall of Fame. Journal of Experimental Botany, Vol. 67, No. 14 pp. 4039–۴۰۵۶(۲۰۱۶).
206- Weber Andreas P.M. Bar-Even Arren.Update: Improving the Efficiency of Photosynthetic Carbon Reactions. Plant Physiology,Vol. 179, pp. 803–۸۱۲(۲۰۱۹).
207- Akhani Hossein.et al. Bienertia sinuspersici (Chenopodiaceae): A New Species from Southwest Asia and Discovery of a Third Terrestrial C4 Plant Without Kranz Anatomy. Systematic Botany, 30(2): pp. 290–۳۰۱(۲۰۰۵).
208- Lincoln Taiz, Ian Max Møller, Angus Murphy, and Eduardo Zeiger Emeritus. Plant Physiology and Development,Seventh Edition. Sinauer Associates, Inc(2015).
209- Lodish Harvey et al. Molecular Cell Biology.Ninth Edition W. H. Freeman; Ninth edition (2021).
210- Moran Laurence, Horton Robert, Scrimgeour Gray, Perry Marc. Principles of Biochemistry. Fifth Editionm, Pearson Education, Inc(2012).
211- Scheffler Immo E. Mitochondria. J Am Aging Assoc.23(4):255–۶. Second Edition, by John Wiley & Sons, Inc(2008).
212- Tachezy Jan.Hydrogenosomes and Mitosomes: Mitochondria of Anaerobic Eukaryotes. Springer Nature Switzerland AG(2019).
213-Andersson SG, Kurland CG. Origins of mitochondria and hydrogenosomes. William F. Martin, Miklós Müller.Springer-Verlag Berlin Heidelberg (2007).
214-Alencar RR, Batalha CMPF, Freire TS, de Souza-Pinto NC. Enzymology of mitochondrial DNA repair. Enzymes.45:257-287(2019).
215- García-Lepe Ulises Omar, Bermúdez-Cruz Rosa Ma.Advances in DNA Repair, Mitochondrial Genome Maintenance: Damage and Repair Pathways.. March (2019).
216- Burger Gertraud , Gray Michael W, Forget Lise, and Lang B. Franz. Strikingly Bacteria-Like and Gene-Rich Mitochondrial Genomes throughout Jakobid Protists. Genome Biol. Evol. 5(2):418–۴۳۸(۲۰۱۳).
217-Ciesielski GL, Oliveira MT, Kaguni LS. Animal Mitochondrial DNA Replication. Enzymes.39:255-92(2016).
218- Lee, W., Zamudio-Ochoa, A., Buchel, G. et al. Molecular basis for maternal inheritance of human mitochondrial DNA. Nature Genetics .55, 1632–۱۶۳۹ (۲۰۲۳).
219-American Trypanosomiasis, Chagas Disease: One Hundred Years of Research. Second Edition, Elsevier Inc. All rights reserved(2017).
220- Daglish Sabrina C. D, Fennell Emily M. J. and Graves Lee M. Targeting Mitochondrial DNA Transcription by POLRMT Inhibition or Depletion as a Potential Strategy for Cancer Treatment. Biomedicines.11,1598(2023).
221- Nelson, David L., and Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Company(2021).
222- Berg, J.M., Tymoczko, J.L., Gatto, G.J. and Stryer, L. Biochemistry. 9th Edition, Macmillan, New York (2019).
223- Heldt Hans-Walter,  Piechulla Birgit.  Plant Biochemistry. Academic Press is an imprint of Elsevier Fourth edition (۲۰۱۱).
224- Rodwell Victor , Bender David , Botham Kathleen , Kennelly Peter , Weil P. Anthony . Harper’s Illustrated Biochemistry, 31st Edition.McGraw-Hill Education (2018).
225-Krebs, Jocelyn E., Goldstein, Elliott S., Kilpatrick, Stephen. Lewin’s genes XII. Jones & Bartlett Learning, LLC(2018).
226- Gasparre Giuseppe, Porcelli Anna Maria.The Human Mitochondrial Genome From Basic Biology to Disease. Elsevier Inc(2020).
227- Zhang Tian-guang and Miao Chao-yu. Mitochondrial transplantation as a promising therapy for mitochondrial diseases. Acta Pharm Sin B.13(3): 1028–۱۰۳۵(۲۰۲۳).
228- D’Amato M, Morra F, Di Meo I, Tiranti V. Mitochondrial Transplantation in Mitochondrial Medicine: Current Challenges and Future Perspectives. International Journal of Molecular Sciences. 24(3):1969(2023).

۲۲۹ـ عبادی مطصفی، دوخه الهه. میتوکندری چشم اندازی نوین. انتشارات کتابخانه رشد. ۱۳۹۹.
230- نلسون دیوید و همکاران (۲۰۰۸). اصول بیوشیمی لنینجر. ترجمه لیلا پروانه و همکاران. انتشارات ارجمند، ۱۳۸۹
231ـ رضایی آرزو، خرمی‌زاده محمدرضا، اصغری زینب. میتوکندری و نقش آن در تندرستی، پیری و بیماری. انتشارات دانشگاه دامغان، ۱۳۹۹
232ـ لودیش هاروی و همکاران (۲۰۲۱). زیست شناسی سلولی و مولکولی. ترجمه جواد محمدنژاد و همکاران، انتشارات اندیشه رفیع ۱۴۰۰.