فصل ۶ کتاب فیزیولوژی پزشکی گایتون و هال؛ انقباض ماهیچه اسکلتی

 حدود ۴۰ درصد از بدن را ماهیچه‌های اسکلتی تشکیل می‌دهند و شاید ۱۰ درصد دیگر را ماهیچه‌های صاف و قلبی تشکیل دهند. برخی از اصول اولیه یکسان انقباض برای هر سه نوع مختلف ماهیچه اعمال می‌شود. در این فصل، عملکرد عضله اسکلتی عمدتاً در نظر گرفته شده است. عملکردهای تخصصی ماهیچه صاف در فصل ۸ و عضله قلبی در فصل ۹ مورد بحث قرار گرفته است.

آناتومی‌فیزیولوژیک عضله اسکلتی

فیبر عضلانی اسکلتی

شکل ۱-۶ سازماندهی ماهیچه‌های اسکلتی را نشان می‌دهد و نشان می‌دهد که تمام ماهیچه‌های اسکلتی از الیاف متعددی با قطر ۱۰ تا ۸۰ میکرومتر تشکیل شده اند. هر یک از این فیبرها از زیر واحدهای متوالی کوچکتری تشکیل شده است که در شکل ۱-۶ نیز نشان داده شده و در پاراگراف‌های بعدی توضیح داده شده است.

شکل ۱-۶ سازمان عضله اسکلتی، از سطح ناخالص تا مولکولی. F، G، H و I برش عرضی در سطوح نشان داده شده هستند.

در اکثر ماهیچه‌های اسکلتی، هر فیبر تمام طول عضله را گسترش می‌دهد. به جز حدود ۲ درصد از فیبرها، هر فیبر معمولاً تنها توسط یک پایانه عصبی که در نزدیکی وسط فیبر قرار دارد، عصب دهی می‌شود.

سارکولما غشایی نازک است که یک فیبر عضلانی اسکلتی را در بر می‌گیرد

سارکولما از یک غشای سلولی واقعی به نام غشای پلاسمایی و یک پوشش بیرونی تشکیل شده از یک لایه نازک از مواد پلی ساکارید تشکیل شده است که حاوی فیبرهای نازک کلاژن متعددی است. در هر انتهای فیبر عضلانی، این لایه سطحی سارکولما با یک فیبر تاندون ترکیب می‌شود. فیبرهای تاندون به نوبه خود به صورت دسته‌هایی جمع می‌شوند تا تاندون‌های عضلانی را تشکیل دهند که سپس وارد استخوان‌ها می‌شوند.

میوفیبریل‌ها از رشته‌های اکتین و میوزین تشکیل شده اند

هر فیبر عضلانی حاوی چند صد تا چند هزار میوفیبریل است که با تعداد زیادی نقاط باز کوچک در نمای مقطع شکل ۱-۶ C نشان داده شده است. هر میوفیبریل (شکل ۱-۶ D و E) از حدود ۱۵۰۰ مجاور تشکیل شده است. رشته‌های میوزین و ۳۰۰۰ رشته اکتین، که مولکول‌های پروتئین پلیمریزه بزرگی هستند که مسئول انقباض واقعی عضلات هستند. اینها را می‌توان در نمای طولی در میکروگراف الکترونی شکل ۲-۶ مشاهده کرد و به صورت نموداری در شکل ۱-۶، قسمت‌های E تا L نشان داده شده است. رشته‌های ضخیم در نمودارها میوزین و رشته‌های نازک اکتین هستند.

شکل ۲-۶ میکروگراف الکترونی میوفیبریل‌های عضلانی سازماندهی دقیق رشته‌های اکتین و میوزین را نشان می‌دهد. به میتوکندری که بین میوفیبریل‌ها قرار دارد توجه کنید.

(از Fawcett DW: The Cell. Philadelphia: WB Saunders, 1981.)

در شکل ۱-۶ E توجه داشته باشید که رشته‌های میوزین و اکتین تا حدی در هم قرار می‌گیرند و بنابراین باعث می‌شوند که میوفیبریل‌ها دارای نوارهای متناوب روشن و تاریک باشند، همانطور که در شکل ۲-۶ نشان داده شده است. نوارهای نوری فقط حاوی رشته‌های اکتین هستند و به آنها باند I می‌گویند زیرا همسانگرد نسبت به نور پلاریزه هستند. نوارهای تیره حاوی رشته‌های میوزین و همچنین انتهای رشته‌های اکتین هستند که روی میوزین همپوشانی دارند و به دلیل ناهمسانگرد بودن با نور قطبی شده، نوارهای A نامیده می‌شوند. همچنین به برجستگی‌های کوچک از کناره‌های رشته‌های میوزین در شکل ۱-۶ E و L توجه کنید. این‌ها پل‌های متقاطع هستند. این برهمکنش بین این پل‌های متقاطع و رشته‌های اکتین است که باعث انقباض می‌شود.

شکل ۱-۶ E همچنین نشان می‌دهد که انتهای رشته‌های اکتین به یک دیسک به اصطلاح Z متصل است. از این دیسک، این رشته‌ها در هر دو جهت گسترش می‌یابند تا با رشته‌های میوزین درگیر شوند. دیسک Z که خود از پروتئین‌های رشته ای متفاوت از رشته‌های اکتین و میوزین تشکیل شده است، به صورت ضربدری از میوفیبریل و همچنین به صورت ضربدری از میوفیبریل به میوفیبریل عبور می‌کند و میوفیبریل‌ها را در تمام طول فیبر عضلانی به یکدیگر متصل می‌کند. بنابراین، کل فیبر عضلانی مانند میوفیبریل‌های منفرد دارای نوارهای روشن و تیره است. این نوارها به ماهیچه‌های اسکلتی و قلبی ظاهر مخطط می‌دهند.

بخشی از میوفیبریل (یا کل فیبر عضلانی) که بین دو دیسک Z متوالی قرار دارد سارکومر نامیده می‌شود. هنگامی‌که فیبر عضلانی منقبض می‌شود، همانطور که در پایین شکل ۵-۶ نشان داده شده است، طول سارکومر حدود ۲ میکرومتر است. در این طول، رشته‌های اکتین کاملاً روی رشته‌های میوزین همپوشانی دارند و نوک رشته‌های اکتین تازه شروع به همپوشانی با یکدیگر کرده‌اند. همانطور که بعداً بحث شد، در این طول عضله قادر است بیشترین نیروی انقباض خود را ایجاد کند.

شکل ۵-۶ حالت‌های شل و منقبض یک میوفیبریل که لغزش (بالا) رشته‌های اکتین (صورتی) را به فضاهای بین رشته‌های میوزین (قرمز) و (پایین) نشان می‌دهد که غشاهای Z را به سمت یکدیگر می‌کشند.

مولکول‌های رشته ای تیتین رشته‌های میوزین و اکتین را در جای خود نگه می‌دارند

حفظ رابطه جانبی بین رشته‌های میوزین و اکتین دشوار است. این امر توسط تعداد زیادی مولکول رشته ای پروتئینی به نام تیتین به دست می‌آید (شکل ۳-۶). هر مولکول تیتین دارای وزن مولکولی حدود ۳ میلیون است که آن را به یکی از بزرگترین مولکول‌های پروتئین در بدن تبدیل می‌کند. همچنین به دلیل رشته ای بودن بسیار فنری است. این مولکول‌های فنری تیتین به‌عنوان چارچوبی عمل می‌کنند که رشته‌های میوزین و اکتین را در جای خود نگه می‌دارد تا دستگاه انقباضی سارکومر کار کند. یک سر مولکول تیتین الاستیک است و به دیسک Z متصل است و به عنوان فنر عمل می‌کند و با انقباض و شل شدن سارکومر، طول آن تغییر می‌کند. بخش دیگر مولکول تیتین آن را به رشته ضخیم میوزین متصل می‌کند. به نظر می‌رسد که مولکول تیتین خود به عنوان الگویی برای تشکیل اولیه بخش‌هایی از رشته‌های انقباضی سارکومر، به ویژه رشته‌های میوزین عمل می‌کند.

شکل ۳-۶ سازماندهی پروتئین‌ها در یک سارکومر. هر مولکول تیتین از دیسک Z تا خط M گسترش می‌یابد. بخشی از مولکول تیتین ارتباط نزدیکی با رشته ضخیم میوزین دارد، در حالی که بقیه مولکول فنری است و با انقباض و شل شدن سارکومر طول آن تغییر می‌کند.

سارکوپلاسم مایع درون سلولی بین میوفیبریل‌ها است

بسیاری از میوفیبریل‌های هر فیبر عضلانی در کنار هم در فیبر عضلانی معلق هستند. فضاهای بین میوفیبریل‌ها با مایع درون سلولی به نام سارکوپلاسم پر می‌شود که حاوی مقادیر زیادی پتاسیم، منیزیم و فسفات به همراه چندین آنزیم پروتئینی است. همچنین تعداد زیادی میتوکندری وجود دارد که به موازات میوفیبریل‌ها قرار دارند. اینها مقادیر زیادی انرژی به شکل آدنوزین تری فسفات (ATP) تشکیل شده توسط میتوکندری به میوفیبریل‌های منقبض می‌کنند.

شبکه سارکوپلاسمی‌یک شبکه آندوپلاسمی‌تخصصی عضلات اسکلتی است

همچنین در سارکوپلاسم احاطه کننده میوفیبریل‌های هر فیبر عضلانی یک شبکه گسترده وجود دارد (شکل ۴-۶) که شبکه سارکوپلاسمی‌نامیده می‌شود. این شبکه دارای سازماندهی خاصی است که در کنترل انقباض عضلانی بسیار مهم است، همانطور که در فصل ۷ بحث شد. انواع فیبرهای عضلانی که به سرعت منقبض می‌شوند دارای شبکه سارکوپلاسمی‌گسترده ای هستند.

