سوال های تشریحی گفتار سوم فصل اول زیست شناسی دوازدهم

گفتار پروتئین­‌ها

در حال آماده سازی برای طرح پرسش

قدردان شکیبایی شما هستیم!

پرسش‌های دو گزینه‌ای

▪️در هر جمله با انتخاب یکی از عبارات داخل پرانتز جمله درست را به دست آورید. 

الف)

پرسش‌های سطر به سطر

▪️جاهای خالی عبارات زیر را با کلمات مناسب کامل کنید. 

الف)

پرسش‌های توصیفی – تشریحی

▪️

پرسش‌های یادگیری موثر

▪️درست یا نادرست بودن جملات زیر را مشخص کنید. در جملات نادرست، عبارت‌های غلط را پیدا کرده و زیر آنها خط بکشید. 

الف)

فعلاً پرسش‌های ساده زیر را داشته باشید. 

گفتار پروتئین‌ها فصل مولکول‌های اطلاعاتی

سوال‌های تشریحی براساس کتاب‌های جدید به زودی منتشر خواهد شد.

۱. واحدهای ساختاری پروتئین‌ها چیست؟

آمینواسیدها

۲. چه عواملی ساختار و عمل پروتئین‌ها را مشخص می‌کند؟

نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئین

۳. وجه تسمیه‌ی آمینواسیدها چیست؟

همان طور که از نامشان برمی‌آید یک گروه آمین (NH_{۲_}) و یک گروه اسیدی کربوکسیل (COOH_) دارند.

۴. در ساختار عمومی‌آمینواسید کدام گروه‌ها به یک کربن مرکزی متصل اند؟

گروه آمین و کربوکسیل به همراه یک هیدروژن و گروه R همگی به یک کربن مرکزی متصل اند و چهار ظرفیت آن را پر می‌کنند.

۵. کدام گروه متصل به کربن مرکزی در آمینواسیدهای مختلف متفاوت است؟

گروه R

۶. تاثیر هر آمینواسید در شکل دهی پروتئین به چه عاملی بستگی دارد؟

تأثیر آن به ماهیت شیمیایی گروه R بستگی دارد.

۷. هنگامی‌که آمینواسیدی در محیط آبی قرار می‌گیرد به ترتیب کدام گروه‌ها بار مثبت و کدام بار منفی به خود می‌گیرد؟

گروه آمین بارمثبت و گروه کربوکسیل بار منفی به خود می‌گیرد.

۸. کدام گروه‌ها در آمینو اسیدهای مختلف می‌توانند به همدیگر نزدیک شوند و پیوند پپتیدی را تشکیل دهند؟

گروه آمین بارمثبت و گروه کربوکسیل بار منفی

۹. نوع پیوند اتصالی آمینواسیدها چیست؟

پیوند پپتیدی

۱۰. نام پیوند اشتراکی بین آمینواسیدها چیست؟

پیوند پپتیدی

۱۱. نوع واکنش تشکیل پیوند پپتیدی بین آمینواسیدها چیست؟

واکنش سنتزآبدهی

۱۳. پلی پپتید چگونه تشکیل می‌شود؟

وقتی تعدادی آمینواسید با پیوند پپتیدی به هم وصل شوند، زنجیره ای از آمینواسیدها به نام پلی پپتید تشکیل می‌شود.

۱۴. چند نوع آمینواسید در ساختار پروتئین‌ها به کار می‌رود؟

فقط ۲۰ نوع

۱۵. آمینواسیدهای اساسی را تعریف کنید و تعداد آنها چقدر است؟

آمینواسیدهایی که بدن انسان نمی‌تواند آنها را بسازد؛ بنابراین باید این آمینواسیدها را به همراه مواد غذایی دریافت کند.

۱۶. کدام نوع آمینواسیدها را باید به همراه مواد غذایی دریافت نمود؟ چرا؟

آمینواسیدهای اساسی. چون بدن انسان نمی‌تواند آنها را بسازد.

۱۷. نوع عمل پروتئین‌ها وابسته به چه عاملی است؟

شکل فضایی پروتئین نوع عمل آن را مشخص می‌کند.

۱۸. یکی از راه‌های پی بردن به شکل پروتئین چیست؟

استفاده از پرتوهای ایکس

۱۹. اولین پروتئینی که ساختار آن مشخص شد، چه بود؟

میوگلوبین

۲۰. میوگلوبین از چند رشتۀ پلی پپتیدی تشکیل شده است؟

یک رشتۀ پلی پپتیدی

۲۱. ساختار اولین پروتئین‌ها چیست؟ و چگونه مشخص می‌شود؟

توالی آمینواسیدها- ترتیب قرار گرفتن آمینواسیدها به صورت خطی، ساختار اول پروتئین‌ها را مشخص می­ کند.

