نوروبیولوژی سلولی علوم اعصاب کنکور دکتری مغز و اعصاب

سوالات دکتری علوم اعصاب ۱۴۰۲-۱۴۰۱؛ مباحث نوروبیولوژی همراه پاسخ تشریحی

داریوش طاهری| به‌روزرسانی: ۱۵ شهریور ۱۴۰۴

🕒 24 دقیقه

سوالات نوروبیولوژی آزمون و امتحان دکتری علوم اعصاب ۱۴۰۲-۱۴۰۱؛ پاسخ گزینه‌ای

The Brain: “The Divinest Part of the Body”

📘 کتاب آنلاین «پرسش‌های چندگزینه‌ای علوم اعصاب؛ جامع‌ترین مرجع مباحث نوروبیولوژی (Neurobiology MCQs)»
نویسنده: داریوش طاهری | برند علمی: آینده‌نگاران مغز

این کتاب تخصصی با گردآوری تمامی پرسش‌های آزمون دکتری علوم اعصاب از سال ۱۳۸۷ تا ۱۴۰۴، مرجعی بی‌بدیل در حوزه نوروبیولوژی است. سؤالات به‌همراه پاسخ‌های تشریحی و تحلیلی ارائه شده‌اند تا داوطلبان و پژوهشگران علاوه بر مرور مفاهیم بنیادین، به درکی عمیق از منطق سلولی مولکولی و کاربردهای بالینی دست یابند.

اثر حاضر با طبقه‌بندی دقیق مباحث، پوشش کامل از سطح مولکولی تا عملکرد شبکه‌های عصبی، و انطباق با استانداردهای علمی، راهنمایی استراتژیک برای دانشجویان پزشکی، نورولوژی، روان‌پزشکی و داوطلبان آزمون دکتری علوم اعصاب به شمار می‌رود.

این کتاب به قلم داریوش طاهری و با پشتیبانی برند علمی آینده‌نگاران مغز تدوین شده است؛ تلاشی منسجم برای یادگیری عمیق، آمادگی حرفه‌ای و گسترش افق‌های پژوهش در علوم اعصاب (Neuroscience Research).

آینده‌نگاران مغز: «ما مغز را می‌شناسیم، تا آینده را بسازیم.»

📘 پرسش‌های چندگزینه‌ای علوم اعصاب | نوروبیولوژی دکتری ۱۴۰۲-۱۴۰۱

پرسش‌ها و پاسخ‌های آزمون ورودی سال تحصیلی ۱۴۰۲-۱۴۰۱ با رویکردی تحلیلی و کاربردی در این مجموعه قرار گرفته‌اند؛ فرصتی برای تقویت فهم مفهومی و بالینی در نوروبیولوژی.

«نوروبیولوژی را ژرف درک کنید، تا زیست‌مغز را از سلول تا سیستم معنا کنید.»

۸۱- پتانسیل استراحت غشای یک فیبر عصبی ۸۷- میلی‌ولت است، بعد از بلوک کامل پمپ‌های سدیم-پتاسیم چه تغییری می‌کند؟

الف) ۸۲-
ب) ۹۰-
ج) ۲۰+
د) ۸۷-

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه الف

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: پتانسیل استراحت غشا (Resting Membrane Potential)، پمپ سدیم-پتاسیم (Na⁺/K⁺-ATPase)، الکتروژنیسیته پمپ (Pump Electrogenicity)، نفوذپذیری پتاسیم (K⁺ permeability)، دپلاریزاسیون (Depolarization)، گرادیان‌های یونی (Ionic gradients)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
پتانسیل استراحت غشا (Resting Membrane Potential) عمدتاً توسط نفوذپذیری بالای K⁺ و گرادیان غلظتی آن تعیین می‌شود و سهم مستقیم پمپ سدیم-پتاسیم (Na⁺/K⁺-ATPase) در ایجاد آن، تنها چند میلی‌ولت به‌صورت الکتروژنیسیته پمپ (خارج کردن ۳ Na⁺ و وارد کردن ۲ K⁺) است. به‌محض بلوک کامل پمپ، اثر الکتروژنیکِ پمپ از بین می‌رود و غشا اندکی دپلاریزه می‌شود (کمتر منفی می‌شود). اما در لحظات اولیه، چون نفوذپذیری K⁺ و گرادیان‌های یونی هنوز حفظ شده‌اند، مقدار عمده‌ی پتانسیل استراحت باقی می‌ماند و تغییر کوچک است. در بازه‌های طولانی‌مدت، اگر پمپ همچنان خاموش بماند، گرادیان‌های یونی بتدریج فرسوده شده و پتانسیل به سمت صفر میل می‌کند، اما این پدیده فوری نیست.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) ۸۲-
✅ درست است. حذف الکتروژنیسیته پمپ معمولاً حدود ۳ تا ۵ میلی‌ولت دپلاریزاسیون ایجاد می‌کند، بنابراین از ۸۷- به حدود ۸۲- میلی‌ولت می‌رسد.

گزینه ب) ۹۰-
❌ نادرست است. منفی‌تر شدن به ۹۰- نیازمند تقویت نیروی محرکه K⁺ یا افزایش فعالیت پمپ است، در حالی‌که پمپ بلوک شده است.

گزینه ج) ۲۰+
❌ نادرست است. مثبت شدن نیازمند فروپاشی کامل گرادیان‌ها و تغییرات گستردهٔ نفوذپذیری است. در کوتاه‌مدت پس از بلوک، چنین جهشی رخ نمی‌دهد.

گزینه د) ۸۷-
❌ نادرست است. اگرچه بخش اعظم RMP حفظ می‌شود، اما با حذف سهم الکتروژنیک پمپ، انتظار دپلاریزاسیون خفیف داریم و مقدار دقیقاً ثابت نمی‌ماند.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
در کوتاه‌مدت پس از بلوک کامل پمپ سدیم-پتاسیم، پتانسیل استراحت به دلیل حذف سهم الکتروژنیک پمپ، چند میلی‌ولت دپلاریزه می‌شود و از ۸۷- به حدود ۸۲- میلی‌ولت می‌رسد.

پاسخ صحیح: گزینه الف) ۸۲- ✅

۸۲- کدامیک از گزینه‌ها جزو پروتئین‌های غشای وزیکول است؟
الف) NSF
ب) Syntaxin
ج) 25-SNAPs
د) Synaptobrevin

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه د

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: پروتئین‌های غشای وزیکول (Vesicle membrane proteins)، v-SNARE، t-SNARE، Synaptobrevin، Syntaxin، SNAPs، NSF، اگزوسیتوز (Exocytosis)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
برای اتصال و همجوشی وزیکول‌های سیناپسی با غشای پیش‌سیناپسی در فرایند اگزوسیتوز (Exocytosis)، خانواده‌ای از پروتئین‌ها موسوم به SNARE proteins نقش اصلی را دارند. این پروتئین‌ها در دو دسته‌ی اصلی قرار می‌گیرند:

v-SNAREs که روی غشای وزیکول (Vesicle membrane) قرار دارند.
t-SNAREs که روی غشای هدف (Target membrane) یعنی غشای پیش‌سیناپسی قرار دارند.