شکل ۴-۶ شبکه سارکوپلاسمی‌در فضاهای خارج سلولی بین میوفیبریل‌ها، سیستم طولی موازی با میوفیبریل‌ها را نشان می‌دهد. همچنین در مقطع عرضی لوله‌های T (فلش) نشان داده شده است که به قسمت بیرونی غشای فیبر منتهی می‌شود و برای هدایت سیگنال الکتریکی به مرکز فیبر عضلانی مهم است.

(از Fawcett DW: The Cell. Philadelphia: WB Saunders, 1981.)

مکانیسم عمومی‌انقباض عضلانی

شروع و اجرای انقباض عضلانی در مراحل متوالی زیر انجام می‌شود.

۱. یک پتانسیل عمل در امتداد عصب حرکتی به انتهای آن بر روی فیبرهای عضلانی حرکت می‌کند.

۲. در هر انتهای عصب مقدار کمی‌از ماده انتقال دهنده عصبی استیل کولین ترشح می‌کند.

۳. استیل کولین بر روی یک ناحیه محلی از غشای فیبر عضلانی عمل می‌کند تا چندین کانال کاتیونی “دردار استیل کولین” را از طریق مولکول‌های پروتئین شناور در غشاء باز کند.

۴. باز شدن کانال‌های دریچه ای استیل کولین اجازه می‌دهد تا مقادیر زیادی از یون‌های سدیم به داخل غشای فیبر عضلانی منتشر شود. این امر باعث دپلاریزاسیون موضعی می‌شود که به نوبه خود منجر به باز شدن کانال‌های سدیم دارای ولتاژ می‌شود. این یک پتانسیل عمل در غشاء را آغاز می‌کند.

۵. پتانسیل عمل در امتداد غشای فیبر عضلانی حرکت می‌کند به همان ترتیبی که پتانسیل عمل در امتداد غشای فیبر عصبی حرکت می‌کند.

۶. پتانسیل عمل غشای عضلانی را دپولاریزه می‌کند و بیشتر الکتریسیته پتانسیل عمل از مرکز فیبر عضلانی جریان می‌یابد. در اینجا باعث می‌شود که شبکه سارکوپلاسمی‌مقادیر زیادی یون کلسیم را که در این شبکه ذخیره شده است آزاد کند.

۷. یون‌های کلسیم، نیروهای جذابی را بین رشته‌های اکتین و میوزین آغاز می‌کنند و باعث می‌شوند که آنها در کنار یکدیگر بلغزند که فرآیند انقباض است.

۸. پس از کسری از ثانیه، یون‌های کلسیم توسط یک پمپ غشایی کلسیم به داخل شبکه سارکوپلاسمی‌پمپ می‌شوند ^و تا زمانی که پتانسیل عمل عضلانی جدیدی به وجود بیاید، در شبکه ذخیره می‌شوند. این حذف یون‌های کلسیم از میوفیبریل‌ها باعث توقف انقباض عضلانی می‌شود.

اکنون ماشین آلات مولکولی فرآیند انقباض عضلانی را شرح می‌دهیم.

مکانیسم مولکولی انقباض عضلانی

مکانیسم رشته لغزنده انقباض عضلانی

شکل ۵-۶ مکانیسم اساسی انقباض عضلانی را نشان می‌دهد. حالت آرام یک سارکومر (بالا) و حالت انقباض (پایین) را نشان می‌دهد. در حالت آرام، انتهای رشته‌های اکتین که از دو دیسک Z متوالی امتداد می‌یابند، به سختی شروع به همپوشانی با یکدیگر می‌کنند. برعکس، در حالت انقباض، این رشته‌های اکتین در میان رشته‌های میوزین به سمت داخل کشیده شده‌اند، بنابراین انتهای آن‌ها تا حداکثر میزان خود روی یکدیگر همپوشانی دارند. همچنین دیسک‌های Z توسط رشته‌های اکتین به سمت انتهای رشته‌های میوزین کشیده شده اند. بنابراین، انقباض عضلانی توسط یک مکانیسم رشته لغزنده رخ می‌دهد.

اما چه چیزی باعث می‌شود که رشته‌های اکتین در بین رشته‌های میوزین به سمت داخل بلغزند؟ این توسط نیروهای ایجاد شده توسط برهمکنش پل‌های متقاطع از رشته‌های میوزین با رشته‌های اکتین ایجاد می‌شود. در شرایط استراحت، این نیروها غیرفعال هستند. اما هنگامی‌که یک پتانسیل عمل در امتداد فیبر عضلانی حرکت می‌کند، این امر باعث می‌شود که شبکه سارکوپلاسمی‌مقادیر زیادی یون کلسیم آزاد کند که به سرعت میوفیبریل‌ها را احاطه می‌کند. یون‌های کلسیم به نوبه خود نیروهای بین رشته‌های میوزین و اکتین را فعال می‌کنند و انقباض شروع می‌شود. اما برای ادامه فرآیند انقباض انرژی مورد نیاز است. این انرژی از پیوندهای پرانرژی در مولکول ATP می‌آید که برای آزادسازی انرژی به آدنوزین دی فسفات (ADP) تجزیه می‌شود. در چند بخش بعدی، آنچه در مورد جزئیات این فرآیندهای مولکولی انقباض شناخته شده است را شرح می‌دهیم.

ویژگی‌های مولکولی رشته‌های انقباضی

رشته‌های میوزین از چندین مولکول میوزین تشکیل شده اند

هر یک از مولکول‌های میوزین که در شکل ۶-۶ الف نشان داده شده است، دارای وزن مولکولی حدود ۴۸۰۰۰۰ است. شکل ۶-۶ B سازماندهی بسیاری از مولکول‌ها برای تشکیل یک رشته میوزین و همچنین برهمکنش این رشته در یک طرف با انتهای دو رشته اکتین را نشان می‌دهد.

شکل ۶-۶ الف، مولکول میوزین. ب، ترکیب بسیاری از مولکول‌های میوزین برای تشکیل یک رشته میوزین. همچنین هزاران پل متقاطع میوزین و تعامل بین سر پل‌های متقاطع با رشته‌های اکتین مجاور نشان داده شده است.

مولکول میوزین (نگاه کنید به شکل ۶-۶ A) از شش زنجیره پلی پپتیدی – دو زنجیره سنگین، هر کدام با وزن مولکولی حدود ۲۰۰۰۰۰ و چهار زنجیره سبک با وزن مولکولی حدود ۲۰۰۰۰ تشکیل شده است. این دو زنجیره سنگین به صورت مارپیچی به دور یکدیگر پیچیده شده و یک مارپیچ دوتایی تشکیل می‌دهند که به آن دم مولکول میوزین می‌گویند. یک انتهای هر یک از این زنجیره‌ها به صورت دو طرفه به یک ساختار پلی پپتیدی کروی به نام سر میوزین تا می‌شود. بنابراین، دو سر آزاد در یک انتهای مولکول میوزین دو مارپیچ وجود دارد. چهار زنجیره سبک نیز بخشی از سر میوزین هستند، دو تا در هر سر. این زنجیرهای سبک به کنترل عملکرد سر در هنگام انقباض عضلانی کمک می‌کند.

رشته میوزین از ۲۰۰ یا بیشتر مولکول میوزین تشکیل شده است. بخش مرکزی یکی از این رشته‌ها در شکل ۶-۶ B نشان داده شده است، که دم‌های مولکول‌های میوزین را نشان می‌دهد که در کنار هم قرار گرفته‌اند تا بدنه رشته را تشکیل دهند، در حالی که بسیاری از سرهای مولکول‌ها به سمت بیرون به طرفین بدن آویزان هستند. همچنین، بخشی از بدن هر مولکول میوزین به همراه سر به پهلو آویزان می‌شود، بنابراین بازویی را فراهم می‌کند که سر را به سمت بیرون از بدن، همانطور که در شکل نشان داده شده است، ایجاد می‌کند. به بازوها و سرهای بیرون زده روی هم پل متقاطع گفته می‌شود. هر پل متقاطع در دو نقطه به نام لولا قابل انعطاف است– یکی جایی که بازو از بدن رشته میوزین خارج می‌شود و دیگری جایی که سر به بازو می‌چسبد. بازوهای لولایی به سرها این امکان را می‌دهند که یا به سمت خارج از بدنه رشته میوزین کشیده شوند یا به بدن نزدیک شوند. سرهای لولایی به نوبه خود در فرآیند انقباض واقعی شرکت می‌کنند، همانطور که در بخش‌های بعدی بحث شده است.

طول کل هر رشته میوزین یکنواخت است، تقریباً دقیقاً ۱.۶ میکرومتر. البته توجه داشته باشید که هیچ سر پل متقاطع در مرکز رشته میوزین برای فاصله حدود ۰.۲ میکرومتر وجود ندارد زیرا بازوهای لولایی از مرکز دور می‌شوند.

اکنون، برای تکمیل تصویر، خود رشته میوزین پیچ خورده است تا هر جفت پل متقاطع متوالی ۱۲۰ درجه از جفت قبلی به صورت محوری جابجا شود. این تضمین می‌کند که پل‌های متقاطع در تمام جهات در اطراف رشته گسترش می‌یابند.

فعالیت ATPase سر میوزین

یکی دیگر از ویژگی‌های سر میوزین که برای انقباض عضلات ضروری است این است که به عنوان یک آنزیم ATPase عمل می‌کند. همانطور که بعدا توضیح داده شد، این ویژگی به سر اجازه می‌دهد تا ATP را جدا کند و از انرژی حاصل از پیوند فسفات پرانرژی ATP برای انرژی بخشیدن به فرآیند انقباض استفاده کند.

رشته‌های اکتین از اکتین، تروپومیوزین و تروپونین تشکیل شده اند

ستون فقرات رشته اکتین یک مولکول پروتئین F-اکتین دو رشته ای است که با دو رشته با رنگ روشن تر در شکل ۷-۶ نشان داده شده است. این دو رشته مانند مولکول میوزین در یک مارپیچ پیچیده می‌شوند.

شکل ۷-۶ رشته اکتین، متشکل از دو رشته مارپیچ مولکول‌های F-اکتین و دو رشته مولکول تروپومیوزین که در شیارهای بین رشته‌های اکتین قرار می‌گیرند. به یک انتهای هر مولکول تروپومیوزین یک کمپلکس تروپونین متصل است که انقباض را آغاز می‌کند.