۲۲. نوع، تعداد و ترتیب آمینواسیدها در کدام ساختار مطرح پروتئین مطرح است؟

ساختار اول هر پروتئین

۲۳. ساختار اول پروتئین چگونه تشکیل می‌گردد؟

ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل می‌گیرد.

۲۴. چه عاملی موجب تغییر در ساختار اول پروتئین می‌شود؟

تغییر آمینواسید در هر جایگاه موجب تغییر در ساختار اول پروتئین می‌شود و ممکن است فعالیت آن را تغییر دهد.

۲۵. همۀ سطوح در ساختار پروتئین‌ها به کدام ساختار بستگی دارد؟

به دلیل اهمیت توالی آمینواسیدها در ساختار اول به این ساختار بستگی دارد.

۲۶. چرا پروتئین، متنوع ترین مولکول زیستی است؟

با در نظر گرفتن ۲۰ نوع آمینواسید و اینکه محدودیتی در توالی آمینواسیدها در ساختار اول پروتئین‌ها وجود ندارد.

۲۷. ساختار دوم پروتئین حاصل چه فرآیند‌هایی است؟

الگویی از پیوندهای هیدروژنی

۲۸. منشاء تشکیل ساختار دوم پروتئین چیست؟

پیوندهای هیدروژنی بین بخش‌هایی از زنجیره پلی پپتیدی

۲۹. ساختار دوم پروتئین‌ها به چه صورت‌هایی دیده می‌شود؟

به دو صورت مارپیچ و صفحه ای

۳۰. ساختار نهایی کدام پروتئین می‌تواند ساختار دوم باشد؟

بعضی پروتئین‌ها مانند منافذ غشایی، مجموعه ای از پروتئین‌ها با ساختار صفحه ای هستند که در کنار هم منظم شده اند.

۳۱. هر یک از زنجیره‌های پپتیدی هموگلوبین ساختار دومشان به چه صورت است؟

زنجیره‌های پپتیدی مارپیچی

۳۲. ساختار سوم پروتئین چگونه تشکیل می‌شود؟

ساختار سه بعدی پروتئین‌هاست که در آن با تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچ‌های ساختار دوم به شکل کروی در می‌آیند.

۳۳. تشکیل ساختار سوم پروتئین در اثر کدام پیوندها است؟

در اثر پیوندهای آب گریز است؛ به این صورت که گروه‌های R آمینواسیدهایی که آب گریزند، به یکدیگر نزدیک می‌شوند تا در معرض آب نباشند. سپس با تشکیل پیوندهای دیگری مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم پروتئین تثبیت می‌شود.

۳۴. با وجود کدام نیروها پروتئین دارای ساختار سوم، ثبات نسبی دارد؟

پیوندهای آب گریز، هیدروژنی، اشتراکی و یونی

۳۵. ساختار نهایی کدام پروتئین، ساختار سوم است؟

میوگلوبین

۳۶. آرایش زیرواحدها مربوط به کدام ساختار پروتئین‌هاست؟

ساختار چهارم

۳۷. ساختار چهارم پروتئین‌ها چه هنگامی‌شکل می‌گیرد؟

این ساختار هنگامی‌شکل می‌گیرد که دو یا چند زنجیره پلی پپتید در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند.

۳۸. نحوۀ آرایش زیرواحدها در کنار هم کدام ساختار پروتئینی نامیده می‌شود؟

ساختار چهارم پروتئین‌ها

۳۹. هموگلوبین چند زنجیره دارد؟

هموگلوبین چهار زنجیره از دو نوع متفاوت دارد.

۴۰. ساختار اول هموگلوبین به چه صورت است؟

هر زنجیره، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را در ساختار اول دارند.

۴۱‌. ساختار دوم هموگلوبین به چه صورت است؟

در ساختار دوم به شکل مارپیچ در می‌آیند.

۴۲. ساختار سوم هموگلوبین به چه صورت است؟

در ساختار سوم هریک از زنجیره‌ها به صورت یک زیر واحد تاخورده و شکل خاصی پیدا می‌کنند.

۴۳. ساختار چهارم هموگلوبین به چه صورت است؟

در نهایت در ساختار چهارم این چهار زیر واحد در کنار هم قرار گرفته و هموگلوبین را شکل می‌دهند.