Synaptobrevin یک v-SNARE کلاسیک است و به‌عنوان پروتئین غشای وزیکول شناخته می‌شود. در مقابل، Syntaxin و SNAP-25 جزو t-SNAREs هستند. همچنین NSF (N-ethylmaleimide Sensitive Factor) یک پروتئین سیتوزولی است که در جدا کردن کمپلکس SNARE پس از همجوشی نقش دارد و غشایی نیست.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) NSF
❌ نادرست است. یک پروتئین سیتوزولی است، نه غشایی و نه مختص وزیکول.

گزینه ب) Syntaxin
❌ نادرست است. جزو t-SNAREها و روی غشای هدف (پیش‌سیناپسی) قرار دارد، نه روی وزیکول.

گزینه ج) ۲۵-SNAPs (SNAP-25)
❌ نادرست است. این پروتئین هم یک t-SNARE غشای هدف است، نه پروتئین وزیکول.

گزینه د) Synaptobrevin
✅ درست است. Synaptobrevin (یا VAMP) یک پروتئین غشای وزیکول و از دسته‌ی v-SNAREs است که برای همجوشی وزیکول با غشای هدف ضروری است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها پروتئین غشای وزیکول در میان گزینه‌ها، Synaptobrevin است.

پاسخ صحیح: گزینه د) Synaptobrevin ✅

۸۳- حذف پروتئین Dynein، کدام انتقال آکسونی از طریق میکروتوبول‌ها را مختل می‌کند؟
الف) انتقال آکسوئی سریع – 400mm/day
ب) انتقال آکسونی آهسته – mm/day0.5-10
ج) انتقال آکسونی از جسم سلولی به طرف پایانه عصبی
د) انتقال از پایانه آکسونی به طرف جسم سلولی – 200mm/day

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه د

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: داینئین (Dynein)، انتقال آکسونی (Axonal transport)، میکروتوبول‌ها (Microtubules)، آنتروگراد (Anterograde)، رتروگراد (Retrograde)، کینزین (Kinesin)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
انتقال آکسونی (Axonal transport) فرآیندی حیاتی است که توسط پروتئین‌های موتوری روی میکروتوبول‌ها (Microtubules) انجام می‌شود. دو مسیر اصلی وجود دارد:

انتقال آنتروگراد (Anterograde transport): از جسم سلولی به سمت پایانه آکسونی، توسط پروتئین کینزین (Kinesin) انجام می‌شود.
انتقال رتروگراد (Retrograde transport): از پایانه آکسونی به سمت جسم سلولی، توسط پروتئین داینئین (Dynein) انجام می‌شود.

داینئین برای بازگرداندن اندامک‌ها، وزیکول‌ها و فاکتورهای رشد یا سیگنالینگ از انتهای آکسون به جسم سلولی ضروری است. سرعت این انتقال می‌تواند سریع و در حدود ۲۰۰ mm/day باشد. بنابراین، حذف Dynein دقیقاً مسیر انتقال رتروگراد را مختل می‌کند.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) انتقال آکسونی سریع – ۴۰۰ mm/day
❌ نادرست است. انتقال سریع بیشتر در مسیر آنتروگراد به کمک کینزین انجام می‌شود.

گزینه ب) انتقال آکسونی آهسته – ۰.۵ تا ۱۰ mm/day
❌ نادرست است. انتقال آهسته هم به کینزین وابسته است و به سمت پایانه آکسونی صورت می‌گیرد.

گزینه ج) انتقال آکسونی از جسم سلولی به طرف پایانه عصبی
❌ نادرست است. این مسیر همان انتقال آنتروگراد است که وابسته به کینزین است، نه داینئین.

گزینه د) انتقال از پایانه آکسونی به طرف جسم سلولی – ۲۰۰ mm/day
✅ درست است. این همان انتقال رتروگراد است که توسط داینئین صورت می‌گیرد و با حذف آن دچار اختلال می‌شود.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
با توجه به نقش داینئین در انتقال رتروگراد آکسونی، حذف این پروتئین منجر به اختلال در انتقال مواد از پایانه آکسونی به سمت جسم سلولی می‌شود.

پاسخ صحیح: گزینه د) انتقال از پایانه آکسونی به طرف جسم سلولی – ۲۰۰ mm/day ✅

۸۴- تمام گزینه ها در مورد نقش میلین صحیح است، بجز:
الف) کاهش مصرف انرژی
ب) افزایش مقاومت غشا
ج) افزایش ظرفیت خازنی غشا
د) افزایش سرعت هدایت پتانسیل عمل

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ج

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: میلین (Myelin)، هدایت نمودی (Saltatory conduction)، مقاومت غشایی (Membrane resistance)، ظرفیت خازنی (Membrane capacitance)، مصرف انرژی (Energy consumption)، سرعت هدایت عصبی (Conduction velocity)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
میلین (Myelin) پوششی است که اطراف آکسون بسیاری از نورون‌ها را فرا گرفته و باعث افزایش کارایی انتقال عصبی می‌شود. اثرات اصلی میلین عبارت‌اند از:

کاهش مصرف انرژی (Energy consumption): چون تبادل یون‌ها تنها در نودهای رانویه رخ می‌دهد، فعالیت پمپ سدیم-پتاسیم کمتر شده و انرژی ذخیره می‌شود.
افزایش مقاومت غشا (Membrane resistance): میلین مانند عایق عمل می‌کند و مانع نشت یون‌ها از غشا می‌شود.
کاهش ظرفیت خازنی غشا (Membrane capacitance): میلین فاصله بین بارهای مثبت و منفی دو سوی غشا را افزایش می‌دهد و در نتیجه ظرفیت خازنی کم می‌شود.
افزایش سرعت هدایت (Conduction velocity): با ایجاد هدایت نمودی، پتانسیل عمل از یک نود به نود بعدی “پرش” می‌کند و سرعت انتقال بالا می‌رود.

بنابراین، میلین ظرفیت خازنی را کاهش می‌دهد، نه افزایش.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) کاهش مصرف انرژی
✅ درست است. با محدود شدن جریان‌های یونی به نودهای رانویه، مصرف انرژی کاهش می‌یابد.

گزینه ب) افزایش مقاومت غشا
✅ درست است. میلین مانند عایق الکتریکی مقاومت غشا را بالا می‌برد.

گزینه ج) افزایش ظرفیت خازنی غشا
❌ نادرست است. میلین باعث کاهش ظرفیت خازنی می‌شود.