هر رشته از مارپیچ دوگانه F-اکتین از مولکول‌های G-اکتین پلیمریزه شده تشکیل شده است که وزن مولکولی هر کدام حدود ۴۲۰۰۰ است. به هر یک از مولکول‌های G-actin یک مولکول ADP متصل است. اعتقاد بر این است که این مولکول‌های ADP مکان‌های فعالی بر روی رشته‌های اکتین هستند که پل‌های متقاطع رشته‌های میوزین با آن‌ها تعامل دارند و باعث انقباض عضلانی می‌شوند. مکان‌های فعال در دو رشته F-اکتین مارپیچ دوتایی به‌هم‌پیوسته هستند، و تقریباً در هر ۲.۷ نانومتر، یک مکان فعال در رشته کلی اکتین ایجاد می‌شود.

هر رشته اکتین حدود ۱ میکرومتر طول دارد. پایه‌های رشته‌های اکتین به شدت در دیسک‌های Z قرار می‌گیرند. همانطور که در شکل ۵-۶ نشان داده شده است، انتهای رشته‌ها در هر دو جهت بیرون زده تا در فضاهای بین مولکول‌های میوزین قرار بگیرند.

مولکول‌های تروپومیوزین

رشته اکتین همچنین حاوی پروتئین دیگری به نام تروپومیوزین است. هر مولکول تروپومیوزین دارای وزن مولکولی ۷۰۰۰۰ و طول ۴۰ نانومتر است. این مولکول‌ها به صورت مارپیچی در اطراف مارپیچ F-actin پیچیده شده اند. در حالت استراحت، مولکول‌های تروپومیوزین در بالای مکان‌های فعال رشته‌های اکتین قرار می‌گیرند، به طوری که جاذبه بین رشته‌های اکتین و میوزین ایجاد نمی‌شود و باعث انقباض می‌شود.

تروپونین و نقش آن در انقباض عضلانی

مولکول‌های پروتئین دیگری به نام تروپونین به طور متناوب در امتداد طرفین مولکول‌های تروپومیوزین متصل می‌شوند. اینها در واقع مجموعه‌ای از سه زیرواحد پروتئینی هستند که به طور آزاد متصل شده‌اند، که هر کدام نقش خاصی در کنترل انقباض عضلانی دارند. یکی از زیرواحدها (تروپونین I) تمایل زیادی به اکتین، دیگری (تروپونین T) برای تروپومیوزین و سومی‌(تروپونین C) برای یون‌های کلسیم دارد. اعتقاد بر این است که این کمپلکس تروپومیوزین را به اکتین متصل می‌کند. اعتقاد بر این است که میل ترکیبی قوی تروپونین برای یون‌های کلسیم باعث شروع فرآیند انقباض می‌شود، همانطور که در بخش بعدی توضیح داده شد.

برهمکنش یک رشته میوزین، دو رشته اکتین و یون کلسیم برای ایجاد انقباض

مهار رشته اکتین توسط کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین. فعال سازی توسط یون‌های کلسیم

یک رشته اکتین خالص بدون حضور کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین (اما در حضور یون‌های منیزیم و ATP) فورا و به شدت با سر مولکول‌های میوزین متصل می‌شود. سپس، اگر کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین به رشته اکتین اضافه شود، اتصال بین میوزین و اکتین صورت نمی‌گیرد. بنابراین، اعتقاد بر این است که مکان‌های فعال روی رشته اکتین طبیعی عضله شل شده توسط کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین مهار شده یا از نظر فیزیکی پوشیده شده‌اند. در نتیجه، محل‌ها نمی‌توانند به سر رشته‌های میوزین بچسبند تا باعث انقباض شوند. قبل از اینکه انقباض صورت گیرد، باید اثر مهاری کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین را مهار کرد.

این ما را به نقش یون‌های کلسیم می‌رساند. در حضور مقادیر زیادی یون کلسیم، اثر بازدارندگی تروپونین-تروپومیوزین بر روی رشته‌های اکتین به خودی خود مهار می‌شود. مکانیسم این مشخص نیست، اما یک پیشنهاد به شرح زیر است: هنگامی‌که یون‌های کلسیم با تروپونین C، که هر مولکول آن می‌تواند به شدت با حداکثر چهار یون کلسیم متصل شود، ترکیب می‌شود، ظاهراً کمپلکس تروپونین دستخوش یک تغییر ساختاری می‌شود که به نوعی یدک می‌کشد. روی مولکول تروپومیوزین قرار می‌گیرد و آن را به عمق شیار بین دو رشته اکتین منتقل می‌کند. این مکان‌های فعال اکتین را “کشف” می‌کند، بنابراین به آنها اجازه می‌دهد تا سر پل‌های متقاطع میوزین را جذب کرده و باعث ادامه انقباض شوند. اگرچه این یک مکانیسم فرضی است،

تعامل بین رشته اکتین “فعال شده” و پل‌های متقاطع میوزین – نظریه انقباض “Walk-Along”

به محض اینکه رشته اکتین توسط یون‌های کلسیم فعال می‌شود، سر پل‌های متقاطع از رشته‌های میوزین به سمت مکان‌های فعال رشته اکتین جذب می‌شود و این به نوعی باعث انقباض می‌شود. اگرچه نحوه دقیق تعامل بین پل‌های متقاطع و اکتین باعث انقباض می‌شود، هنوز هم تا حدی تئوری است، یک فرضیه که شواهد قابل توجهی برای آن وجود دارد، نظریه انقباض “راهپیمایی” است.

شکل ۸-۶ این مکانیسم فرضی راه رفتن را برای انقباض نشان می‌دهد. شکل سر دو پل متقاطع را نشان می‌دهد که به مکان‌های فعال یک رشته اکتین متصل شده و از آن جدا می‌شوند. فرض بر این است که وقتی یک سر به یک محل فعال متصل می‌شود، این چسبندگی به طور همزمان باعث تغییرات عمیق در نیروهای درون مولکولی بین سر و بازوی پل متقاطع آن می‌شود. تراز جدید نیروها باعث می‌شود سر به سمت بازو متمایل شود و رشته اکتین را به همراه خود بکشد. به این کج شدن سر، ضربه قدرتی می‌گویند. سپس بلافاصله پس از کج کردن، سر به طور خودکار از محل فعال جدا می‌شود. بعد، سر به جهت گسترش یافته خود باز می‌گردد. در این موقعیت، آن را با یک سایت فعال جدید دورتر در امتداد رشته اکتین ترکیب می‌شود. سپس سر مجدداً کج می‌شود تا یک سکته برق جدید ایجاد کند و رشته اکتین یک مرحله دیگر حرکت می‌کند. بنابراین، سر پل‌های متقاطع به جلو و عقب خم می‌شوند و قدم به قدم در امتداد رشته اکتین حرکت می‌کنند و انتهای دو رشته متوالی اکتین را به سمت مرکز رشته میوزین می‌کشند.

اعتقاد بر این است که هر یک از پل‌های متقاطع مستقل از پل‌های دیگر عمل می‌کنند و هر کدام در یک چرخه مکرر پیوسته وصل و کشیده می‌شوند. بنابراین، هر چه تعداد پل‌های متقاطع در تماس با رشته اکتین در هر زمان معین بیشتر باشد، نیروی انقباض بیشتر می‌شود.

ATP به عنوان منبع انرژی برای انقباض – رویدادهای شیمیایی در حرکت سرهای میوزین

هنگامی‌که یک عضله منقبض می‌شود، کار انجام می‌شود و انرژی مورد نیاز است. مقادیر زیادی از ATP برای تشکیل ADP در طول فرآیند انقباض جدا می‌شود. هرچه میزان کار انجام شده توسط عضله بیشتر باشد، مقدار ATP بیشتری که به آن اثر فن می‌گویند، بیشتر می‌شود. اعتقاد بر این است که توالی وقایع زیر وسیله ای است که این اتفاق می‌افتد:

۱. قبل از شروع انقباض، سر پل‌های متقاطع با ATP متصل می‌شوند. فعالیت ATPase سر میوزین بلافاصله ATP را می‌شکافد اما محصولات برش، ADP به اضافه یون فسفات را به سر متصل می‌کند. در این حالت، ساختار سر به گونه ای است که به طور عمودی به سمت رشته اکتین امتداد می‌یابد اما هنوز به اکتین متصل نشده است.

۲. هنگامی‌که کمپلکس تروپونین-تروپومیوزین با یون‌های کلسیم متصل می‌شود، مکان‌های فعال روی رشته اکتین باز می‌شود و سرهای میوزین با آنها متصل می‌شوند، همانطور که در شکل ۸-۶ نشان داده شده است.

۳. پیوند بین سر پل متقاطع و محل فعال رشته اکتین باعث تغییر ساختاری در سر می‌شود و باعث می‌شود سر به سمت بازوی پل متقاطع متمایل شود. این سکته قدرت را برای کشیدن رشته اکتین فراهم می‌کند. انرژی که سکته نیرو را فعال می‌کند، انرژی است که از قبل ذخیره شده است، مانند یک فنر “خمیده”، توسط تغییر ساختاری که در سر رخ داد، زمانی که مولکول ATP زودتر شکافته شد.

۴. هنگامی‌که سر پل متقاطع کج می‌شود، این اجازه می‌دهد تا ADP و یون فسفات که قبلا به سر متصل شده بودند آزاد شود. در محل انتشار ADP، یک مولکول جدید ATP متصل می‌شود. این اتصال ATP جدید باعث جدا شدن سر از اکتین می‌شود.

۵. پس از جدا شدن سر از اکتین، مولکول جدید ATP برای شروع چرخه بعدی شکافته می‌شود که منجر به یک سکته قدرت جدید می‌شود. به این معنا که انرژی دوباره سر را به حالت عمود برمی‌گرداند و آماده شروع چرخه جدید ضربه برق است.