۴۴. ساختار نهایی برای پروتئین‌هایی که فقط یک زنجیرۀ پلی پپتیدی دارند به چه صورت است؟

ساختار نهایی می‌تواند ساختار دوم یا سوم باشد.

۴۵. متنوع ترین گروه مولکول‌های زیستی از نظر ساختار شیمیایی و عملکردی چیست؟

پروتئین‌ها متنوع ترین گروه مولکول‌های زیستی از نظر ساختار شیمیایی و عملکردی هستند.

۴۶. کدام گروه (های) از ترکیبات آلی به صورت کاتالیزور‌های زیستی عمل می‌کنند؟

پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک

۴۷. فعالیت آنزیمی‌به چه معنا است؟

پروتئین‌ها در فرایندها و فعالیت‌های متفاوتی شرکت دارند از جمله فعالیت آنزیمی‌که در آن به صورت کاتالیزورهای زیستی عمل می‌کنند و سرعت واکنش شیمیایی خاصی را زیاد می‌کنند.

۴۸. نوع ترکیب شیمیایی و نقش گیرنده‌های سطح یاخته چیست؟

میکروب‌های خارجی، یاخته‌های سرطانی یا مولکول‌های دیگر را تشخیص می‌دهند.

۴۹. نوع ترکیب شیمیایی پادتن چیست؟

گلوبولین‌های دفاعی هم که پادتن‌ها را می‌سازند مثالی از این نوع پروتئین هستند.

۵۰. کدام پروتئین گازهای تنفسی را در خون منتقل می‌کند؟

برخی پروتئین‌ها مثل هموگلوبین گازهای تنفسی را در خون منتقل می‌کنند.

۵۱. کدام پروتئین‌ها در بافت‌های پیوندی از بخش‌های مختلف بدن حفاظت می‌کنند؟

پروتئین‌هایی مثل فیبرین و کلاژن در بافت‌های پیوندی از بخش‌های مختلف بدن حفاظت می‌کنند

۵۲. کدام بخش‌های بدن مقدار فراوان از پروتئین کلاژن دارند؟

زردپی، رباط، استخوان و پوست مقدار فراوانی از پروتئین کلاژن دارند.

۵۳. انقباض ماهیچه‌ها ناشی از حرکت لغزشی کدام پروتئین‌ها روی همدیگر است؟

انقباض ماهیچه‌ها نیز ناشی از حرکت لغزشی دو نوع پروتئین روی یکدیگر یعنی اکتین و میوزین است.

۵۴. چه عاملی نقش‌های تنظیم کننده در فعال و غیرفعال کردن ژن‌ها بر عهده دارد؟

پروتئین‌هایی مثل مهارکننده‌ها

۵۵. کدام ترکیبات پیام‌های بین یاخته ای را در بدن جانوران ردوبدل می‌کنند؟

هورمون‌ها

۵۶. واحد ساختاری انسولین و اکسی توسین به ترتیب چیست؟

آمینواسید – آمینواسید

۵۷. انرژی اولیه برای انجام واکنش‌های شیمیایی چه نام دارد؟

انرژی فعال سازی

۵۸. عنوان کلی واکنش‌هایی که در بدن موجودات زنده انجام می‌شود، چیست؟

سوخت و ساز

۵۹. آنزیم‌ها چگونه سرعت واکنش را افزایش می‌دهند؟

امکان برخورد مناسب مولکول‌ها را افزایش و انرژی فعال سازی واکنش را کاهش می‌دهد.

۶۰. حیات بدون آنزیم به چه صورت است؟

ممکن است در دمای بدن سوخت وساز یاخته‌ها بسیار کند انجام شود و انرژی لازم برای حیات تأمین نشود.

۶۱. کدام آنزیم‌ها در خارج از یاخته عمل می‌کنند؟

آنزیم‌های ترشحی دستگاه گوارش مثل آمیلاز بزاق و لیپاز در خارج یاخته عمل می‌کنند.

۶۲. کدام آنزیم‌ها درون یاخته عمل می‌کنند؟

آنزیم‌های مؤثر در تنفس یاخته ای، فتوسنتز و همانندسازی درون یاخته فعالیت می‌کنند.

۶۳. کدام آنزیم فعالیت خود را در غشا انجام می‌دهد؟

گروهی از آنزیم‌ها مثل پمپ سدیم -پتاسیم

۶۴. نوع ترکیب شیمیایی آنزیم‌ها چیست؟

بیشتر آنزیم‌ها پروتئینی هستند و برخی آنزیم‌ها اسیدنوکلئیکی هستند.