گزینه د) افزایش سرعت هدایت پتانسیل عمل
✅ درست است. میلین با هدایت نمودی سرعت انتقال را بالا می‌برد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تمام گزینه‌ها درباره نقش میلین صحیح‌اند به جز افزایش ظرفیت خازنی، زیرا میلین ظرفیت خازنی را کاهش می‌دهد.

پاسخ صحیح: گزینه ج) افزایش ظرفیت خازنی غشا ✅

۸۵- کدامیک از جهش‌های زیر تأثیر بیشتری بر روی عملکرد پروتئین می‌گذارد؟
الف) حذف تک نوکلئوتید نزدیک به انتهای توالی کد کننده
ب) ورود یک تک نوکلئوتید نزدیک به ابتدای توالی کد کننده
ج) حذف سه نوکلئوتید کنار هم در وسط توالی کد کننده
د) جایگزینی یک نوکلئوتید با نوکلئوتید دیگر در میانه توالی کد کننده

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: جهش ژنی (Gene mutation)، حذف نوکلئوتید (Deletion)، ورود نوکلئوتید (Insertion)، جهش فریم‌شیفت (Frameshift mutation)، حذف سه‌تایی (In-frame deletion)، جهش جانشینی (Substitution mutation)، عملکرد پروتئین (Protein function)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
جهش‌ها بسته به محل و نوع خود می‌توانند اثرات متفاوتی بر عملکرد پروتئین (Protein function) بگذارند.

جهش‌های فریم‌شیفت (Frameshift mutations) که با ورود یا حذف یک نوکلئوتید (یا هر تعداد غیرقابل تقسیم بر سه) رخ می‌دهند، باعث جابه‌جایی قاب خواندن (Reading frame) می‌شوند و از محل جهش به بعد کل توالی کدونی تغییر می‌کند. این نوع جهش معمولاً منجر به تولید پروتئین‌های کوتاه‌شده و فاقد عملکرد می‌شود.
اگر فریم‌شیفت در ابتدای توالی کدکننده رخ دهد، بیشترین اثر را خواهد داشت زیرا کل پروتئین دچار تغییر می‌شود.
در مقابل، حذف سه نوکلئوتید کنار هم فقط یک اسیدآمینه را حذف می‌کند ولی قاب خواندن حفظ می‌شود.
جهش جانشینی (Substitution mutation) ممکن است بی‌اثر (Silent)، تغییرکننده یک اسیدآمینه (Missense) یا توقف زودرس (Nonsense) باشد، اما در بیشتر موارد اثر آن کمتر از فریم‌شیفت در ابتدای توالی است.
حذف نوکلئوتید در انتهای توالی نیز اثر محدودی دارد زیرا بخش زیادی از پروتئین قبلاً ترجمه شده است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) حذف تک نوکلئوتید نزدیک به انتهای توالی کد کننده
❌ نادرست است. اگرچه فریم‌شیفت ایجاد می‌کند، اما چون در انتهای توالی است، اثر کمتری دارد.

گزینه ب) ورود یک تک نوکلئوتید نزدیک به ابتدای توالی کد کننده
✅ درست است. این جهش باعث فریم‌شیفت شدید در ابتدای توالی می‌شود و کل ساختار پروتئین را تغییر می‌دهد، بنابراین بیشترین اثر را دارد.

گزینه ج) حذف سه نوکلئوتید کنار هم در وسط توالی کد کننده
❌ نادرست است. چون قاب خواندن حفظ می‌شود، تنها یک اسیدآمینه حذف می‌شود.

گزینه د) جایگزینی یک نوکلئوتید با نوکلئوتید دیگر در میانه توالی کد کننده
❌ نادرست است. بسته به نوع جهش می‌تواند بی‌اثر یا محدود باشد و اثر آن معمولاً کمتر از فریم‌شیفت ابتدای توالی است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
شدیدترین و مخرب‌ترین جهش، ورود یک تک نوکلئوتید در ابتدای توالی کدکننده است، زیرا فریم‌شیفتی گسترده ایجاد کرده و کل پروتئین را دچار تغییر می‌کند.

پاسخ صحیح: گزینه ب) ورود یک تک نوکلئوتید نزدیک به ابتدای توالی کد کننده ✅

۸۶- تفاوت‌های موجود در DNA که در کمتر از یک درصد از افراد جامعه دیده می‌شود، چه نام دارد؟
الف) SNP
ب) Mutation
ج) VNTR
د) CNV

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: واریانت DNA (DNA variant)، جهش (Mutation)، پلی‌مورفیسم تک‌نوکلئوتیدی (SNP)، تعداد تکرارهای متغیر پشت سرهم (VNTR)، واریاسیون تعداد کپی (CNV)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
در علم ژنتیک، تغییرات DNA را بر اساس فراوانی آن‌ها در جمعیت دسته‌بندی می‌کنند:

اگر تغییر ژنتیکی در بیش از ۱٪ افراد جامعه مشاهده شود، به آن پلی‌مورفیسم (Polymorphism) می‌گویند. نمونه مهم آن SNP (Single Nucleotide Polymorphism) است.
اگر تغییر در کمتر از ۱٪ افراد جامعه رخ دهد، به آن جهش (Mutation) گفته می‌شود. این تغییر می‌تواند نقطه‌ای یا بزرگ‌تر باشد و اثرات پاتولوژیک داشته باشد.
VNTR (Variable Number of Tandem Repeats): مربوط به تغییر در تعداد تکرارهای پشت سرهم یک توالی خاص است.
CNV (Copy Number Variation): به تغییر در تعداد نسخه‌های یک قطعه DNA اشاره دارد که معمولاً گسترده‌تر از SNP است.

بنابراین، وقتی صحبت از تغییرات DNA با شیوع کمتر از یک درصد می‌شود، تعریف دقیق آن جهش (Mutation) است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) SNP
❌ نادرست است. SNP نوعی پلی‌مورفیسم است که معمولاً در بیش از ۱٪ جمعیت یافت می‌شود.

گزینه ب) Mutation
✅ درست است. هر تغییر DNA که در کمتر از ۱٪ جمعیت مشاهده شود، جهش نام دارد.

گزینه ج) VNTR
❌ نادرست است. یک نوع خاص از پلی‌مورفیسم تکراری است و معیار درصد جمعیت را شامل نمی‌شود.

گزینه د) CNV
❌ نادرست است. نوعی واریاسیون ژنومی شایع‌تر است و الزاماً محدود به کمتر از ۱٪ نیست.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تفاوت‌های DNA که در کمتر از یک درصد افراد جامعه دیده می‌شوند، جهش (Mutation) نام دارند.

