انواع، ساختار و سنتز هموگلوبین، هموگلوبینوپاتی و تالاسمی‌ها

گویچه‌های قرمز خون حاوی مولکول پیچیده‌ای به نام هموگلوبین می‌باشد که هموگلوبین مهمترین و فراوان‌ترین پروتئین موجـود در گلبولهای قرمز بوده و نقش اساسی در حمل ونقل O2 ،CO2 و پروتون دارد. میوگلوبین نیز پروتئینی مشابه هموگلوبین بوده که درون سلولهای عضلانی قرار گرفته و در انتقالO2 دخالت دارد.  هموگلوبین از یک قسمت پروتئینی به نام گلوبین و یک رنگدانه آهن‌دار به نام هِم تشکیل شده است.

مولکول هموگلوبین شامل دو بخش می‌باشد:

• بخش پروتئینی موسوم به گلوبین که دارای چهار زنجیره پلی پپتیدی می‌باشد (تترامر است)
• بخش غیر پروتئینی موسوم به هِم (heme) که به آن گروه پروستتیک مولکول هموگلوبین می گویند. هِم عبارتست از یک حلقه پورفیرینی که یک اتم آهن دو ظرفیتی در مرکز آن قرار گرفته است.

هر مولکول هموگلوبین دارای یک مولکول گلوبین و ۴ مولکول هِم می باشد، بطوریکه هر مولکول هِم به یکی از زنجیره هـــای گلوبین متصل میگردد. هر مولکول هِم قادر است یک مولکولO2 را جابجا کند، لذا هر مولکول هموگلوبین توانایی حمل چهار مولکول O2 را داراست.

در مولکول میوگلوبین دو بخش گلوبین و هِم مشاهده می شود، اما مولکول گلوبین آن از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده است که به یک مولکول هِم متصل می گردد، لذا مولکول میـــوگلوبین تنها توانایی انتقال یک مولکول O2 را دارد.

مولکول هِم مسئول رنگ قرمز هموگلوبین و میوگلوبین است و همانطوریکه گفته شد یک اتم آهن دو ظرفیتی در مرکز آن قرار گرفته است. اگر اتم آهن دو ظرفیتی (Fe²+) به آهن سه ظرفیتی (Fe³+) اکسید شود، عملکرد مولکول از بین خواهد رفت. در مولکول هِم هر اتم آهن فرو قادر است ۶ پیوند کئوردینانس (داتیو) برقرار سازد. چهار عدد از این پیوندها با اتمهای ازت (N) موجود در حلقه پورفیرین برقرار می شود، که همگی در یک سطح قرار دارند. پیوندهای پنجم وششم نیز در بالا و پایین این سطح قرار دارند. پیوند پنجم بین آهن و نیتروژن یکی از اسیدهای آمینه گلوبین و پیوند ششم بین آهن و مولکول اکسیژن برقرار می شود. بدیهی است در صورتی‌که Hb، اکسیژن خود را از دست بدهد، پیوند ششم وجود نخواهد داشت.

گلوبین مرکب از ۴ زنجیره پلی پپتیدی است که به هر زنجیره یک پورفیرین آهن‌دار (هِم) متصل شده است. بر اساس نوع زنجیره‌های پلی پپتیدی سه نوع هموگلوبین (Hb) در انسان قابل تشخیص می‌باشد که شامل HbA12 که ۲% هموگلوبین افراد بالغ را تشکیل می‌دهد و گلوبین آن مرکب از دو زنجیره آلفا و دو زنجیره دلتا می‌باشد.

HbF که حدود ۱% هموگلوبین بالغین را تشکیل می‌دهد و در ساختمان گلوبین آن دو زنجیره آلفا و دو زنجیره گاما شرکت دارند، است. HbF در دوره جنین ، هموگلوبین غالب می‌باشد و پس از تولد بوسیله HbA1 جایگزین می‌گردد.

یکی از راههای تخمین میزان گویچه‌های قرمز خون ، اندازه گیری مقدار هموگلوبین با استفاده از دستگاه اسپکترو فتومتر می‌باشد. در این روش که مقدار هموگلوبین برحسب گرم در دسی لیتر بیان می‌گردد. در مردان ۱۸ – ۱۴ گرم بر دسی لیتر و در زنان ۱۶ – ۱۲ گرم بر دسی لیتر می‌باشد.