۶۵. بخش اختصاصی در آنزیم‌ها که در آن پیش ماده قرار می‌گیرد چیست؟

جایگاه فعال

۶۶. کدام مولکول در جایگاه فعال آنزیم قرار می‌گیرد؟

پیش ماده

۶۷. ترکیباتی که آنزیم روی آنها عمل می‌کند چیست؟

پیش ماده

۶۸. ترکیباتی که حاصل فعالیت آنزیم هستند چه نام دارند؟

فراورده یا محصول

۶۹. کمک کننده به برخی آنزیم‌ها چیست؟

کوآنزیم و یون‌های فلزی

۷۰. کدام یون‌های فلزی می‌توانند به فعالیت آنزیمی‌برخی آنزیم‌ها کمک کنند؟

مانند آهن و  مس

۷۱. به مواد آلی که به آنزیم‌ها کمک می‌کند چه می‌گویند؟ کدام ماده آلی می‌تواند چنین نقشی را بازی می‌کند؟

کوآنزیم _ ویتامین

۷۲. چرا سیانید و آرسنیک سمی‌است؟

سیانید و آرسنیک می‌تواند با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم، مانع فعالیت آن شود.

۷۳. سیانید و آرسنیک چگونه مانع فعالیت آنزیم می‌شود؟

با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم

۷۴. سیانید و آرسنیک چگونه باعث مرگ می‌شوند؟

سیانید و آرسنیک می‌توانند با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم، مانع فعالیت آن شود.

۷۵. چرا گفته می‌شود که آنزیم‌ها عمل اختصاصی دارند؟

هر آنزیم روی یک یا چند پیش ماده خاص مؤثر است.

۷۵. چرا آنزیم‌ها عمل اختصاصی دارند؟

شکل آنزیم در جایگاه فعال با شکل پیش ماده یا بخشی از آن مطابقت دارد و به اصطلاح مکمل یکدیگرند.

۷۶. آنزیم‌ها عملی اختصاصی دارند ولی برخی از آنها بیش از یک نوع واکنش را سرعت می‌بخشند. مثال بزنید؟

DNA پلی مراز

۷۷. چرا یاخته‌ها به مقدار کم به آنزیم‌ها نیاز دارند؟

آنزیم‌ها در همه واکنش‌های شیمیایی بدن جانداران که شرکت می‌کنند؛ سرعت واکنش را زیاد می‌کنند امّا در پایان واکنش‌ها دست نخورده باقی می‌مانند تا بدن بتواند بارها از آنها استفاده کند.

۷۸. کدام عوامل بر سرعت فعالیت آنزیم‌ها تاثیر می‌گذارند؟

عوامل متعددی از جمله pH، دما، غلظت آنزیم و پیش ماده بر سرعت فعالیت آنزیم‌ها تأثیر می‌گذارند.

۷۹. pH بیشتر مایعات بدن در چه محدوده ای است؟

بین ۶ و ۸ است.

۸۰. pH خون چقدر است؟

حدود ۷/۴

۸۱. pH ترشحات معده حدود چقدر است؟

حدود ۲ می‌باشد.

۸۲. pH بهینۀ پپسین که از یاخته‌های معده ترشح می‌شود چقدر است؟

حدود ۲ می‌باشد.

۸۳. pH بهینۀ آنزیم‌های لوزالمعده چقدر است؟

حدود ۸

۸۴. هر آنزیم در یک pH ویژه بهترین فعالیت را دارد  به آن چه می‌گویند؟

pH بهینه

۸۵. pH چگونه میزان فعالیت آنزیم را تغییر می‌دهد؟

با تأثیر بر پیوندهای شیمیایی مولکول پروتئین می‌تواند باعث تغییر شکل آنزیم شود و در نتیجه امکان اتصال آن به پیش ماده از بین برود، در نتیجه میزان فعالیت آن تغییر می‌کند.

۸۶. آنزیم‌های بدن انسان در چه دمایی بهترین فعالیت را دارند؟

۳۷ درجه سانتی گراد

۸۷. تفاوت تاثیر افزایش و کاهش دما بر غیرفعالی آنزیم را بنویسید.

در دمای بالاتر ممکن است شکل غیرطبیعی یا برگشت ناپذیر پیدا کنند و غیر فعال شوند. آنزیم‌هایی که در دمای پایین غیرفعال می‌شوند با برگشت دما به حالت طبیعی، می‌توانند به حالت فعال برگردند.