۶. هنگامی‌که سر خمیده (با انرژی ذخیره شده اش که از ATP شکافته شده به دست می‌آید) با یک محل فعال جدید روی رشته اکتین متصل می‌شود، باز می‌شود و یک بار دیگر یک ضربه قدرت جدید ایجاد می‌کند.

شکل ۸-۶ مکانیسم “راه رفتن” برای انقباض عضله.

بنابراین، این فرآیند بارها و بارها ادامه می‌یابد تا زمانی که رشته‌های اکتین غشای Z را در مقابل انتهای رشته‌های میوزین به سمت بالا بکشند یا تا زمانی که بار روی ماهیچه برای کشیدن بیشتر زیاد شود.

مقدار همپوشانی رشته‌های اکتین و میوزین تنش ایجاد شده توسط عضله منقبض را تعیین می‌کند.

شکل ۹-۶ اثر طول سارکومر و مقدار همپوشانی رشته میوزین-اکتین بر تنش فعال ایجاد شده توسط فیبر عضلانی منقبض را نشان می‌دهد. در سمت راست، که با رنگ مشکی نشان داده شده است، درجات مختلف همپوشانی رشته‌های میوزین و اکتین در طول‌های مختلف سارکومر دیده می‌شود. در نقطه D در نمودار، رشته اکتین تا انتهای رشته میوزین به بیرون کشیده شده است، بدون همپوشانی اکتین-میوزین. در این مرحله، کشش ایجاد شده توسط عضله فعال شده صفر است. سپس، زمانی که سارکومر کوتاه می‌شود و رشته اکتین شروع به همپوشانی با رشته میوزین می‌کند، کشش به تدریج افزایش می‌یابد تا زمانی که طول سارکومر به حدود ۲.۲ میکرومتر کاهش یابد. در این مرحله، رشته اکتین قبلاً روی تمام پل‌های متقاطع رشته میوزین همپوشانی داشته است اما هنوز به مرکز رشته میوزین نرسیده است. با کوتاه شدن بیشتر، سارکومر کشش کامل را تا رسیدن به نقطه B، در طول سارکومر حدود ۲ میکرومتر حفظ می‌کند. در این مرحله، انتهای دو رشته اکتین علاوه بر همپوشانی روی رشته‌های میوزین، شروع به همپوشانی با یکدیگر می‌کنند. با کاهش طول سارکومر از ۲ میکرومتر به حدود ۱.۶۵ میکرومتر، در نقطه A، قدرت انقباض به سرعت کاهش می‌یابد. در این مرحله، دو دیسک Z سارکومر به انتهای رشته‌های میوزین می‌رسند. سپس، همانطور که انقباض به طول‌های سارکومر هنوز کوتاه تر می‌شود، انتهای رشته‌های میوزین مچاله می‌شود و همانطور که در شکل نشان داده شده است، قدرت انقباض به صفر نزدیک می‌شود، اما سارکومر اکنون به کوتاه ترین طول خود منقبض شده است. انتهای دو رشته اکتین علاوه بر همپوشانی با رشته‌های میوزین شروع به همپوشانی با یکدیگر می‌کنند. با کاهش طول سارکومر از ۲ میکرومتر به حدود ۱.۶۵ میکرومتر، در نقطه A، قدرت انقباض به سرعت کاهش می‌یابد. در این مرحله، دو دیسک Z سارکومر به انتهای رشته‌های میوزین می‌رسند. سپس، همانطور که انقباض به طول‌های سارکومر هنوز کوتاه تر می‌شود، انتهای رشته‌های میوزین مچاله می‌شود و همانطور که در شکل نشان داده شده است، قدرت انقباض به صفر نزدیک می‌شود، اما سارکومر اکنون به کوتاه ترین طول خود منقبض شده است. انتهای دو رشته اکتین علاوه بر همپوشانی با رشته‌های میوزین شروع به همپوشانی با یکدیگر می‌کنند. با کاهش طول سارکومر از ۲ میکرومتر به حدود ۱.۶۵ میکرومتر، در نقطه A، قدرت انقباض به سرعت کاهش می‌یابد. در این مرحله، دو دیسک Z سارکومر به انتهای رشته‌های میوزین می‌رسند. سپس، همانطور که انقباض به طول‌های سارکومر هنوز کوتاه تر می‌شود، انتهای رشته‌های میوزین مچاله می‌شود و همانطور که در شکل نشان داده شده است، قدرت انقباض به صفر نزدیک می‌شود، اما سارکومر اکنون به کوتاه ترین طول خود منقبض شده است. دو دیسک Z سارکومر در انتهای رشته‌های میوزین قرار دارند. سپس، همانطور که انقباض به طول‌های سارکومر هنوز کوتاه تر می‌شود، انتهای رشته‌های میوزین مچاله می‌شود و همانطور که در شکل نشان داده شده است، قدرت انقباض به صفر نزدیک می‌شود، اما سارکومر اکنون به کوتاه ترین طول خود منقبض شده است. دو دیسک Z سارکومر در انتهای رشته‌های میوزین قرار دارند. سپس، همانطور که انقباض به طول‌های سارکومر کم تر ادامه می‌یابد، انتهای رشته‌های میوزین مچاله می‌شود و همانطور که در شکل نشان داده شده است، قدرت انقباض به صفر نزدیک می‌شود، اما سارکومر اکنون به کوتاه ترین طول خود منقبض شده است.

شکل ۹-۶ نمودار کشش طول برای یک سارکومر منفرد کاملاً منقبض شده، حداکثر قدرت انقباض را زمانی که طول سارکومر ۲.۰ تا ۲.۲ میکرومتر باشد نشان می‌دهد. در سمت راست بالا موقعیت‌های نسبی رشته‌های اکتین و میوزین در طول‌های مختلف سارکومر از نقطه A تا نقطه D وجود دارد.

(اصلاح شده از Gordon AM, Huxley AF, Julian FJ: نمودار طول کشش رشته‌های ماهیچه ای مخطط تک مهره داران. J Physiol 171:28P, 1964.)

تأثیر طول عضله بر نیروی انقباض در کل عضله دست نخورده

منحنی بالای شکل ۱۰-۶ مشابه شکل ۹-۶ است، اما منحنی شکل ۱۰-۶ کشش عضله دست نخورده و کامل را به جای یک فیبر عضلانی منفرد نشان می‌دهد. کل عضله دارای مقدار زیادی بافت همبند در آن است. همچنین، سارکومرها در قسمت‌های مختلف عضله همیشه به یک اندازه منقبض نمی‌شوند. بنابراین، منحنی تا حدودی ابعاد متفاوتی با ابعاد نشان داده شده برای فیبر عضلانی دارد، اما همان شکل کلی را برای شیب در محدوده نرمال انقباض نشان می‌دهد، همانطور که در شکل ۱۰-۶ ذکر شده است.

شکل ۱-۶۰ رابطه طول عضله با کشش عضله قبل و حین انقباض عضله.

در شکل ۱۰-۶ توجه داشته باشید که وقتی عضله در طول استراحت طبیعی خود قرار دارد که در طول سارکومر حدود ۲ میکرومتر است، پس از فعال شدن با حداکثر نیروی تقریبی انقباض منقبض می‌شود. با این حال، افزایش کششی که در طول انقباض رخ می‌دهد، به نام تنش فعال، با کشیده شدن عضله از طول طبیعی خود – یعنی به طول سارکومر بیشتر از حدود ۲.۲ میکرومتر – کاهش می‌یابد. این با کاهش طول فلش در شکل بیشتر از طول عضله طبیعی نشان داده می‌شود.

رابطه سرعت انقباض به بار

یک عضله اسکلتی هنگامی‌که بدون بار منقبض می‌شود به سرعت منقبض می‌شود – به حالت انقباض کامل در حدود ۰.۱ ثانیه برای عضله متوسط. همانطور که در شکل ۱۱-۶ نشان داده شده است، هنگامی‌که بارها اعمال می‌شوند، با افزایش بار، سرعت انقباض به تدریج کمتر می‌شود. یعنی وقتی بار به اندازه حداکثر نیرویی که عضله می‌تواند اعمال کند افزایش یابد، سرعت انقباض صفر می‌شود و علیرغم فعال شدن فیبر عضلانی هیچ انقباضی حاصل نمی‌شود.

شکل ۱۱-۶ رابطه بار با سرعت انقباض در یک عضله اسکلتی با مقطع ۱ سانتی متر مربع و طول ۸ سانتی متر.

این کاهش سرعت انقباض با بار ناشی از این واقعیت است که بار روی یک عضله در حال انقباض یک نیروی معکوس است که با نیروی انقباضی ناشی از انقباض عضله مخالف است. بنابراین، نیروی خالصی که برای ایجاد سرعت کوتاه شدن در دسترس است به ترتیب کاهش می‌یابد.

انرژی انقباض عضلانی

خروجی کار در طول انقباض عضلانی

هنگامی‌که یک عضله در برابر بار منقبض می‌شود، کار را انجام می‌دهد. این بدان معنی است که انرژی از عضله به بار خارجی برای بلند کردن یک جسم به ارتفاع بیشتر یا غلبه بر مقاومت در برابر حرکت منتقل می‌شود.

از نظر ریاضی، کار با معادله زیر تعریف می‌شود:

که در آن W خروجی کار، L بار و D فاصله حرکت در برابر بار است. انرژی مورد نیاز برای انجام کار از واکنش‌های شیمیایی سلول‌های عضلانی در حین انقباض به دست می‌آید که در قسمت‌های زیر توضیح داده شده است.

منابع انرژی برای انقباض عضلانی

قبلاً دیدیم که انقباض عضلانی به انرژی تامین شده توسط ATP بستگی دارد. بیشتر این انرژی برای فعال کردن مکانیسم پیاده روی که توسط آن پل‌های متقاطع رشته‌های اکتین را می‌کشند مورد نیاز است، اما مقادیر کمی‌برای (۱) پمپاژ یون‌های کلسیم از سارکوپلاسم به شبکه سارکوپلاسمی‌پس از پایان انقباض مورد نیاز است. ۲) پمپاژ یون‌های سدیم و پتاسیم از طریق غشای فیبر عضلانی برای حفظ محیط یونی مناسب برای انتشار پتانسیل‌های عمل فیبر عضلانی.