نقش مولکول هموگلوبین

هموگلوبین به علت داشتن آهن که در حالت احیا شده می‌باشد، می‌تواند با اکسیژن و دی‌اکسید کربن ترکیب شده و به ترتیب اکسی هموگلوبین (oxyhemoglobin) و کربو آمینو هموگلوبین (carbaminohemoglobin) تشکیل دهد.

با توجه به بالابودن فشار اکسیژن در ریه‌ها، اکسی هموگلوبین در ریه‌ها تشکیل شده و پس از رسیدن به بافتها، اکسیژن جدا شده و دی‌اکسید کربن CO2 به آن متصل می‌گردد.

به این ترتیب امکان حمل اکسیژن از ریه‌ها به بافتها و دی‌اکسیدکربن از بافتها به ریه‌ها امکان‌پذیر می‌گردد.

از طرف دیگر سطح بسیار زیاد گویچه‌های قرمز نسبت به حجم آنها (به علت داشتن شکل مقعرالطرفین) سبب تسریع و تسهیل اشباع هموگلوبین با اکسیژن در ریه‌ها می‌شود.

علاوه بر انتقال اکسیژن توسط هموگلوبین ، این مولکول عمل دیگری نیز انجام می‌دهد و آن عبارت از تثبیت فشار اکسیژن در بافتها است.

تشکیل مولکول هموگلوبین

سنتز مولکول هموگلوبین در گلبولهای قرمز اولیه شروع می‌شود و تا زمانی که گلبول قرمز، مغز استخوان را ترک می‌کند و وارد خون می‌شود،

برای حدود یک روز به تشکیل مقادیر ناچیزی هموگلوبین ادامه می‌دهند. هر مولکول هم پس از تشکیل شدن با یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار دراز موسوم به گلوبین که در ریبوزومها ساخته می‌شود، ترکیب شده و یکی از اجزا هموگلوبین موسوم به یک زنجیره هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.
هر یک از این زنجیره‌ها دارای وزن مولکولی ۱۶۰۰۰ بوده و چهار عدد از آنها به نوبه خود بطور سست به یکدیگر متصل شده و مولکول کامل را می‌سازند. چون هر زنجیره یک گروه هم دارد، چهار اتم آهن در هر مولکول هموگلوبین وجود دارد که هر یک از آنها می‌تواند یک مولکول اکسیژن را حمل کند. هموگلوبین دارای وزن مولکولی ۶۴۴۵۸ دالتون است.

محل ساخته شدن هموگلوبین در بدن

سنتز مولکول هموگلوبین در گلبولهای قرمز اولیه شروع می‌شود و تا زمانی که گلبول قرمز، مغز استخوان را ترک می‌کند و وارد خون می‌شود، برای حدود یک روز به تشکیل مقادیر ناچیزی هموگلوبین ادامه می‌دهند. هر مولکول هم پس از تشکیل شدن با یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار دراز موسوم به گلوبین که در ریبوزومها ساخته می‌شود، ترکیب شده و یکی از اجزا هموگلوبین موسوم به یک زنجیره هموگلوبین را تشکیل می‌دهد.
هر یک از این زنجیره‌ها دارای وزن مولکولی ۱۶۰۰۰ بوده و چهار عدد از آنها به نوبه خود بطور سست به یکدیگر متصل شده و مولکول کامل را می‌سازند. چون هر زنجیره یک گروه هم دارد، چهار اتم آهن در هر مولکول هموگلوبین وجود دارد که هر یک از آنها می‌تواند یک مولکول اکسیژن را حمل کند.

کلیاتی در مورد اهمیت بیولوژیک هموگلوبین

تقریباً تمامی اکسیژنی که در خون انسان و حیوانات حمل می گردد،به هموگلوبین موجود در گلبول های قرمزخون متصل می باشد.هموگلوبین علاوه بر انتقال اکسیزن ، ناقل مقداری کربن دی اکسید و هیدروژن حاصل از اکسیداسیون مواد درچرخه کربس نیز می باشد .قسمت اعظم کربن دی اکسید حاصل ، از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد و فقط ۲۰% آن توسط هموگلوبین منتقل می شود.

کلیاتی در مورد اهمیت بیوشیمیایی هموگلوبین

هموگلوبین با زیر واحد ها و جایگاه های متعدد اتصال به اکسیژن ، برای انتقال اکسیژن مناسب می باشد.