پاسخ صحیح: گزینه ب) Mutation ✅

۸۷- کدامیک از موارد زیر از ویژگی‌های یوکروماتین است؟
الف) استیلاسیون زیاد هیستون‌ها
ب) متیلاسیون زیاد DNA
ج) متیلاسیون لیزین شماره ۹ H3
د) دمتیلاسیون لیزین شماره ۴ H3

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه الف

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: یوکروماتین (Euchromatin)، هتروکروماتین (Heterochromatin)، استیلاسیون هیستون‌ها (Histone acetylation)، متیلاسیون DNA (DNA methylation)، متیلاسیون H3K9، متیلاسیون H3K4

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
کروماتین در سلول‌ها به دو شکل اصلی وجود دارد: یوکروماتین (Euchromatin) و هتروکروماتین (Heterochromatin).

یوکروماتین: ساختاری باز و فعال از نظر رونویسی است که به دلیل دسترسی آسان‌تر RNA پلی‌مرازها و فاکتورهای رونویسی، بیان ژن در آن بیشتر انجام می‌شود. ویژگی مهم آن استیلاسیون زیاد هیستون‌ها (High histone acetylation) است که بار مثبت هیستون‌ها را کاهش داده و DNA کمتر فشرده می‌شود.
هتروکروماتین: ساختاری فشرده و غیر فعال‌تر از نظر رونویسی است. با متیلاسیون زیاد DNA و متیلاسیون لیزین ۹ هیستون H3 (H3K9 methylation) شناخته می‌شود.

همچنین، متیلاسیون لیزین ۴ هیستون H3 (H3K4 methylation) با کروماتین فعال همراه است، و برعکس، دمتیلاسیون آن موجب خاموشی ژن‌ها می‌شود.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) استیلاسیون زیاد هیستون‌ها
✅ درست است. این ویژگی به باز شدن ساختار کروماتین و فعال بودن یوکروماتین کمک می‌کند.

گزینه ب) متیلاسیون زیاد DNA
❌ نادرست است. این ویژگی هتروکروماتین و خاموشی ژن‌ها است.

گزینه ج) متیلاسیون لیزین شماره ۹ H3
❌ نادرست است. این تغییر اپی‌ژنتیک مخصوص هتروکروماتین است.

گزینه د) دمتیلاسیون لیزین شماره ۴ H3
❌ نادرست است. این تغییر نیز با خاموشی ژن همراه است، نه فعال بودن یوکروماتین.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
مهم‌ترین ویژگی یوکروماتین، استیلاسیون زیاد هیستون‌ها و باز بودن ساختار برای رونویسی است.

پاسخ صحیح: گزینه الف) استیلاسیون زیاد هیستون‌ها ✅

۸۸- کدامیک از گزینه‌های زیر برای تنظیم بیان ژن‌ها کاربرد ندارد؟
الف) Chromatin remodeling
ب) کراس اوور و نوترکیبی
ج) آلترناتیو اسپلایسینگ
د) قرارگیری mRNAها در مکان‌های مختلف سلول

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: تنظیم بیان ژن (Gene expression regulation)، تغییر ساختار کروماتین (Chromatin remodeling)، کراس‌اوور و نوترکیبی (Crossover and recombination)، آلترناتیو اسپلایسینگ (Alternative splicing)، مکان‌یابی mRNA (mRNA localization)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
تنظیم بیان ژن‌ها در سطوح مختلفی انجام می‌شود:

در سطح کروماتین: با تغییرات اپی‌ژنتیک مانند Chromatin remodeling (باز و بسته شدن ساختار کروماتین)، دسترسی فاکتورهای رونویسی به DNA تنظیم می‌شود.
در سطح RNA: از جمله Alternative splicing که باعث تولید ایزوفرم‌های مختلف پروتئینی از یک ژن می‌شود.
در سطح مکان‌یابی mRNA: قرار گرفتن mRNA در بخش‌های خاصی از سلول (مثل نزدیکی غشای سیناپسی یا اندامک‌ها) می‌تواند محل و شدت ترجمه را کنترل کند.
در مقابل، Crossover و نوترکیبی (Recombination) فرایندی است که در میوز برای تنوع ژنتیکی بین نسل‌ها رخ می‌دهد و ارتباطی با تنظیم بیان ژن در یک سلول یا یک فرد ندارد.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) Chromatin remodeling
✅ درست است که در تنظیم بیان ژن نقش دارد.

گزینه ب) کراس اوور و نوترکیبی
❌ نادرست است چون این فرایند برای تنوع ژنتیکی در نسل‌هاست، نه برای تنظیم بیان ژن.

گزینه ج) آلترناتیو اسپلایسینگ
✅ یکی از مکانیسم‌های مهم تنظیم بیان ژن در سطح پسارونویسی است.

گزینه د) قرارگیری mRNAها در مکان‌های مختلف سلول
✅ این هم از روش‌های مهم تنظیم ترجمه و بیان ژن است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها گزینه‌ای که برای تنظیم بیان ژن‌ها کاربرد ندارد، کراس اوور و نوترکیبی است.

پاسخ صحیح: گزینه ب) کراس اوور و نوترکیبی ✅

۸۹- کدامیک از گزینه‌های زیر از ویژگی‌های RNAپلیمراز است؟
الف) عدم نیاز به پرایمر
ب) عدم نیاز به یون منیزیم
ج) دقت بسیار بالا در حد یک خطا در هر ۱۰۷ نوکلئوتید
د) فقدان ویژگی proofreading

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه الف

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: RNA پلیمراز (RNA polymerase)، پرایمر (Primer)، یون منیزیم (Mg²⁺)، دقت آنزیم (Fidelity)، پروفریدینگ (Proofreading)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
آنزیم RNA پلیمراز مسئول سنتز RNA از روی DNA است. ویژگی‌های مهم این آنزیم عبارت‌اند از:

عدم نیاز به پرایمر: بر خلاف DNA پلیمراز که برای شروع نیازمند پرایمر است، RNA پلیمراز می‌تواند سنتز RNA را بدون پرایمر آغاز کند.
نیاز به یون منیزیم (Mg²⁺): این یون‌ها برای کاتالیز واکنش‌های فسفودی‌استر و پایداری کمپلکس آنزیم-نوکلئوتید ضروری هستند.
دقت متوسط: دقت RNA پلیمراز به اندازه DNA پلیمراز بالا نیست. خطا در حدود یک در هر ۱۰⁴ تا ۱۰⁵ نوکلئوتید رخ می‌دهد، نه ۱۰⁷.
فقدان proofreading واقعی: RNA پلیمراز فاقد سیستم تصحیح اشتباه (Proofreading) قوی مثل DNA پلیمراز است. هرچند برخی مکانیسم‌های توقف و برگشت جزئی دارد، اما به‌طور کلی پروفریدینگ ندارد.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) عدم نیاز به پرایمر
✅ درست است. RNA پلیمراز می‌تواند بدون پرایمر آغاز به سنتز RNA کند.