غلظت ATP در فیبر عضلانی، حدود ۴ میلی مولار، برای حفظ انقباض کامل تنها برای حداکثر ۱ تا ۲ ثانیه کافی است. ATP تقسیم می‌شود تا ADP را تشکیل دهد که انرژی را از مولکول ATP به دستگاه انقباض فیبر عضلانی منتقل می‌کند. سپس، همانطور که در فصل ۲ توضیح داده شد، ADP دوباره فسفریله می‌شود تا ATP جدید در کسری دیگر از ثانیه تشکیل شود که به ماهیچه اجازه می‌دهد تا به انقباض خود ادامه دهد. چندین منبع انرژی برای این فسفوریلاسیون وجود دارد.

اولین منبع انرژی که برای بازسازی ATP استفاده می‌شود، ماده فسفوکراتین است که حامل یک پیوند فسفات پرانرژی مشابه پیوندهای ATP است. پیوند فسفات پرانرژی فسفوکراتین مقدار انرژی آزاد کمی‌بالاتر از هر پیوند ATP دارد، همانطور که در فصل‌های ۶۷ و ۷۲ به طور کامل مورد بحث قرار گرفته است.. بنابراین، فسفوکراتین فوراً جدا می‌شود و انرژی آزاد شده آن باعث پیوند یک یون فسفات جدید با ADP برای بازسازی ATP می‌شود. با این حال، مقدار کل فسفوکراتین در فیبر عضلانی نیز بسیار کم است – فقط حدود پنج برابر بیشتر از ATP. بنابراین، انرژی ترکیبی هر دو ATP ذخیره شده و فسفوکراتین در عضله قادر است حداکثر انقباض عضلانی را تنها برای ۵ تا ۸ ثانیه ایجاد کند.

دومین منبع مهم انرژی که برای بازسازی هر دو ATP و فسفوکراتین استفاده می‌شود، «گلیکولیز» گلیکوژنی است که قبلاً در سلول‌های عضلانی ذخیره شده بود. تجزیه سریع آنزیمی‌گلیکوژن به اسید پیروویک و اسید لاکتیک انرژی را آزاد می‌کند که برای تبدیل ADP به ATP استفاده می‌شود. سپس می‌توان از ATP به طور مستقیم برای انرژی دادن به انقباض عضلانی اضافی و همچنین برای تشکیل مجدد ذخایر فسفوکراتین استفاده کرد.

اهمیت این مکانیسم گلیکولیز دوچندان است. اول، واکنش‌های گلیکولیتیک می‌تواند حتی در غیاب اکسیژن رخ دهد، بنابراین انقباض عضلانی می‌تواند برای چندین ثانیه و گاهی تا بیش از یک دقیقه ادامه یابد، حتی زمانی که اکسیژن رسانی از خون در دسترس نیست. دوم، سرعت تشکیل ATP توسط فرآیند گلیکولیتیک در پاسخ به مواد غذایی سلولی که با اکسیژن واکنش می‌دهند، حدود ۲.۵ برابر سریع‌تر از تشکیل ATP است. با این حال، بسیاری از محصولات نهایی گلیکولیز در سلول‌های عضلانی انباشته می‌شوند که گلیکولیز نیز توانایی خود را برای حفظ حداکثر انقباض عضلانی پس از حدود ۱ دقیقه از دست می‌دهد.

سومین و آخرین منبع انرژی متابولیسم اکسیداتیو است. این به معنای ترکیب اکسیژن با محصولات نهایی گلیکولیز و سایر مواد غذایی سلولی برای آزادسازی ATP است. بیش از ۹۵ درصد کل انرژی مصرف شده توسط عضلات برای انقباض پایدار و طولانی مدت از این منبع تامین می‌شود. مواد غذایی که مصرف می‌شود کربوهیدرات، چربی و پروتئین است. برای حداکثر فعالیت عضلانی بسیار طولانی مدت – در یک دوره چند ساعته – بیشترین نسبت انرژی از چربی‌ها تامین می‌شود، اما برای دوره‌های ۲ تا ۴ ساعته، نیمی‌از انرژی می‌تواند از کربوهیدرات‌های ذخیره شده تامین شود.

مکانیسم‌های دقیق این فرآیندهای پرانرژی در فصل‌های ۶۷ تا ۷۲ مورد بحث قرار گرفته است. علاوه بر این، اهمیت مکانیسم‌های مختلف آزادسازی انرژی در حین انجام ورزش‌های مختلف در فصل ۸۴ در مورد فیزیولوژی ورزشی مورد بحث قرار گرفته است.

کارایی انقباض عضلانی

راندمان یک موتور یا یک موتور به عنوان درصد انرژی ورودی که به جای گرما به کار تبدیل می‌شود محاسبه می‌شود. درصد انرژی ورودی به ماهیچه (انرژی شیمیایی موجود در مواد مغذی) که می‌تواند حتی در بهترین شرایط به کار تبدیل شود، کمتر از ۲۵ درصد است و باقیمانده تبدیل به گرما می‌شود. دلیل این راندمان پایین این است که حدود نیمی‌از انرژی موجود در مواد غذایی در طول تشکیل ATP از بین می‌رود و حتی در آن زمان فقط ۴۰ تا ۴۵ درصد از انرژی موجود در خود ATP بعداً می‌تواند به کار تبدیل شود.

حداکثر کارایی فقط زمانی حاصل می‌شود که عضله با سرعت متوسط ​​منقبض شود. اگر عضله به آهستگی یا بدون هیچ حرکتی منقبض شود، در حین انقباض مقادیر کمی‌ گرمای نگهداری آزاد می‌شود، حتی اگر کار کمی‌انجام شود یا هیچ کاری انجام نشود، در نتیجه بازده تبدیل را به صفر می‌رساند. برعکس، اگر انقباض خیلی سریع باشد، نسبت‌های زیادی از انرژی برای غلبه بر اصطکاک چسبناک درون خود عضله استفاده می‌شود و این نیز کارایی انقباض را کاهش می‌دهد. به طور معمول، حداکثر بازده زمانی ایجاد می‌شود که سرعت انقباض حدود ۳۰ درصد حداکثر باشد.

ویژگی‌های انقباض کامل عضله

بسیاری از ویژگی‌های انقباض عضلانی را می‌توان با برانگیختن تکانش‌های عضلانی نشان داد. این کار را می‌توان با تحریک الکتریکی آنی عصب به عضله یا با عبور دادن یک محرک الکتریکی کوتاه از خود عضله انجام داد که منجر به یک انقباض ناگهانی و منفرد می‌شود که برای کسری از ثانیه طول می‌کشد.

انقباض ایزومتریک در مقابل ایزوتونیک

انقباض عضلانی زمانی که عضله در طول انقباض کوتاه نمی‌شود ایزومتریک و زمانی که کوتاه می‌شود ایزوتونیک است اما کشش روی عضله در طول انقباض ثابت می‌ماند. سیستم‌های ثبت دو نوع انقباض عضلانی در شکل ۱۲-۶ نشان داده شده است.

شکل ۱۲-۶ سیستم‌های ایزوتونیک و ایزومتریک برای ثبت انقباضات عضلانی.

همانطور که در شکل ۱۲-۶ در سمت راست نشان داده شده است، در سیستم ایزومتریک، عضله در برابر یک مبدل نیرو بدون کاهش طول عضله منقبض می‌شود. در سیستم ایزوتونیک، عضله در برابر بار ثابت کوتاه می‌شود. این در سمت چپ در شکل نشان داده شده است و عضله ای را نشان می‌دهد که یک تشت وزنه را بلند می‌کند. ویژگی‌های انقباض ایزوتونیک به باری که عضله در برابر آن منقبض می‌شود و همچنین اینرسی بار بستگی دارد. با این حال، سیستم ایزومتریک به شدت تغییرات را در نیروی انقباض عضلانی ثبت می‌کند. بنابراین، سیستم ایزومتریک اغلب هنگام مقایسه ویژگی‌های عملکردی انواع مختلف عضلات استفاده می‌شود.

ویژگی‌های انقباضات ایزومتریک ثبت شده از ماهیچه‌های مختلف

بدن انسان دارای اندازه‌های مختلفی از ماهیچه‌های اسکلتی است – از عضله رکابی کوچک در گوش میانی که تنها چند میلی متر طول و یک میلی متر یا بیشتر قطر دارد تا عضله بزرگ چهارسر ران که نیم میلیون برابر بزرگتر از عضله استاپدیوس است.. علاوه بر این، الیاف ممکن است به قطر ۱۰ میکرومتر یا به بزرگی ۸۰ میکرومتر باشند. در نهایت، انرژی انقباض عضلانی به میزان قابل توجهی از ماهیچه ای به عضله دیگر متفاوت است. بنابراین، جای تعجب نیست که ویژگی‌های مکانیکی انقباض عضلانی در بین عضلات متفاوت است.

شکل ۱۳-۶ سوابق انقباضات ایزومتریک سه نوع عضله اسکلتی را نشان می‌دهد: ماهیچه چشمی‌که مدت زمان ایزومتریک دارد. انقباض کمتر از ۱/۵۰ ثانیه؛ عضله گاستروکنمیوس که مدت زمان انقباض آن حدود ۱/۱۵ ثانیه است. و عضله کف پا که مدت زمان انقباض آن حدود ۱/۵ ثانیه است. جالب است که این مدت زمان انقباض با عملکرد عضلات مربوطه سازگار است. حرکات چشمی‌باید بسیار سریع باشد تا چشم‌ها روی اشیاء خاص ثابت بماند تا دقت بینایی فراهم شود. عضله گاستروکنمیوس باید با سرعت متوسطی منقبض شود تا سرعت کافی حرکت اندام را برای دویدن و پریدن فراهم کند و عضله کف پا عمدتاً به انقباض آهسته برای حمایت مداوم و طولانی مدت از بدن در برابر گرانش مربوط می‌شود.