روش‌های طبقه بندی و نام گذاری هموگلوبین

اساس نوع زنجیره‌های پلی پپتیدی سه نوع هموگلوبین (Hb) در انسان قابل تشخیص می‌باشد که شامل:

۱- HbA12  که ۲% هموگلوبین افراد بالغ را تشکیل می‌دهد و گلوبین آن مرکب از دو زنجیره آلفا و دو زنجیره دلتا می‌باشد.
۲- HbF   که حدود ۱% هموگلوبین بالغین را تشکیل می‌دهد و در ساختمان گلوبین آن دو زنجیره آلفا و دو زنجیره گاما شرکت دارند، است HbF. در دوره جنین، هموگلوبین غالب می‌باشد و پس از تولد بوسیله HbA1 جایگزین می‌گردد.

ساختمان شیمیایی هموگلوبین

شناخته ترین ساده ترین پروتیین الیگومریک هموگلوبین است ، این پروتئین با وزن مولکولی   ۶۴۵۰۰ دالتون وبامخففHb . از دو زیرواحد آلفا و دو زیرواحد بتا تشکیل شده است . زیرواحد های  الفا هر کدام دارای ۱۴۱ اسید امینه و زیرواحد های بنا هر یک واجد ۱۴۶ اسید امینه اند. این چهار رشته ، هر کدام به یک گروه پروستاتیک آهن دار ، موسوم به هم از طریق پیوند غیر کووالانسی متصل می‌باشند. هسته اصلی گروه هم را مولکول پورفیرین تشکیل می دهد. پورفیرینی که در هموگلوبین و میوگلوبین انسان یافت می شود ،از نوع پروتوپورفیرین می باشد که از دو مولکول اسید پروپیونیک ،دو گروه وینیل و چهار گروه متیل جانبی متصل به چهار حلقه پیرول تشکیل شده اند . اتم آهن در فرم فرو ، در وسط این صفحه مسطح قرار دارد . هر اتم آهن با چهار ظرفیت به چهار نیتروژن موجود در حلقه پروتوپورفیرین پیوند یافته است. اتم آهن می تواند به صورت فریک نیز باشد . لیکن فقط در حالت فرو است که با اکسیزن ترکیب می شود . فرو هموگلوبین با آهن دو ظرفیتی و فری هموگلوبین که همان مت هموگلوبین است ، دارای آهن سه ظرفیتی است.

مشخصات فیزیکی هموگلوبین

یک مولکول تقریباً کروی باقطری حدودnm5/5 می باشد. در هموگلوبین پیوندها غیر قطبی اند.

نقش بیوشیمیایی هموگلوبین

هموگلوبین به علت داشتن آهن که در حالت احیا شده می‌باشد، می‌تواند با اکسیژن و دی‌اکسید کربن ترکیب شده و به ترتیب اکسی هموگلوبین (oxyhemoglobin) و کربو آمینو هموگلوبین (carbaminohemoglobin) تشکیل دهد. با توجه به بالابودن فشار اکسیژن در ریه‌ها ، اکسی هموگلوبین در ریه‌ها تشکیل شده و پس از رسیدن به بافتها، اکسیژن جدا شده و دی‌اکسید کربن  به  CO2 آن متصل می‌گردد. به این ترتیب امکان حمل اکسیژن از ریه‌ها به بافتها و دی‌اکسیدکربن از بافتها به ریه‌ها امکان‌پذیر می‌گردد. از طرف دیگر سطح بسیار زیاد گویچه‌های قرمز نسبت به حجم آنها (به علت داشتن شکل مقعرالطرفین) سبب تسریع و تسهیل اشباع هموگلوبین با اکسیژن در ریه‌ها می‌شود. علاوه بر انتقال اکسیژن توسط هموگلوبین ، این مولکول عمل دیگری نیز انجام می‌دهد و آن عبارت از تثبیت فشار اکسیژن در بافتها است.

نقش بیولوژیک هموگلوبین

در هنگام عبور خون شریانی از ریه ها و سپس قلب وبافت های محیطی ،هموگلوبین حدود ۹۶% از اکسیژن اشباع می باشد . در خون وریدی که به قلب بر می گردد ، میزان اشباع هموگلوبین از اکسیژن به ۶۴% می رسد . بنابر این ، هر ۱۰۰ میلی لیتر خونی که از میان یک بافت عبور می نماید ، حدود یک سوم اکسیژن حمل شده ، معادل ۵/۶ میلی لیتر از گاز اکسیژن در فشار اتمسفر و دمای بدن را آزاد می سازد .