۸۸. تاثیر افزایش غلظت آنزیم بر سرعت فعالیت آن به چه صورت است؟

اگر مقدار آنزیم زیادتر شود تولید فراورده در واحد زمان افزایش می‌یابد.

۸۹. چرا افزایش غلظت پیش ماده تا حد خاصی موجب افزایش سرعت واکنش‌ها می‌شود؟

افزایش غلظت پیش ماده در محیطی که آنزیم وجود دارد نیز می‌تواند تا حدی باعث افزایش سرعت شود ولی این افزایش تا زمانی ادامه می‌یابد که تمامی‌جایگاه‌های فعال آنزیم‌ها با پیش ماده اشغال شوند.

پرسش‌های نهایی زیست‌شناسی

گفتار ۳ پروتئین‌ها

علاوه بر دِنا و رِنا که در یاخته ذخیره و انتقال اطلاعات را بر عهده دارند مولکول‌های دیگری نیز هستند که به انجام فرایندهای مختلف یاخته‌ای کمک می‌کنند. از جمله این مولکول‌ها پروتئین‌ها هستند که نقش بسیار مهمی در فرایندهای یاخته‌ای دارند.

ساختار آمینواسیدها

پروتئین‌ها بَسپارهایی از آمینواسیدها هستند. نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئین، ساختار و عمل آنها را مشخص می‌کند. آمینواسیدها همان‌طور که از نامشان برمی‌آید یک گروه آمین (NH۲-) و یک گروه اسیدی کربوکسیل (COOH-) دارند. همان‌طور که در شکل ۱۵ می‌بینید گروه آمین و کربوکسیل به همراه یک هیدروژن و گروه R همگی به یک کربن مرکزی متصل‌اند و چهار ظرفیت آن را پر می‌کنند. گروه R در آمینواسیدهای مختلف متفاوت است و ویژگی‌های منحصر به‌فرد هر آمینواسید به آن بستگی دارد.

هر آمینواسید می‌تواند در شکل‌دهی پروتئین مؤثر باشد و تأثیر آن به ماهیت شیمیایی گروه R بستگی دارد.

شکل ۱۵- ساختار عمومی یک آمینواسید

پیوند پپتیدی آمینواسیدها را به یکدیگر متصل می‌کند

آمینواسیدهای مختلف با حضور آنزیم، واکنش سنتز آبدهی را انجام می‌دهند. در این نوع واکنش با خروج یک مولکول آب، یک آمینواسید با آمینواسید دیگر پیوند اشتراکی ایجاد می‌کند. این پیوند اشتراکی بین آمینواسیدها را پیوند پپتیدی می‌گویند. شکل ۱۶ الگوی ساده‌ای از چگونگی تشکیل این پیوند را نشان می‌دهد.

شکل ۱۶- تشکیل پیوند پپتیدی

وقتی تعدادی آمینواسید با پیوند پپتیدی به هم وصل شوند زنجیره‌ای از آمینواسیدها به نام پلی‌پپتید تشکیل می‌شود. پروتئین‌ها از یک یا چند زنجیره بلند و بدون شاخه از پلی‌پپتیدها ساخته شده‌اند. هر نوع پروتئین، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را دارد که با استفاده از روش‌های شیمیایی، آمینواسیدها را جدا و آنها را شناسایی می‌کنند. اگرچه آمینواسیدها در طبیعت انواع گوناگونی دارند اما فقط ۲۰ نوع از آنها در ساختار پروتئین‌ها به‌کار می‌روند.

سطوح مختلف ساختاری در پروتئین‌ها

شکل فضایی پروتئین، نوع عمل آن را مشخص می‌کند. یکی از راه‌های پی بردن به شکل پروتئین استفاده از پرتوهای ایکس است. با استفاده از تصاویر حاصل از آن و روش‌های دیگر، محققین به ساختار سه‌بعدی پروتئین‌ها پی‌می‌برند که در آن حتی جایگاه هر اتم را می‌توانند مشخص کنند. اولین پروتئینی که ساختار آن شناسایی شد میوگلوبین بود. آیا به یاد می‌آورید میوگلوبین در بدن چه نقشی دارد؟ این پروتئین از یک رشته پلی‌پپتید تشکیل شده است.

ساختار پروتئین‌ها در چهار سطح بررسی می‌شود که هر ساختار مبنای تشکیل ساختار بالاتر است (شكل ۱۷).