شکل ۱۳-۶ مدت انقباضات ایزومتریک برای انواع مختلف ماهیچه‌های اسکلتی پستانداران، نشان دهنده یک دوره نهفته بین پتانسیل عمل (دپلاریزاسیون) و انقباض عضلانی است.

فیبرهای عضلانی سریع در مقابل آهسته

همانطور که در فصل ۸۴ در مورد فیزیولوژی ورزشی به طور کامل بحث می‌کنیم، هر عضله بدن از مخلوطی از فیبرهای عضلانی به اصطلاح سریع و کند تشکیل شده است که هنوز رشته‌های دیگر بین این دو حالت افراطی درجه بندی شده اند. ماهیچه‌هایی که به سرعت واکنش نشان می‌دهند، از جمله تیبیالیس قدامی، عمدتاً از فیبرهای “سریع” با تعداد کمی‌از انواع آهسته تشکیل شده اند. برعکس، عضلاتی مانند کف پا که به آرامی‌اما با انقباض طولانی مدت پاسخ می‌دهند، عمدتاً از فیبرهای “آهسته” تشکیل شده اند. تفاوت این دو نوع الیاف به شرح زیر است.

فیبرهای آهسته (نوع ۱، ماهیچه قرمز)

(۱) الیاف کوچکتر. (۲) همچنین توسط رشته‌های عصبی کوچکتر عصب دهی می‌شود. (۳) سیستم عروق خونی و مویرگ‌های گسترده تر برای تامین مقادیر اضافی اکسیژن. (۴) تعداد میتوکندری‌ها به میزان قابل توجهی افزایش یافته است، همچنین برای حمایت از سطوح بالای متابولیسم اکسیداتیو. (۵) فیبرها حاوی مقادیر زیادی میوگلوبین، پروتئین حاوی آهن مشابه هموگلوبین در گلبول‌های قرمز هستند. میوگلوبین با اکسیژن ترکیب می‌شود و آن را تا زمانی که نیاز باشد ذخیره می‌کند. این همچنین سرعت انتقال اکسیژن به میتوکندری را بسیار افزایش می‌دهد. میوگلوبین به ماهیچه کند ظاهری مایل به قرمز و نام ماهیچه قرمز را می‌دهد.

فیبرهای سریع (نوع II، ماهیچه سفید)

(۱) الیاف بزرگ برای قدرت انقباض زیاد. (۲) شبکه سارکوپلاسمی‌گسترده برای آزادسازی سریع یون‌های کلسیم برای شروع انقباض. (۳) مقادیر زیادی آنزیم گلیکولیتیک برای آزادسازی سریع انرژی توسط فرآیند گلیکولیتیک. (۴) عرضه خون کمتر به دلیل متابولیسم اکسیداتیو در درجه دوم اهمیت است. (۵) میتوکندری کمتر، همچنین به این دلیل که متابولیسم اکسیداتیو ثانویه است. کمبود میوگلوبین قرمز در عضله سریع نام عضله سفید را به آن داده است.

مکانیک انقباض عضلات اسکلتی

واحد حرکتی – تمام فیبرهای عضلانی که توسط یک فیبر عصبی واحد عصب دهی می‌شوند

هر نورون حرکتی که نخاع را ترک می‌کند چندین فیبر عضلانی را عصب دهی می‌کند که این تعداد به نوع عضله بستگی دارد. تمام رشته‌های عضلانی که توسط یک رشته عصبی عصب دهی می‌شوند واحد حرکتی نامیده می‌شوند. به طور کلی، عضلات کوچکی که به سرعت واکنش نشان می‌دهند و کنترل آن‌ها باید دقیق باشد، فیبرهای عصبی بیشتری برای فیبرهای عضلانی کمتری دارند (مثلاً به تعداد دو یا سه فیبر عضلانی در هر واحد حرکتی در برخی از عضلات حنجره). برعکس، عضلات بزرگی که نیازی به کنترل دقیق ندارند، مانند عضله کف پا، ممکن است چندین صد فیبر عضلانی در یک واحد حرکتی داشته باشند. یک عدد متوسط ​​برای تمام عضلات بدن سوال برانگیز است، اما یک حدس خوب می‌تواند حدود ۸۰ تا ۱۰۰ فیبر عضلانی برای یک واحد حرکتی باشد.

فیبرهای عضلانی در هر واحد حرکتی همگی در عضله به صورت دسته جمعی نیستند، اما در میکروباندل‌هایی از ۳ تا ۱۵ تار با سایر واحدهای حرکتی همپوشانی دارند. این درهم شدن به واحدهای موتور مجزا اجازه می‌دهد تا به جای اینکه به طور کامل به عنوان بخش‌های جداگانه از یکدیگر حمایت کنند، منقبض شوند.

انقباضات عضلانی نیروهای مختلف – جمع نیرو

مجموع به معنای جمع کردن انقباضات منفرد انقباض برای افزایش شدت انقباض کلی ماهیچه است. جمع به دو صورت انجام می‌شود: (۱) با افزایش تعداد واحدهای حرکتی که به طور همزمان منقبض می‌شوند که به آن جمع فیبر چندگانه می‌گویند و (۲) با افزایش فرکانس انقباض که جمع فرکانس نامیده می‌شود و می‌تواند منجر به تتانیزاسیون شود.

جمع فیبر چندگانه

هنگامی‌که سیستم عصبی مرکزی سیگنال ضعیفی برای انقباض عضله می‌فرستد، واحدهای حرکتی کوچکتر عضله ممکن است به جای واحدهای حرکتی بزرگتر تحریک شوند. سپس، با افزایش قدرت سیگنال، واحدهای موتوری بزرگتر و بزرگتر نیز شروع به برانگیختن می‌کنند، به طوری که بزرگترین واحدهای موتور اغلب ۵۰ برابر نیروی انقباضی کوچکترین واحدها دارند. به این اصل اندازه می‌گویند. این مهم است زیرا باعث می‌شود که درجه بندی نیروی عضلانی در طول انقباض ضعیف در مراحل کوچک اتفاق بیفتد، در حالی که در صورت نیاز به مقادیر زیادی نیرو، گام‌ها به تدریج بیشتر می‌شوند. علت این اصل اندازه این است که واحدهای حرکتی کوچکتر توسط رشته‌های عصبی حرکتی کوچک هدایت می‌شوند و نورون‌های حرکتی کوچک در نخاع نسبت به بزرگ‌ترها تحریک‌پذیرتر هستند، بنابراین طبیعتاً ابتدا برانگیخته می‌شوند.

یکی دیگر از ویژگی‌های مهم جمع فیبر چندگانه این است که واحدهای حرکتی مختلف به طور ناهمزمان توسط نخاع هدایت می‌شوند، بنابراین انقباض در بین واحدهای حرکتی یکی پس از دیگری متناوب می‌شود، بنابراین انقباض صاف حتی در فرکانس‌های پایین سیگنال‌های عصبی را فراهم می‌کند.

جمع فرکانس و تتانیزاسیون

شکل ۱۴-۶ اصول جمع فرکانس و تتانیزاسیون را نشان می‌دهد. در سمت چپ، انقباضات انقباض تکانشی که یکی پس از دیگری در فرکانس پایین تحریک رخ می‌دهند، نمایش داده می‌شود. سپس، با افزایش فرکانس، نقطه ای فرا می‌رسد که هر انقباض جدید قبل از پایان انقباض قبلی رخ می‌دهد. در نتیجه، انقباض دوم تا حدی به انقباض اول اضافه می‌شود، بنابراین قدرت کل انقباض به تدریج با افزایش فرکانس افزایش می‌یابد. هنگامی‌که فرکانس به حد بحرانی می‌رسد، انقباضات متوالی در نهایت آنقدر سریع می‌شوند که با هم ترکیب می‌شوند و کل انقباض عضلانی کاملاً صاف و پیوسته به نظر می‌رسد، همانطور که در شکل نشان داده شده است. به این حالت تتانیزاسیون می‌گویند. در فرکانس کمی‌بالاتر، قدرت انقباض به حداکثر خود می‌رسد، بنابراین هر افزایش اضافی در فرکانس فراتر از آن نقطه، تأثیر بیشتری در افزایش نیروی انقباضی ندارد. این به این دلیل اتفاق می‌افتد که یون‌های کلسیم کافی در سارکوپلاسم عضلانی، حتی بین پتانسیل‌های عمل، حفظ می‌شوند، به طوری که حالت انقباضی کامل بدون اجازه دادن به آرامش بین پتانسیل‌های عمل حفظ می‌شود.

شکل ۱-۶۴ جمع فرکانس و تتانیزاسیون.

حداکثر قدرت انقباض

حداکثر قدرت انقباض کزاز عضله ای که در طول عضله نرمال عمل می‌کند به طور متوسط ​​بین ۳ تا ۴ کیلوگرم در هر سانتی متر مربع عضله یا ۵۰ پوند بر اینچ مربع است. از آنجایی که عضله چهار سر ران می‌تواند تا ۱۶ اینچ مربع عضله شکم داشته باشد، ممکن است تا ۸۰۰ پوند کشش به تاندون کشکک اعمال شود. بنابراین، می‌توان به راحتی درک کرد که چگونه می‌توان ماهیچه‌ها تاندون‌های خود را از داخل استخوان خارج کنند.

تغییر در قدرت عضلانی در شروع انقباض – اثر پلکانی (Treppe)

هنگامی‌که یک عضله پس از یک دوره استراحت طولانی شروع به انقباض می‌کند، قدرت اولیه انقباض آن ممکن است به اندازه نصف قدرت آن در ۱۰ تا ۵۰ انقباض عضلانی بعد باشد. یعنی قدرت انقباض به یک پلاتو افزایش می‌یابد، پدیده ای به نام اثر پلکانی یا ترپه.