قسمت اعظم دی اکسید کربن  حاصل از اکسیداسیون مواد در چرخه ی کربس ،از طریق پلاسما به شش ها انتقال می یابد .

علل کمبود و افزایش و عوارض حاصله

دلائل زیادی وجود دارد که هموگلوبین  بیشتراز ده گرم در دسی لیتر  ، ۱۰۰ گرم درلیتر مشکلی ایجاد نمی کند. ولی هموگلوبین پائین تر از ده گرم می تواند همراه با نارسائی خفیف قلبی ریوی ، کاهش قوه کار ، کاهش تحمل فعالیت وتمرینات ورزشی باشد . کمبود هموگلوبین موجب کاهش وزن نوزاد ، زایمان زودرس ومرگ ومیر قبل از تولد است . و همین طور کاهش هموگلوبین خون نشانه ی تالاسمی می باشد .

روش‌های اندازه گیری هموگلوبین

هموگلوبین در آزمایشگاه به دو روش اندازه گیری می شود :
۱- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستی
۲- اندازه گیری هموگلوبین به روش دستگاهی (با دستگاه تمام الکترونیکی)

مقادیر طبیعی هموگلوبین خون در سنین مختلف در زیر مشخص شده است :

زنان : ۱۲ تا ۱۶ گرم در صد/مردان : ۱۴ تا ۱۸ گرم در صد/نوجوانان : ۱۲ تا ۱۶ گرم در صد/بچه ها : ۱۰ تا ۱۴ گرم در صد/شیر خواران : ۱۰ تا ۱۵ گرم در صد /نوزادان : ۱۶ تا ۲۵ گرم در صد

منابع غذایی هموگلوبین

از آنجا که یکی از اجزای سازنده هموگلوبین گروه هم است، می‌توان گفت مواد غذایی ای که حاوی آهن هستند، می توان به عنوان منابع غذایی هموگلوبین ذکر کرد. مواد  غذایی آهن دار  مثل گوشت قرمز- مرغ- ماهی – تخم مرغ- سبزیجات مثل جعفری و اسفناج و حبوبات مثل عدس و لوبیا استفاده کنند.لازم به تذکر است که  جذب آهن  با  مصرف  ویتامین C  در بدن افزایش پیدا می کند.

کم خونی داسی شکل

ناهنجاریهای زنجیره‌های هموگلوبین می‌تواند مشخصات فیزیکی مولکول هموگلوبین را تغییر دهد. به عنوان نمونه، در آنمی داسی شکل ، اسید آمینه والین ، جایگزین اسید گلوتامیک در یک نقطه در هر یک از دو زنجیره بتا می‌شود.

هنگامی که این نوع هموگلوبین در معرض فشار اکسیژن پایین قرار می‌گیرد، بلورهای درازی در داخل گویچه‌های سرخ تشکیل می‌دهد که گاهی ۱۵ میکرومتر طول دارند.

این بلورها عبور گویچه‌های سرخ از مویرگهای کوچک را تقریبا غیر ممکن می‌سازند و انتهای تیز و سرنیزه‌ای به احتمال زیاد غشاهای گویچه‌ای را پاره کرده و به این ترتیب منجر به آنمی داسی شکل می‌شوند.

تخریب هموگلوبین

عمر گویچه‌های قرمز خون حدود ۱۲۰ روز می‌باشد و پس از پایان این مدت بوسیله ماکروفاژها در طحال ، کبد و مغز استخوان فاگوسیته می‌شوند. پس از فاگوسیته شدن گویچه قرمز، بخش پروتئینی هموگلوبین به اسیدهای آمینه تجزیه می‌شود و آهن آزاد شده به پروتئینها متصل شده و به صورت هموسیدرین یا فریتین در داخل آنها ذخیره می‌شود و در مواقع لازم پس از حمل به مغز استخوان، برای سنتز هموگلوبین جدید مورد استفاده قرار می‌گیرد. پورفیرین به بیلی‌روبین تبدیل و پس از حمل به کبد به صورت محلول در آمده و همراه صفرا دفع می‌گردد.

تحت شرایط ویژه‌ای نظیر قرار گیری در محلولهای هیپوتونیک و یا تحت تاثیر موادی مانند سم مار ، هموگلوبین از درون گویچه‌های قرمز خارج می‌گردد که این حالت را همولیز (hemolysis) می‌نامند.