گزینه ب) عدم نیاز به یون منیزیم
❌ نادرست است. این آنزیم به منیزیم نیاز دارد.

گزینه ج) دقت بسیار بالا در حد یک خطا در هر ۱۰⁷ نوکلئوتید
❌ نادرست است. دقت آن به مراتب کمتر است (۱۰⁴ تا ۱۰⁵).

گزینه د) فقدان ویژگی proofreading
✅ درست است، اما چون سؤال “کدام ویژگی RNA پلیمراز است” و در بین گزینه‌ها، گزینه الف دقیق‌تر و شاخص‌تر است، انتخاب درست همان است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
مهم‌ترین ویژگی RNA پلیمراز این است که برای شروع سنتز به پرایمر نیاز ندارد.

پاسخ صحیح: گزینه الف) عدم نیاز به پرایمر ✅

۹۰- کدامیک در مورد میزان مصرف ATP صحیح است؟
الف) ۲۴ درصد توسط گلوکونئوژنز
ب) ۶ درصد توسط پمپ کلسیم
ج) ۵ درصد برای سنتز پروتئین
د) ۹ درصد توسط پمپ سدیم برای حفظ پتانسیل استراحت غشا

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: مصرف ATP (ATP consumption)، پمپ کلسیم (Ca²⁺-ATPase)، پمپ سدیم-پتاسیم (Na⁺/K⁺-ATPase)، سنتز پروتئین (Protein synthesis)، گلوکونئوژنز (Gluconeogenesis)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
ATP انرژی اصلی سلول است و توسط فرایندهای مختلف مصرف می‌شود:

پمپ کلسیم (Ca²⁺-ATPase) برای خارج کردن Ca²⁺ از سیتوپلاسم به شبکه آندوپلاسمی یا خارج سلول فعالیت می‌کند و مصرف قابل توجهی از ATP دارد.
پمپ سدیم-پتاسیم (Na⁺/K⁺-ATPase) برای حفظ پتانسیل استراحت غشا (Resting membrane potential) انرژی مصرف می‌کند، اما سهم آن در مصرف کل ATP سلول حدود 6-15٪ است.
سنتز پروتئین (Protein synthesis) نیز ATP مصرف می‌کند، اما نسبت به پمپ‌های یونی کمتر است.
گلوکونئوژنز (Gluconeogenesis) در کبد و کلیه ATP مصرف می‌کند، اما در سلول‌های عصبی سهم چندانی ندارد.

مطالعات نشان داده‌اند که پمپ کلسیم حدود 6٪ مصرف ATP سلول را به خود اختصاص می‌دهد، بنابراین این گزینه صحیح است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) ۲۴ درصد توسط گلوکونئوژنز
❌ نادرست است. این درصد مربوط به سلول‌های کبدی است و سهم کلی سلول‌ها نیست.

گزینه ب) ۶ درصد توسط پمپ کلسیم
✅ درست است. مصرف ATP توسط پمپ کلسیم حدود ۶٪ از کل مصرف ATP سلول را تشکیل می‌دهد.

گزینه ج) ۵ درصد برای سنتز پروتئین
❌ نادرست است. سهم سنتز پروتئین معمولاً کمی کمتر یا مشابه ۵٪ است ولی بسته به نوع سلول متغیر است.

گزینه د) ۹ درصد توسط پمپ سدیم برای حفظ پتانسیل استراحت غشا
❌ نادرست است. سهم واقعی بسته به نوع سلول متفاوت است، اما اغلب بیشتر از ۹٪ است و گزینه دقیق نیست.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
میزان مصرف ATP توسط پمپ کلسیم حدود ۶٪ است و این گزینه صحیح می‌باشد.

پاسخ صحیح: گزینه ب) ۶ درصد توسط پمپ کلسیم ✅

۹۱- کدامیک جزو خانواده پروتئین‌های ضد آپوپتوز است؟
الف) Bax
ب) Bcl2
ج) Bad
د) Bim

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: آپوپتوز (Apoptosis)، پروتئین‌های ضد آپوپتوز (Anti-apoptotic proteins)، پروتئین‌های پروموتور آپوپتوز (Pro-apoptotic proteins)، خانواده Bcl-2 (Bcl-2 family)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
آپوپتوز یا مرگ برنامه‌ریزی‌شده سلول، تحت کنترل پروتئین‌های خانواده Bcl-2 است که به دو دسته اصلی تقسیم می‌شوند:

پروتئین‌های ضد آپوپتوز (Anti-apoptotic): مانند Bcl-2، Bcl-XL، Mcl-1 که از انتشار سیتوکروم c از میتوکندری جلوگیری کرده و مسیر آپوپتوز را مهار می‌کنند.
پروتئین‌های پروموتور آپوپتوز (Pro-apoptotic): مانند Bax، Bad، Bim که موجب نفوذپذیری غشای میتوکندری شده و مسیر کاسپازی را فعال می‌کنند.

بنابراین، در میان گزینه‌های داده شده، تنها Bcl2 نقش ضد آپوپتوز دارد.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) Bax
❌ نادرست است. Bax یک پروتئین پروموتور آپوپتوز است.

گزینه ب) Bcl2
✅ درست است. Bcl2 یک پروتئین ضد آپوپتوز است که جلوی فعال شدن مسیر کاسپاز را می‌گیرد.

گزینه ج) Bad
❌ نادرست است. Bad یک پروتئین پروموتور آپوپتوز است که فعالیت Bcl2 را مهار می‌کند.

گزینه د) Bim
❌ نادرست است. Bim نیز جزو پروتئین‌های پروموتور آپوپتوز است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها پروتئین ضد آپوپتوز در این مجموعه، Bcl2 است.

پاسخ صحیح: گزینه ب) Bcl2 ✅

۹۲- تمامی گزینه ها از ویژگی‌های پروکسی‌زوم می‌باشد، بجز:
الف) حاوی آنزیم کاتالاز می‌باشد.
ب) پروتئین‌های آن در هسته کد می‌شود.
ج) مانند میتوکندری از محل‌های اصلی مصرف اکسیژن است.
د) مکانیسم ورود و انتقال پروتئین به آن شبیه به میتوکندری است.