شکل ۱۷- ساختار پروتئین‌ها در چهار ساختار بررسی می‌شود.

ساختار اول پروتئین – توالی آمینواسیدها: نوع، تعداد، ترتیب و تکرار آمینواسیدها، ساختار اول پروتئین‌ها را تعیین می‌کنند. ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل می‌گیرد و خطی است. این پیوند در واقع نوعی پیوند اشتراکی است. تغییر آمینواسید در هر جایگاه موجب تغییر در ساختار اول پروتئین می‌شود و ممکن است فعالیت آن را تغییر دهد. با در نظر گرفتن ۲۰ نوع آمینواسید و اینکه محدودیتی در توالی آمینواسیدها در ساختار اول پروتئین‌ها وجود ندارد پروتئین‌های حاصل می‌توانند بسیار متنوع باشند. با توجه به اهمیت توالی آمینواسیدها در ساختار اول، همه سطوح دیگر ساختاری در پروتئین‌ها به این ساختار بستگی دارند (شکل ۱۷-الف).

ساختار دوم – الگوهایی از پیوندهای هیدروژنی: بین بخش‌هایی از زنجیره پلی‌پپتیدی می‌تواند پیوندهای هیدروژنی برقرار شود. این پیوندها منشأ تشکیل ساختار دوم در پروتئین‌ها هستند که به چند صورت دیده می‌شوند. دو نمونه معروف آنها ساختار مارپیچ و ساختار صفحه‌ای است (شكل ۱۷-ب).

ساختار سوم – تاخورده و متصل به هم: در ساختار سوم، تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچ‌ها رخ می‌دهد و پروتئین‌ها به شکل‌های متفاوتی در می‌آیند. تشکیل این ساختار در اثر برهم‌کنش‌های آب‌گریز است؛ به این صورت که گروه‌های R آمینواسیدهایی که آب‌گریزند، به یکدیگر نزدیک می‌شوند تا در معرض آب نباشند. سپس با تشکیل پیوندهای دیگری مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم پروتئین تثبیت می‌شود. مجموعهٔ این نیروها قسمت‌های مختلف پروتئین را به‌صورت به‌هم پیچیده در کنار هم‌نگه‌می‌دارند (شکل ۱۷-پ). بنابراین با وجود این نیروها پروتئین‌های دارای ساختار سوم، ثبات نسبی دارند. ایجاد تغییر در پروتئین، حتی تغییر یک آمینواسید هم می‌تواند ساختار و عملکرد آن را به شدت تغییر دهد. میوگلوبین نمونه‌ای از پروتئین‌ها با ساختار سوم است (شکل ۱۸- الف)

ساختار چهارم – آرایش زیرواحدها: بعضی پروتئین‌ها ساختار چهارم دارند، این ساختار هنگامی شکل می‌گیرد که دو یا چند زنجیره پلی‌پپتید در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند. در این ساختار هریک از زنجیره‌ها نقشی کلیدی در شکل‌گیری پروتئین دارند. نحوهٔ آرایش این زیرواحدها در کنار هم ساختار چهارم پروتئین‌ها نامیده می‌شود (شکل ۱۷-ت).

هموگلوبین از چهار زنجیرهٔ پلی‌پپتیدی تشکیل شده است. دو زنجیره از نوع الفا و دو زنجیره از نوع بتا است. هر نوع زنجیره، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را در ساختار اول دارند. در ساختار دوم به شکل مارپیچ در می‌آیند. در ساختار سوم هر یک از زنجیره‌ها به‌صورت یک زیرواحد، تاخورده و شکل خاصی پیدا می‌کند. در نهایت در ساختار چهارم، این چهار زیرواحد در کنار هم قرار گرفته و هموگلوبین را شکل می‌دهند (شکل ۱۸-ب)

شکل ۱۸ الف) میوگلوبین با ساختار سوم ب) هموگلوبین با ساختار چهارم

نقش پروتئین‌ها

پروتئین‌ها متنوع‌ترین گروه مولکول‌های زیستی از نظر ساختار شیمیایی و عملکردی هستند. پروتئین‌ها در فرایندها و فعالیت‌های متفاوتی شرکت دارند از جمله فعالیت آنزیمی که در آن به‌صورت کاتالیزورهای زیستی عمل می‌کنند و سرعت واکنش شیمیایی خاصی را زیاد می‌کنند.