اگرچه تمام علل احتمالی اثر پلکان شناخته شده نیست، اما اعتقاد بر این است که در درجه اول با افزایش یون‌های کلسیم در سیتوزول به دلیل آزاد شدن یون‌های بیشتر و بیشتر از شبکه سارکوپلاسمی‌با هر پتانسیل عمل متوالی عضله و شکست عضله ایجاد می‌شود. سارکوپلاسم برای گرفتن مجدد یونها بلافاصله.

تون عضلات اسکلتی

حتی زمانی که عضلات در حالت استراحت هستند، معمولاً مقدار مشخصی از سفت بودن باقی می‌ماند. به این تون عضلانی می‌گویند. از آنجایی که فیبرهای عضلانی اسکلتی نرمال بدون پتانسیل عمل برای تحریک فیبرها منقبض نمی‌شوند، تون ماهیچه‌های اسکلتی به طور کامل از نرخ پایین تکانه‌های عصبی ناشی از طناب نخاعی ناشی می‌شود. اینها به نوبه خود تا حدی توسط سیگنال‌هایی که از مغز به نورون‌های حرکتی قدامی‌نخاع منتقل می‌شوند و تا حدودی توسط سیگنال‌هایی که از دوک‌های عضلانی واقع در خود عضله منشأ می‌گیرند، کنترل می‌شوند. هر دوی اینها در رابطه با دوک عضلانی و عملکرد طناب نخاعی در فصل ۵۴ مورد بحث قرار گرفته است.

خستگی عضلانی

انقباض طولانی و قوی عضله منجر به حالت شناخته شده خستگی عضلانی می‌شود. مطالعات بر روی ورزشکاران نشان داده است که خستگی عضلانی تقریباً به نسبت مستقیم با میزان کاهش گلیکوژن ماهیچه افزایش می‌یابد. بنابراین، خستگی عمدتاً ناشی از ناتوانی فرآیندهای انقباضی و متابولیک فیبرهای عضلانی برای ادامه دادن همان خروجی کار است. با این حال، آزمایش‌ها همچنین نشان داده اند که انتقال سیگنال عصبی از طریق اتصال عصبی عضلانی، که در فصل ۷ مورد بحث قرار گرفته است.، می‌تواند حداقل مقدار کمی‌پس از فعالیت شدید ماهیچه ای طولانی مدت کاهش یابد، بنابراین انقباض عضلانی را کاهش می‌دهد. قطع جریان خون از طریق عضله در حال انقباض منجر به خستگی تقریباً کامل عضلانی در عرض ۱ یا ۲ دقیقه به دلیل از بین رفتن مواد مغذی به ویژه از دست دادن اکسیژن می‌شود.

سیستم‌های اهرمی‌بدن

ماهیچه‌ها با اعمال کشش به نقاط ورود خود به استخوان‌ها عمل می‌کنند و استخوان‌ها به نوبه خود انواع مختلفی از سیستم‌های اهرمی‌را تشکیل می‌دهند. شکل ۱۵-۶ سیستم اهرمی‌را نشان می‌دهد که توسط عضله دوسر بازو برای بلند کردن ساعد فعال می‌شود. اگر فرض کنیم یک عضله دوسر بزرگ دارای سطح مقطع ۶ اینچ مربع است، حداکثر نیروی انقباض حدود ۳۰۰ پوند خواهد بود. هنگامی‌که ساعد در زاویه قائمه با بازو قرار دارد، اتصال تاندون عضله دوسر حدود ۲ اینچ جلوتر از تکیه گاه در آرنج است و طول کل اهرم ساعد حدود ۱۴ اینچ است. بنابراین، مقدار قدرت بلند کردن عضله دوسر در دست تنها یک هفتم از ۳۰۰ پوند نیروی عضلانی یا حدود ۴۳ پوند خواهد بود. هنگامی‌که بازو به طور کامل کشیده می‌شود، چسبندگی عضله دوسر بسیار کمتر از ۲ اینچ جلوتر از تکیه گاه است و نیرویی که می‌توان با آن دست را به جلو آورد نیز بسیار کمتر از ۴۳ پوند است.

شکل ۱۵-۶ سیستم اهرمی‌فعال شده توسط عضله دوسر بازو.

به طور خلاصه، تجزیه و تحلیل سیستم‌های اهرمی‌بدن به آگاهی از (۱) نقطه درج ماهیچه، (۲) فاصله آن از نقطه تکیه اهرم، (۳) طول بازوی اهرمی، و (۴) بستگی دارد.) موقعیت اهرم. انواع مختلفی از حرکت در بدن مورد نیاز است که برخی از آنها به قدرت زیادی نیاز دارند و برخی دیگر به فواصل حرکت زیادی نیاز دارند. به همین دلیل، انواع مختلفی از عضلات وجود دارد. برخی طولانی هستند و در فواصل طولانی منقبض می‌شوند و برخی کوتاه هستند اما سطح مقطع زیادی دارند و می‌توانند قدرت انقباض شدید را در فواصل کوتاه ایجاد کنند. مطالعه انواع ماهیچه‌ها، سیستم‌های اهرمی‌و حرکات آنها حرکت شناسی نامیده می‌شود و جزء علمی‌مهم فیزیوآناتومی‌انسان است.

“موقعیت” بخشی از بدن با انقباض عضلات آگونیست و آنتاگونیست در طرف مقابل مفصل – “هم‌فعال سازی” عضلات آنتاگونیست

تقریباً تمام حرکات بدن در اثر انقباض همزمان عضلات آگونیست و آنتاگونیست در طرفین مقابل مفاصل ایجاد می‌شود. به این حالت همزمانی عضلات آگونیست و آنتاگونیست می‌گویند و توسط مراکز کنترل حرکتی مغز و نخاع کنترل می‌شود.

موقعیت هر قسمت جداگانه از بدن، مانند بازو یا پا، با درجات نسبی انقباض مجموعه عضلات آگونیست و آنتاگونیست تعیین می‌شود. به عنوان مثال، اجازه دهید فرض کنیم که یک دست یا یک پا در یک موقعیت متوسط ​​قرار می‌گیرد. برای رسیدن به این هدف، ماهیچه‌های آگونیست و آنتاگونیست به یک اندازه هیجان زده می‌شوند. به یاد داشته باشید که یک عضله کشیده با نیروی بیشتری نسبت به ماهیچه کوتاه شده منقبض می‌شود که در شکل ۱-۶۰ نشان داده شده است.، حداکثر قدرت انقباض را در طول عضله کامل عملکردی و تقریباً بدون قدرت انقباض در طول نیمه نرمال نشان می‌دهد. بنابراین، عضله کشیده در یک طرف مفصل می‌تواند با نیروی بسیار بیشتری نسبت به عضله کوتاهتر طرف مقابل منقبض شود. همانطور که یک دست یا پا به سمت موقعیت میانی خود حرکت می‌کند، قدرت عضله بلندتر کاهش می‌یابد، در حالی که قدرت عضله کوتاهتر افزایش می‌یابد تا زمانی که دو قدرت با یکدیگر برابر شوند. در این مرحله حرکت بازو یا پا متوقف می‌شود. بنابراین، با تغییر نسبت‌های درجه فعال شدن عضلات آگونیست و آنتاگونیست، سیستم عصبی موقعیت دست یا پا را هدایت می‌کند.

در فصل ۵۴ می‌آموزیم که سیستم عصبی حرکتی مکانیسم‌های مهم دیگری برای جبران بارهای مختلف عضلانی هنگام هدایت این فرآیند موقعیت یابی دارد.

بازسازی عضله به عملکرد مطابقت

تمام ماهیچه‌های بدن به طور مداوم در حال بازسازی هستند تا با عملکردهای مورد نیاز آنها مطابقت داشته باشند. قطر آنها تغییر می‌کند، طول آنها تغییر می‌کند، قدرت آنها تغییر می‌کند، منابع عروقی آنها تغییر می‌کند و حتی انواع فیبرهای عضلانی حداقل کمی‌تغییر می‌کند. این فرآیند بازسازی اغلب بسیار سریع و در عرض چند هفته انجام می‌شود. در واقع، آزمایش‌ها بر روی حیوانات نشان داده است که پروتئین‌های انقباضی عضلانی در برخی عضلات کوچک‌تر و فعال‌تر را می‌توان در عرض ۲ هفته جایگزین کرد.

هیپرتروفی عضلانی و آتروفی عضلانی

هنگامی‌که کل توده عضله افزایش می‌یابد، به این حالت هیپرتروفی عضله می‌گویند. هنگامی‌که کاهش می‌یابد، این فرآیند آتروفی عضلانی نامیده می‌شود.

تقریباً تمام هیپرتروفی عضلانی ناشی از افزایش تعداد رشته‌های اکتین و میوزین در هر فیبر عضلانی است که باعث بزرگ شدن فیبرهای عضلانی منفرد می‌شود. این به سادگی هیپرتروفی فیبر نامیده می‌شود. زمانی که عضله در طی فرآیند انقباض بارگذاری می‌شود،‌هایپرتروفی به میزان بسیار بیشتری رخ می‌دهد. فقط چند انقباض قوی در روز لازم است تا در عرض ۶ تا ۱۰ هفته باعث هیپرتروفی قابل توجه شود.

روشی که در آن انقباض نیرومند منجر به هیپرتروفی می‌شود، مشخص نیست. با این حال، مشخص است که سرعت سنتز پروتئین‌های انقباضی عضلانی زمانی که هیپرتروفی در حال توسعه است بسیار بیشتر است، و همچنین منجر به افزایش تدریجی تعداد رشته‌های اکتین و میوزین در میوفیبریل‌ها می‌شود که اغلب تا ۵۰ درصد افزایش می‌یابد. به نوبه خود، مشاهده شده است که برخی از خود میوفیبریل‌ها در عضله هیپرتروفی شکافته می‌شوند تا میوفیبریل‌های جدید را تشکیل دهند، اما اهمیت این موضوع در هیپرتروفی عضلانی معمول هنوز ناشناخته است.

همراه با افزایش اندازه میوفیبریل‌ها، سیستم‌های آنزیمی‌که انرژی را تامین می‌کنند نیز افزایش می‌یابد. این امر به ویژه در مورد آنزیم‌های گلیکولیز صدق می‌کند، که امکان تامین سریع انرژی را در طول انقباض شدید عضلات کوتاه‌مدت فراهم می‌کند.