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه د

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: پروکسی‌زوم (Peroxisome)، آنزیم کاتالاز (Catalase), سنتز پروتئین هسته‌ای (Nuclear-encoded proteins), مصرف اکسیژن (Oxygen consumption), انتقال پروتئین (Protein import), میتوکندری (Mitochondria)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
پروکسی‌زوم (Peroxisome) یک اندامک سلولی است که نقش مهمی در اکسیداسیون اسیدهای چرب طولانی و متابولیسم پراکسیدها دارد:

این اندامک حاوی آنزیم کاتالاز (Catalase) است که پراکسید هیدروژن را تجزیه می‌کند.
پروتئین‌های پروکسی‌زوم در هسته سلول کد می‌شوند و پس از ترجمه در سیتوپلاسم وارد پروکسی‌زوم می‌شوند.
پروکسی‌زوم‌ها در مصرف اکسیژن فعال هستند و از محل‌های اصلی استفاده از اکسیژن در سلول به شمار می‌روند.
با این حال، مکانیزم ورود و انتقال پروتئین به پروکسی‌زوم متفاوت از میتوکندری است. برخلاف میتوکندری که نیازمند سیگنال‌های توالی‌های واردشونده و سیستم ترنسلوکاز غشایی است، پروتئین‌های پروکسی‌زوم می‌توانند به صورت تا شده وارد پروکسی‌زوم شوند و سیستم انتقال آن مستقل از سیستم میتوکندری است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) حاوی آنزیم کاتالاز می‌باشد
✅ درست است. یکی از ویژگی‌های مشخص پروکسی‌زوم‌هاست.

گزینه ب) پروتئین‌های آن در هسته کد می‌شود
✅ درست است. پروتئین‌های پروکسی‌زوم nuclear-encoded هستند.

گزینه ج) مانند میتوکندری از محل‌های اصلی مصرف اکسیژن است
✅ درست است. پروکسی‌زوم‌ها در اکسیداسیون اسیدهای چرب و پراکسیدها اکسیژن مصرف می‌کنند.

گزینه د) مکانیسم ورود و انتقال پروتئین به آن شبیه به میتوکندری است
❌ نادرست است. مسیر ورود پروتئین به پروکسی‌زوم با مکانیزم میتوکندری متفاوت است.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها گزینه‌ای که ویژگی پروکسی‌زوم نیست و اشتباه است، مکانیسم ورود و انتقال پروتئین مشابه میتوکندری است.

پاسخ صحیح: گزینه د) مکانیسم ورود و انتقال پروتئین به آن شبیه به میتوکندری است ❌

۹۳- پروتئین PDI (پروتئین دی سولفید ایزومراز) در کدام اندامک قرار می‌گیرد؟
ألف) لیزوزوم
ب) میتوکندری
ج) پروکسیزوم
د) شبکه آندوپلاسمی

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه د

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: PDI (Protein Disulfide Isomerase)، شبکه آندوپلاسمی (Endoplasmic Reticulum – ER)، تشکیل پیوند دی‌سولفیدی (Disulfide bond formation)، تا شدن پروتئین (Protein folding)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
PDI (Protein Disulfide Isomerase) آنزیمی است که نقش کلیدی در تشکیل و اصلاح پیوندهای دی‌سولفیدی در پروتئین‌ها دارد و به درست تا شدن پروتئین‌ها (Protein folding) کمک می‌کند.

این آنزیم به طور اختصاصی در شبکه آندوپلاسمی (ER) قرار دارد و بخشی از ماشین‌آلات چک و اصلاح پروتئین‌ها (ER protein quality control) است.
PDI توانایی ایجاد، شکستن و بازآرایی پیوندهای دی‌سولفیدی بین سیستئین‌ها را دارد و این کار برای عملکرد صحیح پروتئین‌های ترشحی یا غشایی ضروری است.
در سایر اندامک‌ها مانند لیزوزوم، میتوکندری و پروکسیزوم فعالیت PDI یافت نمی‌شود.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) لیزوزوم
❌ نادرست است. لیزوزوم محل تجزیه پروتئین‌ها است و PDI در آن یافت نمی‌شود.

گزینه ب) میتوکندری
❌ نادرست است. میتوکندری وظایف انرژی‌زایی دارد و PDI در آن حضور ندارد.

گزینه ج) پروکسیزوم
❌ نادرست است. پروکسیزوم در متابولیسم چربی‌ها و پراکسیدها فعالیت دارد و PDI ندارد.

گزینه د) شبکه آندوپلاسمی
✅ درست است. PDI در ER قرار دارد و نقش کلیدی در تشکیل و اصلاح پیوندهای دی‌سولفیدی پروتئین‌ها دارد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
PDI آنزیمی اختصاصی برای شبکه آندوپلاسمی (ER) است که در تا شدن صحیح پروتئین‌ها و ایجاد پیوندهای دی‌سولفیدی نقش دارد.

پاسخ صحیح: گزینه د) شبکه آندوپلاسمی ✅

۹۴- کدامیک از عوامل فعال شدن مسیر آپوپتوز Extrinsic است؟
الف) Cytochrome c
ب) 3-Caspase
ج) Fas ligand
د) Caspase-9

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ج

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: آپوپتوز (Apoptosis)، مسیر Extrinsic (Extrinsic pathway)، مسیر Intrinsic (Intrinsic pathway)، Fas ligand، Caspase-3، Caspase-9، سیتوکروم c (Cytochrome c)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
آپوپتوز یا مرگ برنامه‌ریزی‌شده سلول، از دو مسیر اصلی هدایت می‌شود:

مسیر Extrinsic: این مسیر با فعال شدن گیرنده‌های مرگ (Death receptors) در سطح غشا آغاز می‌شود. نمونه مهم آن Fas receptor است که توسط Fas ligand (FasL) فعال می‌شود. فعال شدن این مسیر باعث آغاز Caspase-8 و سپس فعال شدن Caspase-3 می‌شود.
مسیر Intrinsic: یا مسیر میتوکندریایی است و با آزادسازی Cytochrome c از میتوکندری شروع می‌شود. Cytochrome c با Apaf-1 و Caspase-9 کمپلکس آپوپتوزوم را تشکیل می‌دهد و Caspase-3 را فعال می‌کند.

بنابراین، Fas ligand عامل فعال‌کننده مسیر Extrinsic است و دیگر گزینه‌ها مربوط به مراحل بعدی آپوپتوز یا مسیر Intrinsic هستند.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) Cytochrome c
❌ نادرست است. این مولکول در مسیر Intrinsic و میتوکندریایی نقش دارد.

گزینه ب) Caspase-3
❌ نادرست است. Caspase-3 یک Caspase اجراگر (Executioner Caspase) است و پس از فعال شدن مسیرها عمل می‌کند.

گزینه ج) Fas ligand
✅ درست است. این لیگاند باعث فعال شدن مسیر Extrinsic و گیرنده Fas می‌شود.

گزینه د) Caspase-9
❌ نادرست است. Caspase-9 در مسیر Intrinsic و تشکیل آپوپتوزوم نقش دارد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
عامل فعال‌کننده مسیر Extrinsic آپوپتوز، Fas ligand است.

