مکانی ایده‌آل و در عین حال عجیب برای مطالعه آلزایمر
محققان می‌گویند مطالعه پروتئین آمیلوئیدی غیر طبیعی که با بروز اختلالات مختلفی از جمله بیماری آلزایمر مرتبط است، در شرایط تقریبا بدون گرانش ایستگاه فضایی بین المللی (ISS) ایده‌آل است.
آمیلوئیدها یک مجموعه فیبریلار غیر طبیعی از پروتئین‌ها هستند که با بروز چندین بیماری از جمله بیماری آلزایمر مرتبط هستند. بنابراین درک عمیق از مکانیسم‌های آمیلوئیدها برای تدوین استراتژی‌های بالینی و ساخت داروها در برابر چنین بیماری‌هایی بسیار مهم است.
اکنون یک تیم تحقیقاتی از ژاپن با استفاده از شرایط ایستگاه فضایی بین‌المللی (ISS) تشکیل آمیلوئید را در شرایط ریزگرانش مشاهده کرده است.
شواهد در حال رشد نشان می‌دهد که فرآیندهای تشکیل آمیلوئید و مورفولوژی (ریخت‌شناسی) متعاقب فیبریل‌ها توسط عوامل محیطی مختلفی تحت تأثیر قرار می‌گیرند. یکی از این عوامل، گرانش است که باعث اختلال در همرفتی در ریزنمونه‌های اطراف فیبریل‌های آمیلوئید موجود در محلول می‌شود. به همین دلیل، این احتمال وجود دارد که فرآیندهای اجتماع مولکولی مورد نیاز برای مطالعه پروتئین را تحت تأثیر قرار دهد.
گروهی از محققان ژاپنی شامل محققان مرکز تحقیقات اکتشافی روی سیستم‌های زندگی و موجودات زنده (ExCELLS)، موسسه علوم مولکولی (IMS)، مؤسسه ملی علوم فیزیولوژیکی (NIPS)، انستیتوی ملی علوم طبیعی، دانشگاه ناگویا (NCU) و آژانس اکتشاف هوافضای ژاپن (JAXA)، برای آزمایش این احتمال، تشکیل آمیلوئید را تحت شرایط ریزگرانش در ایستگاه فضایی بین‌المللی بررسی کردند.
محققان می‌گویند ISS یک محیط آزمایشی ایده‌آل برای مطالعه آلزایمر است. آ‌ن‌ها شکل‌گیری فیبریل پروتئین‌های آمیلوئید β یا همان Aβ مرتبط با بیماری آلزایمر را در ISS با شکل‌گیری آن در زمین مقایسه کردند و دریافتند که روند فیبریلاسیون Aβ به طور قابل توجهی در محیط ریزگرانش کاهش می‌یابد. نه تنها این، بلکه مورفولوژی‌های متمایز فیبریل‌های Aβ نیز در ISS مشاهده شد.
این پروژه، ایستگاه فضایی بین‌المللی را به عنوان یک محیط آزمایشی ایده‌آل یاد می‌کند. همانطور که دانشمندان در آزمایش‌های اخیر خود موفق به ایجاد حالت ماده پنجم در ایستگاه فضایی بین‌المللی شدند، مشخص است که محیط این ایستگاه فضایی برای بررسی مکانیسم‌های تشکیل آمیلوئید به دور از اثرات غیرقابل کنترل گرانش و جاذبه در زمین نیز مناسب است.
در آینده، این محققان به دنبال ادامه این آزمایشات و رسیدن به شناخت اساسی از شکل‌گیری آمیلوئید پاتولوژیک هستند.
Amyloids, abnormal fibrillar aggregates of proteins, are associated with various disorders such as Alzheimer’s disease. Therefore, an in-depth understanding of the mechanisms of amyloid formation is critical for developing clinical strategies and drugs against these diseases. However, accumulating evidence suggests that amyloid formation processes and the consequent morphology of fibrils can be affected by various environmental factors. This is an obstacle for the integrative understanding of the mechanisms underlying amyloid formations. As gravity causes convectional perturbations in the microenvironments surrounding amyloid fibrils in solution, it may unavoidably affect the processes of molecular assembling.
To test this possibility, the collaborative research team of Japan, involving Exploratory Research Center on Life and Living Systems (ExCELLS), Institute for Molecular Science (IMS), and National Institute for Physiological Sciences (NIPS) of National Institutes of Natural Sciences, Nagoya City University (NCU), and Japan Aerospace Exploration Agency (JAXA), characterized amyloid formation under microgravity conditions using the International Space Station (ISS).
They compared the fibril formation of Alzheimer’s disease-related amyloid β (Aβ) proteins on the ISS with that on the Earth and found that the process of Aβ fibrillization significantly slowed down in the microgravity environment. Furthermore, distinct morphologies of Aβ fibrils were formed on the ISS. Therefore, the project highlights the utility of the ISS as an ideal experimental environment for investigating the mechanisms of amyloid formation without uncontrollable perturbations caused by gravity, thereby providing fundamental insights into the pathological amyloid formation.