بعضی دیگر از پروتئین‌ها به‌صورت گیرنده‌هایی در سطح یاخته‌ها قرار دارند؛ مثلاً گیرنده‌های آنتی‌ژنی در سطح لنفوسیت‌ها نمونه‌ای از این پروتئین‌ها هستند.

برخی پروتئین‌ها مثل هموگلوبین گازهای تنفسی را در خون منتقل می‌کنند. پمپ سدیم – پتاسیم نیز که با آن آشنا هستید، پروتئینی است که در غشا وجود دارد. این پمپ یون‌های سدیم و پتاسیم را در عرض غشا جابه‌جا می‌کند و فعالیت آنزیمی هم دارد. آیا محل‌های فعالیت و نقش آنزیمی این پمپ را به یاد دارید؟ کلاژن پروتئینی است که باعث استحکام بافت پیوندی می‌شود. زردپی و رباط مقدار فراوانی از پروتئین کلاژن دارند.

انقباض ماهیچه‌ها نیز ناشی از حرکت لغزشی دو نوع پروتئین روی یکدیگر یعنی اکتین و میوزین است. از دیگر پروتئین‌ها می‌توان به هورمون‌ها اشاره کرد. بیشتر هورمون‌ها از جمله اکسی‌توسین و انسولین که پیام‌های بین یاخته‌ای را در بدن جانوران ردوبدل می‌کنند تا تنظیم‌های مختلف در بدن انجام شود، پروتئینی هستند. همچنین پروتئین‌هایی مثل مهارکننده‌ها که بعداً با آنها آشنا خواهید شد، نقش‌های تنظیمی متعددی را در فعال و غیرفعال کردن ژن‌ها بر عهده دارند.

آنزیم‌ها

واکنش‌های شیمیایی در صورتی سرعت مناسب می‌گیرند که انرژی اولیه کافی برای انجام آن وجود داشته باشد. این انرژی را انرژی فعال‌سازی گویند. انجام واکنش‌ها در بدن موجود زنده نیز که با عنوان کلی سوخت‌وساز مطرح می‌شوند همین‌طور هستند. این واکنش‌ها با حضور آنزیم انجام می‌شوند. آنزیم امکان برخورد مناسب مولکول‌ها را افزایش و انرژی فعال‌سازی واکنش را کاهش می‌دهد. همچنین با این کار سرعت واکنش‌هایی را که در بدن موجود زنده انجام‌شدنی هستند زیاد می‌کند. بدون آنزیم ممکن است در دمای بدن سوخت‌وساز یاخته‌ها بسیار کند انجام شود و انرژی لازم برای حیات تأمین نشود. آنزیم‌های ترشحی دستگاه گوارش مثل آمیلاز بزاق و لیپاز در خارج یاخته عمل می‌کنند ولی آنزیم‌های مؤثر در تنفس یاخته‌ای، فتوسنتز و همانندسازی درون یاخته فعالیت می‌کنند. البته گروهی از آنزیم‌ها مثل پمپ سدیم – پتاسیم فعالیت خود را در غشا انجام می‌دهند.

ساختار آنزیم‌ها

بیشتر آنزیم‌ها پروتئینی هستند. آنزیم‌ها در ساختار خود بخشی به نام جایگاه فعال دارند. جایگاه فعال بخشی اختصاصی در آنزیم است که پیش‌ماده در آن قرار می‌گیرد. ترکیباتی که آنزیم روی آنها عمل می‌کند، پیش‌ماده و ترکیباتی که حاصل فعالیت آنزیم هستند، فراورده یا محصول خوانده می‌شوند (شکل ۱۹).

بعضی آنزیم‌ها برای فعالیت به یون‌های فلزی مانند آهن، مس و یا مواد آلی مثل ویتامین‌ها نیاز دارند. به مواد آلی که به آنزیم کمک می‌کنند کوآنزیم می‌گویند. وجود بعضی از مواد سمی در محیط مثل سیانید و آرسنیک می‌تواند با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم، مانع فعالیت آن شود. بعضی از این مواد به همین طریق باعث مرگ می‌شوند.

شکل ۱۹- طرز عمل آنزیم در واکنش‌های سوخت‌وسازی الف) تجزیه، ب) ترکیب

عملکرد اختصاصی آنزیم‌ها

هر آنزیم روی یک یا چند پیش‌ماده خاص مؤثر است. بنابراین گفته می‌شود که آنزیم‌ها عمل اختصاصی دارند. شکل آنزیم در جایگاه فعال با شکل پیش‌ماده یا بخشی از آن مطابقت دارد و به اصطلاح مکمل یکدیگرند.