هموگلوبین، پس از همولیز، سرنوشتی مانند هموگلوبین گویچه‌های قرمز فاگوسیته شده پیدا می‌کند. به همین دلیل، درصورتی که همولیز به حدی باشد که کبد قادر به دفع همه بیلی‌روبین تشکیل شده نباشد، یرقان پدید می‌آید که با توجه به علت پیدایش آن، یرقان همولیتیک نامیده می‌شود.

سنتز هموگلوبین

نحوه سنتز هموگلوبین شامل دو مرحله سنتز گلوبین و سنتز هِم می باشد. سنتز گلوبین در سیتوپلاسم و روی ریبوزومها صورت مــی پذیرد و سنتز هِم داخل میتوکندری انجام می گیرد.

سنتز گلوبین: سنتز زنجیره هــای گلوبین که دارای ساختمان پلی پپتیدی می باشند، نیازمند ژن است. زنجیره پلی پپتیدی مولکول گلوبین شامل انواع α ،β ،γ،δ، ζ و ε بوده که هر کدام دارای ژنهای خاص خود می باشد که روی کروموزوم بخصوصی قرار گرفته است:

زنجیره α دارای ۱۴۱ اسیدآمینه می باشد. ژن آن ۲ عدد و روی کروموزوم ۱۶ می باشد.

زنجیره β دارای ۱۴۶ اسیدآمینه می باشد. ژن آن یک‌عدد و روی کروموزوم ۱۱ می باشد.

زنجیره γ دارای۱۴۶ اسیدآمینه می باشد. ژن آن ۲ عدد و روی کروموزوم ۱۱ می باشد.

زنجیرδ دارای۱۴۶ اسیدآمینه می باشد. ژن آن ۲ عدد و روی کروموزوم ۱۱ می‌باشد.

لازم به ذکر است که:

۱. محل قرار گیری ژنهایβ وδ روی کروموزوم۱۱ نزدیک هم است.

۲. ژنهایε وζ فقط در دوران جنینی و در کیسه زرده فعالند.

۳. منظور از دو یا یک عدد ژن روی کروموزوم، قرار گرفتن روی یک رشته از یک جفت کروموزوم است.

۴. احتمال موتاسیون در زنجیرهβ بیش از زنجیرهα است، زیرا ژنهای آن فقط یک عدد است.

۵. در هموگلوبینهای طبیعی مولکول گلوبین شامل دو جفت زنجیره می باشد، مثلاً α۲β۲

سنتز هِم: همانطوریکه گفته شد، هِم مولکولی غیر پروتئینی است که شامل حلقه پورفیرین و اتم آهن دو ظرفیتی می باشد. بخشی از مراحل سنتز هِم در میتوکندری سلول و بخشی از آن در سیتوپلاسم سلول انجام می گیرد و شامل مراحل زیر است:

۱) شروع سنتز هِم با ماده ای بنام سوکسینیل کوآنزیمA می باشد، که از سیکل کربس تأمین می شود. سوکسینیل کوآ در میتوکندری سلول با اسیدآمینه گلیسین ترکیب شده و ماده ای بنام دلتا آمینو لوولونیک اسید (Δ-ALA) ایجاد می گردد. آنزیم این واکنش، دلتا آمینو لوولونیک اسید سنتتاز می باشد که یک آنزیم میتوکندریایی است.

۲) Δ-ALA از میتوکندری سلول خارج می شود و در سیتوپلاسم تحت تأثیر آنزیم دلتا آمینو لوولونیک اسید دهیدراتاز قرار گرفته و با از دست دادن آب به مــاده ای بنام پورفوبیلینوژن (PBG) تبدیل می گردد. PBG از لحاظ شیمیایی یک حلقه پیرولی است.

۳) چهارمولکول PBG در حضـــور آنزیم اوروپــورفیرینوژن کوسنتتاز ترکیبی تترا پیرولی بنام اوروپورفیرینوژن را می سازد. این ترکیب ایزومرهای مختلفی دارد که تنها ایزومرIII آن قادر به پیشبرد واکنش است. این مرحله نیز در سیتوپلاسم صورت می گیرد.

۴) اوروپورفیرینوژنIII، به کوپروپورفیرینوژنIII تبدیل می شود. آنزیم واکنش، اوروپورفیرینوژن دکربوکسیلاز و اکسیداز است.