پاسخ صحیح: گزینه ج) Fas ligand ✅

۹۵- کدامیک از گیرنده های زیر دو مکانیسم برای gating دارد؟
الف) D1
ب) GABA_A
ج) NMDA
د) AMPA

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ج

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: گیرنده‌های یونی (Ionotropic receptors)، NMDA receptor، گیتینگ ولتاژ و لیگاند (Voltage- and ligand-gated), AMPA receptor، GABAA receptor، D1 receptor

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
گیرنده‌های یونی در سیستم عصبی به چند دسته تقسیم می‌شوند:

Ligand-gated receptors (گیرنده‌های وابسته به لیگاند): مانند AMPA و GABAA که با اتصال لیگاند (گلوتامات یا GABA) کانال یونی را باز می‌کنند.
Voltage-gated receptors (گیرنده‌های وابسته به ولتاژ): کانال‌ها با تغییر پتانسیل غشا فعال می‌شوند.
NMDA receptor: گیرنده گلوتاماته وابسته به یونی است و ویژگی خاص آن این است که دو مکانیسم gating دارد:
1. Ligand-gated: با اتصال گلوتامات و کو-آگونیست گلیسین فعال می‌شود.
2. Voltage-gated: با رفع مسدودیت منیزیم (Mg²⁺) در غلظت ولتاژ خاص، کانال باز می‌شود.

این دو مکانیسم باعث می‌شوند NMDA هم برای ورود یون‌ها و هم برای پلاستیسیتی سیناپسی نقش حیاتی داشته باشد. سایر گیرنده‌ها فقط به لیگاند یا ولتاژ حساس هستند و هر دو مکانیسم را ندارند.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) D1
❌ نادرست است. گیرنده D1 یک گیرنده متابوتروپیک (G-protein coupled) است و کانال یونی مستقیم ندارد.

گزینه ب) GABAA
❌ نادرست است. گیرنده وابسته به لیگاند است و فقط با اتصال GABA کانال باز می‌شود.

گزینه ج) NMDA
✅ درست است. گیرنده NMDA هم ligand-gated و هم voltage-gated است.

گزینه د) AMPA
❌ نادرست است. AMPA فقط ligand-gated است و مکانیسم ولتاژی ندارد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
گیرنده‌ای که دو مکانیسم gating دارد و نقش کلیدی در پلاستیسیتی سیناپسی دارد، NMDA receptor است.

پاسخ صحیح: گزینه ج) NMDA ✅

۹۶- در یک نورون، پتانسیل استراحت غشا ۷۵- میلی‌ولت و پتانسیل تعادلی یون پتاسیم نیز ۷۵- میلی‌ولت است. برای یون پتاسیم Driving force چقدر خواهد بود؟
الف) صفر
ب) ۱۵
ج) ۱۴۰
د) ۱۵۰

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه الف

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: پتانسیل استراحت غشا (Resting membrane potential)، پتانسیل تعادلی یون (Equilibrium potential)، یون پتاسیم (K⁺ ion)، نیروی محرکه Driving force، جریان یونی (Ionic current)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
نیروی محرکه (Driving force) برای یک یون، تفاوت بین پتانسیل غشا (V_m) و پتانسیل تعادلی آن یون (E_ion) است و با فرمول زیر محاسبه می‌شود:

Driving force = V_m − E_ion

اگر V_m = E_ion باشد، اختلاف پتانسیل صفر است و هیچ نیروی محرکه‌ای برای حرکت یون وجود ندارد.
برای یون پتاسیم، وقتی پتانسیل استراحت غشا برابر با پتانسیل تعادلی پتاسیم باشد، جریان پتاسیم نیز رخ نمی‌دهد، زیرا نیروی محرکه صفر است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) صفر
✅ درست است. وقتی پتانسیل غشا برابر پتانسیل تعادلی یون باشد، Driving force صفر است.

گزینه ب) ۱۵
❌ نادرست است. هیچ اختلافی بین پتانسیل‌ها وجود ندارد.

گزینه ج) ۱۴۰
❌ نادرست است. عدد اشتباه است و مربوط به Na⁺ در بعضی شرایط می‌تواند باشد.

گزینه د) ۱۵۰
❌ نادرست است. این عدد نیز ارتباطی با K⁺ در این شرایط ندارد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
وقتی پتانسیل استراحت غشا برابر با پتانسیل تعادلی پتاسیم باشد، نیروی محرکه Driving force برای K⁺ صفر است.

پاسخ صحیح: گزینه الف) صفر ✅

۹۷- کدامیک از گزینه‌ها می‌تواند سبب ایجاد پتانسیل پس‌سیناسی مهاری (IPSP) شود؟
الف) Na⁺ influx
د) K⁺ efflux
ج) Cl^– efflux
د) Ca⁺² influx

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: پتانسیل پس‌سیناپسی مهاری (IPSP – Inhibitory postsynaptic potential)، جریان یونی (Ionic current)، K⁺ efflux، Cl⁻ influx، مهار سیناپسی (Synaptic inhibition)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
IPSP زمانی ایجاد می‌شود که جریان یونی باعث پایداری یا هیپرپلاریزه شدن غشای پس‌سیناپسی شود و احتمال ایجاد پتانسیل عمل کاهش یابد:

K⁺ efflux: خروج پتاسیم از سلول باعث هیپرپلاریزاسیون می‌شود و منجر به IPSP می‌گردد.
Cl⁻ influx: ورود کلراید به سلول نیز باعث هیپرپلاریزاسیون یا تثبیت پتانسیل غشا در نزدیکی پتانسیل تعادلی Cl⁻ می‌شود، که به IPSP منجر می‌شود.
جریان‌هایی مانند Na⁺ influx یا Ca²⁺ influx باعث دپلاریزاسیون می‌شوند و EPSP ایجاد می‌کنند، نه IPSP.

در این سوال، گزینه‌ای که به طور مستقیم سبب IPSP می‌شود، خروج K⁺ (K⁺ efflux) است.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) Na⁺ influx
❌ نادرست است. باعث دپلاریزاسیون و EPSP می‌شود.

گزینه ب) K⁺ efflux
✅ درست است. خروج پتاسیم باعث هیپرپلاریزاسیون و IPSP می‌شود.

گزینه ج) Cl⁻ efflux
❌ نادرست است. معمولاً IPSP با ورود Cl⁻ ایجاد می‌شود، نه خروج آن.

گزینه د) Ca²⁺ influx
❌ نادرست است. ورود کلسیم باعث دپلاریزاسیون و EPSP می‌شود.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
عامل ایجاد IPSP در این مجموعه، K⁺ efflux است.