اگرچه آنزیم‌ها عملی اختصاصی دارند ولی برخی از آنها بیش از یک نوع واکنش را سرعت می‌بخشند. آیا می‌توانید مثالی از این نوع آنزیم‌ها بیاورید؟

آنزیم‌ها در همه واکنش‌های شیمیایی بدن جانداران که شرکت می‌کنند؛ سرعت واکنش را زیاد می‌کنند اما در پایان واکنش‌ها دست نخورده باقی می‌مانند تا بدن بتواند بارها از آنها استفاده کند. به همین دلیل یاخته‌ها به مقدار کم به آنزیم‌ها نیاز دارند. البته به مرور مقداری از آنها از بین می‌روند و یاخته مجبور به تولید آنزیم‌های جدید می‌شود.

عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم‌ها

عوامل متعددی از جمله pH، دما، غلظت آنزیم و پیش‌ماده بر سرعت فعالیت آنزیم‌ها تأثیر می‌گذارند.

pH محیط: pH بیشتر مایعات بدن بین ۶ و ۸ است؛ مثلاً pH خون حدود ۷/۴ است. البته pH بعضی بخش‌ها خارج از این محدوده هستند. یکی از این موارد، pH ترشحات معده است که حدود ۲ می‌باشد.

هر آنزیم در یک pH ویژه بهترین فعالیت را دارد که به آن pH‌بهینه می‌گویند؛ مثلا pH‌بهینه پپسین حدود ۲ است در حالی که آنزیم‌هایی که از لوزالمعده به روده کوچک وارد می‌شوند pH‌بهینه حدود ۸ دارند. تغییر pH محیط با تأثیر بر پیوندهای شیمیایی مولکول پروتئین می‌تواند باعث تغییر شکل آنزیم شود و در نتیجه امکان اتصال آن به پیش‌ماده از بین برود، در نتیجه میزان فعالیت آن تغییر می‌کند.

دما: آنزیم‌های بدن انسان در دمای ۳۷ درجه سانتی‌گراد بهترین فعالیت را دارند. این آنزیم‌ها در دمای بالاتر ممکن است شکل غیرطبیعی یا برگشت ناپذیر پیدا کنند و غیرفعال شوند. آنزیم‌هایی که در دمای پایین غیرفعال می‌شوند با برگشت دما به حالت طبیعی، می‌توانند به حالت فعال برگردند.

غلظت آنزیم و پیش‌ماده: مقدار بسیار کمی از آنزیم کافی است تا مقدار زیادی از پیش‌ماده را در واحد زمان به فراورده تبدیل کند. اگر مقدار آنزیم زیادتر شود تولید فرآورده در واحد زمان افزایش می‌یابد. افزایش غلظت پیش‌ماده در محیطی که آنزیم وجود دارد نیز می‌تواند تا حدی باعث افزایش سرعت شود ولی این افزایش تا زمانی ادامه می‌یابد که تمامی جایگاه‌های فعال آنزیم‌ها با پیش‌ماده اشغال شوند. در این حالت سرعت انجام واکنش ثابت می‌شود.

کاربرد آنزیم‌ها در صنعت

از آنزیم‌ها در صنایع متفاوتی مانند تولید دارو، خوراکی، آشامیدنی و سوخت‌های زیستی استفاده می‌شود. مثلاً آنزیم سلولاز که در تجزیه سلولز به گلوکز نقش دارد از آنزیم‌های مورد استفاده در کاغذسازی و تولید سوخت زیستی است. آنزیم‌ها در صنایع غذایی، به‌ویژه صنایع لبنی از اهمیت ویژه‌ای برخوردارند. مایه‌پنیر در واقع نامی عمومی برای آنزیم‌هایی است که با دلمه کردن پروتئین شیر آن را به پنیر تبدیل می‌کنند. مایه‌پنیر را به‌طور سنتی از معده نوزادان (شیرخواران) جانورانی مانند گوسفند و گاو به دست می‌آورند. امروزه انواعی از مایه‌پنیرها وجود دارد که از گیاهان و ریزجانداران (میکروارگانیسم‌ها) به‌دست می‌آیند.
در صنایع شوینده با استفاده از لیپازها، پروتئازها و آمیلازها انواعی از شوینده‌ها با قدرت تمیزکنندگی بالا تولید می‌شوند. به‌نظر شما علت استفادهٔ هر یک از این آنزیم‌ها در شوینده‌ها چیست؟