هنگامی‌که یک عضله برای چندین هفته بدون استفاده می‌ماند، سرعت تخریب پروتئین‌های انقباضی سریعتر از سرعت جایگزینی است. بنابراین، آتروفی عضلانی رخ می‌دهد. مسیری که به نظر می‌رسد بخش عمده‌ای از تخریب پروتئین در عضله‌ای که دچار آتروفی می‌شود، مسیر یوبی‌کوئیتین-پروتئازوم وابسته به ATP است. پروتئازوم‌ها مجتمع‌های پروتئینی بزرگی هستند که پروتئین‌های آسیب دیده یا غیر ضروری را با پروتئولیز تجزیه می‌کنند، یک واکنش شیمیایی که پیوندهای پپتیدی را می‌شکند. یوبیکوئیتین یک پروتئین تنظیم کننده است که اساساً نشان می‌دهد که کدام سلول‌ها برای تخریب پروتئازومی‌هدف قرار می‌گیرند.

تنظیم طول عضله

نوع دیگری از هیپرتروفی زمانی رخ می‌دهد که عضلات به طول بیش از حد طبیعی کشیده شوند. این باعث می‌شود سارکومرهای جدیدی در انتهای رشته‌های عضلانی اضافه شوند، جایی که به تاندون‌ها متصل می‌شوند. در واقع، سارکومرهای جدید را می‌توان با سرعت چند در دقیقه به عضله تازه در حال رشد اضافه کرد که نشان دهنده سرعت این نوع هیپرتروفی است.

برعکس، وقتی یک عضله به طور مداوم به کمتر از طول طبیعی خود کوتاه می‌شود، سارکومرها در انتهای رشته‌های عضلانی می‌توانند در واقع ناپدید شوند. با این فرآیندها است که عضلات به طور مداوم بازسازی می‌شوند تا طول مناسبی برای انقباض عضلات مناسب داشته باشند.

هیپرپلازی فیبرهای عضلانی

در شرایط نادر تولید نیروی شدید عضلانی، مشاهده شده است که تعداد واقعی فیبرهای عضلانی (اما تنها با چند درصد)، علاوه بر فرآیند هیپرتروفی فیبر، افزایش می‌یابد. این افزایش تعداد فیبر، هیپرپلازی فیبر نامیده می‌شود. هنگامی‌که این اتفاق می‌افتد، مکانیسم تقسیم خطی الیاف قبلا بزرگ شده است.

اثرات عصب کشی عضلانی

هنگامی‌که یک عضله منبع عصبی خود را از دست می‌دهد، دیگر سیگنال‌های انقباضی که برای حفظ اندازه طبیعی ماهیچه لازم است را دریافت نمی‌کند. بنابراین، آتروفی تقریبا بلافاصله شروع می‌شود. پس از حدود ۲ ماه، تغییرات دژنراتیو نیز در خود فیبرهای عضلانی ظاهر می‌شود. اگر منبع عصبی عضله به سرعت رشد کند، بازگشت کامل عملکرد می‌تواند در کمتر از ۳ ماه اتفاق بیفتد، اما از آن زمان به بعد، قابلیت بازگشت عملکردی کمتر و کمتر می‌شود، بدون بازگشت عملکرد بعد از ۱ تا ۲. سال‌ها.

در مرحله نهایی آتروفی عصب کشی، بیشتر رشته‌های عضلانی از بین می‌روند و با بافت فیبری و چربی جایگزین می‌شوند. الیافی که باقی می‌مانند از یک غشای سلولی بلند با ترکیبی از هسته‌های سلولی ماهیچه‌ای تشکیل شده‌اند، اما دارای خاصیت انقباضی کم یا بدون خاصیت انقباضی هستند و در صورت رشد مجدد عصب، توانایی بازسازی میوفیبریل‌ها کم یا بدون توانایی هستند.

بافت فیبری که در حین آتروفی عصب کشی جایگزین فیبرهای عضلانی می‌شود نیز تمایل به ادامه کوتاه شدن برای چندین ماه دارد که به آن انقباض می‌گویند. بنابراین، یکی از مهمترین مشکلات در تمرین فیزیوتراپی، جلوگیری از ایجاد انقباضات ناتوان کننده و تغییر شکل عضلات در حال آتروفی است. این امر با کشش روزانه ماهیچه‌ها یا استفاده از وسایلی که عضلات را در طول فرآیند آتروفی کشش نگه می‌دارند به دست می‌آید.

بهبود انقباض عضلانی در فلج اطفال: توسعه واحدهای ماکروموتور

هنگامی‌که برخی و نه همه رشته‌های عصبی عضله از بین می‌روند، همانطور که معمولاً در فلج اطفال اتفاق می‌افتد، رشته‌های عصبی باقی‌مانده منشعب می‌شوند تا آکسون‌های جدیدی را تشکیل دهند که سپس بسیاری از رشته‌های عضلانی فلج شده را عصب دهی می‌کنند. این باعث ایجاد واحدهای حرکتی بزرگی به نام واحدهای ماکروموتور می‌شود که می‌توانند پنج برابر تعداد طبیعی فیبرهای عضلانی برای هر نورون حرکتی از نخاع باشند. این امر ظرافت کنترلی را که فرد بر عضلات دارد کاهش می‌دهد، اما به ماهیچه‌ها اجازه می‌دهد تا درجات مختلفی از قدرت را بازیابند.

ریگور مورتیس

چندین ساعت پس از مرگ، تمام ماهیچه‌های بدن به حالت انقباض می‌روند که به آن «ریگور مورتیس» می‌گویند. یعنی ماهیچه‌ها حتی بدون پتانسیل عمل منقبض و سفت می‌شوند. این سفتی ناشی از از دست دادن تمام ATP است که برای جدا شدن پل‌های متقاطع از رشته‌های اکتین در طول فرآیند آرام سازی لازم است. ماهیچه‌ها در سفتی باقی می‌مانند تا زمانی که پروتئین‌های ماهیچه‌ای حدود ۱۵ تا ۲۵ ساعت بعد از بین بروند، که احتمالاً ناشی از اتولیز ناشی از آنزیم‌های آزاد شده از لیزوزوم است. همه این رویدادها در دماهای بالاتر با سرعت بیشتری رخ می‌دهند. 

---

---

---

---

کلیک کنید «بیبلیوگرافی: فهرست کتب مربوطه» 

Allen D.G., Lamb G.D., Westerblad H. Skeletal muscle fatigue: cellular mechanisms. Physiol Rev. ۲۰۰۸;۸۸:۲۸۷.

Berchtold M.W., Brinkmeier H., Muntener M. Calcium ion in skeletal muscle: its crucial role for muscle function, plasticity, and disease. Physiol Rev. ۲۰۰۰;۸۰:۱۲۱۵.

Cheng H., Lederer W.J. Calcium sparks. Physiol Rev. ۲۰۰۸;۸۸:۱۴۹۱.

Clanton T.L., Levine S. Respiratory muscle fiber remodeling in chronic hyperinflation: dysfunction or adaptation? J Appl Physiol. ۲۰۰۹;۱۰۷:۳۲۴.

Clausen T. Na⁺-K⁺ pump regulation and skeletal muscle contractility. Physiol Rev. ۲۰۰۳;۸۳:۱۲۶۹.

Dirksen R.T. Checking your SOCCs and feet: the molecular mechanisms of Ca2⁺ entry in skeletal muscle. J Physiol. ۲۰۰۹;۵۸۷:۳۱۳۹.

Fitts R.H. The cross-bridge cycle and skeletal muscle fatigue. J Appl Physiol. ۲۰۰۸;۱۰۴:۵۵۱.

Glass D.J. Signalling pathways that mediate skeletal muscle hypertrophy and atrophy. Nat Cell Biol. ۲۰۰۳;۵:۸۷.

Gordon A.M., Regnier M., Homsher E. Skeletal and cardiac muscle contractile activation: tropomyosin “rocks and rolls”. News Physiol Sci. ۲۰۰۱;۱۶:۴۹.

Gunning P., O’Neill G., Hardeman E. Tropomyosin-based regulation of the actin cytoskeleton in time and space. Physiol Rev. ۲۰۰۸;۸۸:۱.

Huxley A.F., Gordon A.M. Striation patterns in active and passive shortening of muscle. Nature (Lond). ۱۹۶۲;۱۹۳:۲۸۰.

Kjær M. Role of extracellular matrix in adaptation of tendon and skeletal muscle to mechanical loading. Physiol Rev. ۲۰۰۴;۸۴:۶۴۹.

Lynch G.S., Ryall J.G. Role of beta-adrenoceptor signaling in skeletal muscle: implications for muscle wasting and disease. Physiol Rev. ۲۰۰۸;۸۸:۷۲۹.

MacIntosh B.R. Role of calcium sensitivity modulation in skeletal muscle performance. News Physiol Sci. ۲۰۰۳;۱۸:۲۲۲.

Phillips S.M., Glover E.I., Rennie M.J. Alterations of protein turnover underlying disuse atrophy in human skeletal muscle. J Appl Physiol. ۲۰۰۹;۱۰۷:۶۴۵.

Powers S.K., Jackson M.J. Exercise-induced oxidative stress: cellular mechanisms and impact on muscle force production. Physiol Rev. ۲۰۰۸;۸۸:۱۲۴۳.

Sandri M. Signaling in muscle atrophy and hypertrophy. Physiology (Bethesda). ۲۰۰۸:۱۶۰.

Sieck G.C., Regnier M. Plasticity and energetic demands of contraction in skeletal and cardiac muscle. J Appl Physiol. ۲۰۰۱;۹۰:۱۱۵۸.

Treves S., Vukcevic M., Maj M., et al. Minor sarcoplasmic reticulum membrane components that modulate excitation-contraction coupling in striated muscles. J Physiol. ۲۰۰۹;۵۸۷:۳۰۷۱.

---