پاسخ صحیح: گزینه ب) K⁺ efflux ✅

۹۸- فعال شدن تمام گزینه‌ها در القای LTP در ناحیه کلاترال Schaffer نقش دارند، بجز:
الف) رسپتورهای AMPA
ب) رسپتورهای نیکوتینی استیل کولین
ج) کالمودولین کیناز
د) تیروزین کیناز Fyn

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: LTP (Long-Term Potentiation)، ناحیه CA1 هیپوکامپ، شاخک‌های Schaffer (Schaffer collaterals)، رسپتور AMPA، رسپتور نیکوتینی استیل‌کولین، CaMKII (Calmodulin-dependent kinase II)، Fyn tyrosine kinase

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
LTP یک مکانیسم پایه‌ای پلاستیسیتی سیناپسی است که در ناحیه CA1 هیپوکامپ و توسط Schaffer collaterals القا می‌شود. عواملی که در LTP نقش دارند عبارتند از:

رسپتورهای AMPA: ورود Na⁺ و دپلاریزاسیون غشا را تسهیل می‌کنند و زمینه ورود Ca²⁺ از طریق رسپتور NMDA را فراهم می‌کنند.
CaMKII (Calmodulin-dependent kinase II): فعال شدن آن توسط Ca²⁺ وارد شده از NMDA باعث فسفوریلاسیون رسپتور AMPA و تقویت پاسخ سیناپسی می‌شود.
Fyn tyrosine kinase: نقش تنظیمی در فسفوریلاسیون NMDA و القای LTP دارد.

در مقابل:

رسپتورهای نیکوتینی استیل‌کولین (nAChR): به طور مستقیم در القای LTP در Schaffer collaterals نقش ندارند. آن‌ها عمدتاً در مسیرهای کولینرژیک و تنظیم فعالیت شبکه‌ای دخیل هستند، اما جزء اجزای ضروری LTP این ناحیه نیستند.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) رسپتورهای AMPA
✅ درست است. نقش حیاتی در القای LTP دارند.

گزینه ب) رسپتورهای نیکوتینی استیل‌کولین
❌ نادرست است. به طور مستقیم در LTP ناحیه CA1 نقش ندارد.

گزینه ج) کالمودولین کیناز (CaMKII)
✅ درست است. فعال شدن آن برای تثبیت LTP ضروری است.

گزینه د) تیروزین کیناز Fyn
✅ درست است. نقش تنظیمی و تسهیل‌کننده در LTP دارد.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها گزینه‌ای که در القای LTP ناحیه Schaffer collaterals نقش مستقیم ندارد، رسپتور نیکوتینی استیل‌کولین است.

پاسخ صحیح: گزینه ب) رسپتورهای نیکوتینی استیل‌کولین ✅

۹۹- همه عوامل زیر در پاتولوژی بیماری آلزایمر نقش دارد، بجز:
الف) پروتئین تائو
ب) پروتئین آلفا سینوکلئین
ج) پروتئین نوروفیبلاری
د) آنزیم بتا سکرتاز

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه ب

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: بیماری آلزایمر (Alzheimer’s disease)، پروتئین تائو (Tau protein)، نوروفیبریلاری تانگل‌ها (Neurofibrillary tangles)، بتا سکرتاز (Beta-secretase – BACE1)، آلفا سینوکلئین (Alpha-synuclein)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
بیماری آلزایمر (AD) با آسیب‌های نورونالی و پلاک‌های آمیلوئیدی مشخص می‌شود. عوامل کلیدی پاتولوژیک عبارتند از:

پروتئین تائو (Tau protein): با فسفوریلاسیون غیرطبیعی تشکیل نوروفیبریلاری تانگل‌ها (Neurofibrillary tangles) می‌دهد که یکی از ویژگی‌های اصلی AD است.
آنزیم بتا سکرتاز (Beta-secretase – BACE1): نقش کلیدی در پردازش پروتئین پیش‌ساز آمیلوئید (APP) و تولید آمیلوئید بتا (Aβ) دارد که باعث پلاک‌های آمیلوئیدی می‌شود.
پروتئین نوروفیبلاری: اشاره به همان نوروفیبریلاری تانگل‌ها دارد که با Tau مرتبط هستند.

در مقابل:

آلفا سینوکلئین (Alpha-synuclein): عمدتاً در بیماری پارکینسون و لویی بادی‌ها (Lewy bodies) نقش دارد و در پاتولوژی کلاسیک آلزایمر نقشی ندارد.

بررسی گزینه‌ها
گزینه الف) پروتئین تائو
✅ درست است. نقش مستقیم در ایجاد نوروفیبریلاری تانگل‌ها و پیشرفت AD دارد.

گزینه ب) پروتئین آلفا سینوکلئین
❌ نادرست است. در بیماری آلزایمر نقش مستقیم ندارد و عمدتاً با پارکینسون مرتبط است.

گزینه ج) پروتئین نوروفیبلاری
✅ درست است. همان تانگل‌ها هستند و در پاتولوژی AD مهم هستند.

گزینه د) آنزیم بتا سکرتاز
✅ درست است. پردازش APP توسط BACE1 تولید Aβ و پلاک‌های آمیلوئیدی را تسهیل می‌کند.

نتیجه‌گیری و پاسخ نهایی
تنها گزینه‌ای که در پاتولوژی بیماری آلزایمر نقش ندارد، آلفا سینوکلئین است.

پاسخ صحیح: گزینه ب) پروتئین آلفا سینوکلئین ✅

۱۰۰- تمامی نوروترانسمیترهای زیر در پایانه عصبی سنتز می‌شوند، بجز:
الف) NO
ب) ACh
ج) CO
د) VIP

کلیک کنید تا پاسخ پرسش نمایش داده شود

پاسخ پرسش ⇦ گزینه د

پاسخ تشریحی:

کلیدواژه‌ها: نوروترانسمیتر (Neurotransmitter)، سنتز در پایانه عصبی (Presynaptic synthesis)، NO (Nitric oxide)، CO (Carbon monoxide)، VIP (Vasoactive intestinal peptide)، ACh (Acetylcholine)

توضیح بر اساس کلیدواژه‌ها
نورترانسمیترها می‌توانند از نظر محل سنتز به دو دسته تقسیم شوند:

سنتز در پایانه عصبی (Presynaptic terminal):
- ACh (Acetylcholine): سنتز شده توسط ChAT مستقیماً در پایانه عصبی.
- NO (Nitric oxide): توسط NOS (Nitric oxide synthase) در پایانه عصبی تولید می‌شود.
- CO (Carbon monoxide): از heme oxygenase در پایانه عصبی تولید می‌شود و نقش نوروترانسمیتر دارد.
سنتز در سلول‌های بدن یا جسم سلولی و سپس انتقال به پایانه عصبی:
- VIP (Vasoactive intestinal peptide): یک پپتید نوروتروفیک است که در جسم سلولی نورون ساخته می‌شود و سپس به پایانه عصبی منتقل می‌شود. بنابراین در پایانه عصبی به صورت مستقیم سنتز نمی‌شود.