۵) کوپروپورفیرینوژنIII به پروتوپورفیرینـــوژن مبدل می شود. آنزیم واکنش کوپروپورفیرینوژن دکربوکسیلاز و اکسیداز می باشد. کوپروپورفیرینوژنIII وارد میتوکندری میشود، لذا مرحله فوق در میتوکندری انجام می شود. پروتوپورفیرینوژن چند ایزومر دارد که تنها ایزومرIX آن قادر است واکنش را ادامه دهد.

۶) پروتوپورفیرینوژنIX تحت اثر آنزیم پروتوپورفــــیرینوژن اکسیداز به پروتوپورفیرین IX تبدیل می شود.

۷) پروتوپورفیرین IX نیز به هِم تبدیل می شود.آنزیم میتوکندریایی فروشلاتاز، Fe²+ را وارد حلقه پروتوپورفیرین IX می نماید و مولکول هِم تولید می شود.

* مراحل ۱، ۵، ۶ و۷ در میتوکندری و مراحل۲و۳و۴ در سیتوپلاسم صورت می گیرد.

* آنزیمΔ-ALA Synthetase یک آنزیم آلوستریک است، یعنی محصول نهایی واکنش که هِم مــی باشد، طــی پدیده مهار پس نورد(Feed back inhibition) بر آنزیم فوق اثر کرده و فعالیت آنرا کم و زیاد میکند، به این ترتیب که اگر میزان هِم زیاد باشد، فعالیت آنزیم کم شده و اگر میزان هِم کم باشد، فعالیت آنزیم زیاد می شود. در کمخــونی فقرآهن، بدلیل کمبود آهن، هِم ساخته نمی شود فلذا فعالیت بیش از حد آنزیم Δ-ALA-S موجب تولید زیاد پروتوپورفیرین می گردد.

* زمانی‌که آهن هِم در حالت احــیاء باشد (Fe²+)، می تواند با گازهایی مانند اکسیژن و منوکســـید کربن ترکیب شود. هِمهای فریک (Fe³+)، مانند متهموگلوبین (MHb)، توانایی اکسیژناسیون ندارند، اما می توانند به یونهای با بار منفی مانند سیانید کاملاً پیوند شوند.

* مولکول هِم علاوه برهموگلوبین در ترکیباتی مانند میوگلوبین، کاتالاز و سیتوکروم اکسیداز نیز وجود دارد، یعنی این ترکیبات نیز دارای حلقه پورفیرین و اتم آهن هستند. ویتامینB12 دارای حلقه مشابهی بنام حلقه کورفیرین است که در آن اتم کبالت(CO) قرار دارد.

* موتاسیون در آنزیم آلوستریک Δ-ALA-S و یا مسمومیت با سرب(که بساری از آنزیمهای مسیر سنتز هِم مانند Δ-ALA-Sو فروشلاتاز را مهار میکند) موجب افزایش تولید بیش از حد هستـه های تترا پیرولی و پورفیرینها می شود و تراکم آنها در سلولها موجب بروز بیماری بنام پورفیری(Porphyria) می گردد.

مقادیر اصلی مقدار طبیعی : برای آقایان ۱۴ تا ۱۸ گرم در دسی‌لیتر و برای خانم‌ها مقادیر ۱۲ تا ۱۶ گرم در دسی‌لیتر.

محدوده خطر: هموگلوبین زیر ۵ و بالای ۲۰ مقادیر خطرزا به حساب می‌آیند و حتما نیازمند رسیدگی فوری هستند.

چه چیزهایی باعث کاهش هموگلوبین می‌شود؟

همان دلایلی که باعث کاهش گلبول‌های قرمز می شوند، با تخریب هموگلوبین، مقدار آن را هم کم می کنند. کم‌خونی، خون‌ریزی شدید، سرطان، سوءتغذیه، بیماری لوپوس، بیماری‌های کلیوی و بزرگی طحال باعث کاهش هموگلوبین می‌شوند. مصرف آنتی‌بیوتیک‌ها، آسپیرین و ایندومتاسین و همچنین داروهای ضدسرطان هم مقدار هموگلوبین خون را کم می‌کنند.

چه چیزهایی باعث افزایش هموگلوبین می‌شود؟

مشکلات ریوی، سوختگی شدید، نارسایی مزمن ریه و از دست دادن زیاد آب بدن (دهیدراسیون‌) مقدار این ماده حیاتی را افزایش می‌دهند. داروهای جنتامایسین و متیل‌دوپا هم هموگلوبین را افزایش می دهند.